Łańcuch lekki immunoglobuliny

Schematyczny diagram typowego przeciwciała przedstawiający dwa ciężkie łańcuchy Ig (niebieskie) połączone wiązaniami dwusiarczkowymi z dwoma lekkimi łańcuchami Ig (zielone). Pokazano domeny stałe (C) i zmienne (V).

Cząsteczka przeciwciała. Dwa łańcuchy ciężkie są zabarwione na czerwono i niebiesko, a dwa łańcuchy lekkie na zielono i żółto. Zobacz też: [1]

Łańcuch lekki immunoglobuliny jest małą podjednostką polipeptydową przeciwciała (immunoglobuliny).

Typowe przeciwciało składa się z dwóch łańcuchów ciężkich immunoglobulin (Ig) i dwóch łańcuchów lekkich Ig.

W ludziach

Istnieją dwa rodzaje łańcuchów lekkich u ludzi:

• łańcuch kappa (κ), kodowany przez locus kappa immunoglobuliny (IGK@) na chromosomie 2 (locus: 2p11.2)
• łańcuch lambda (λ), kodowany przez locus lambda immunoglobuliny (IGL@) na chromosomie 22 (locus: 22q11.2)

Przeciwciała są wytwarzane przez limfocyty B , z których każdy wyraża tylko jedną klasę łańcucha lekkiego. Raz ustawiona klasa łańcuchów lekkich pozostaje stała przez całe życie limfocytu B. U zdrowego osobnika całkowity stosunek kappa do lambda wynosi około 2:1 w surowicy (mierząc nienaruszone całe przeciwciała) lub 1:1,5 w przypadku pomiaru wolnych łańcuchów lekkich, z wysoce rozbieżnym stosunkiem wskazującym na nowotwór . Stosunek wolnych łańcuchów lekkich mieści się w zakresie od 0,26 do 1,65. Zarówno łańcuchy kappa, jak i lambda mogą zwiększać się proporcjonalnie, zachowując normalny stosunek. Zwykle wskazuje to na coś innego niż dyskrazję krwinek, na przykład chorobę nerek.

U innych zwierząt

Geny łańcucha lekkiego immunoglobuliny u czworonogów można podzielić na trzy odrębne grupy: kappa (κ), lambda (λ) i sigma (σ). Rozbieżność izotypów κ, λ i σ poprzedzała promieniowanie czworonogów . Izotyp σ został utracony po ewolucji linii płazów i przed pojawieniem się linii gadów.

Inne rodzaje łańcuchów lekkich można znaleźć u niższych kręgowców , takie jak łańcuch Ig-Light-Iota z Chondrichthyes i Teleostei .

Wielbłądowate są wyjątkowe wśród ssaków, ponieważ mają również w pełni funkcjonalne przeciwciała, które mają dwa łańcuchy ciężkie, ale brakuje im łańcuchów lekkich zwykle połączonych w pary z każdym łańcuchem ciężkim.

Rekiny posiadają również, jako część swojego adaptacyjnego układu odpornościowego, funkcjonalną cząsteczkę podobną do homodimerycznego przeciwciała o łańcuchu ciężkim, określaną jako IgNAR (receptor nowego antygenu immunoglobuliny). Uważa się, że IgNAR nigdy nie miał powiązanego łańcucha lekkiego, w przeciwieństwie do zrozumienia, że ​​przeciwciała wielbłądowatych zawierające tylko łańcuchy ciężkie mogły utracić partnera łańcucha lekkiego w wyniku ewolucji.

Struktura

W typowym przeciwciele występuje tylko jeden typ łańcucha lekkiego, a zatem dwa łańcuchy lekkie pojedynczego przeciwciała są identyczne.

Każdy łańcuch lekki składa się z dwóch tandemowych domen immunoglobulinowych :

• jedna domena stała (CL ₎ .
• jedna domena zmienna (VL ₎ , która jest ważna dla wiązania antygenu

Przybliżona długość łańcucha lekkiego białka wynosi od 211 do 217 aminokwasów . Region stały określa klasę (kappa lub lambda) łańcucha lekkiego. Klasa lambda ma 4 podtypy ( ₁ , $\ Displaystyle \$$lambda}$ ₂ , ${\ Displaystyle \ lambda}$ ₃ i $Displaystyle \ lambda}$ ₇ ).

W patologii

Pojedyncze komórki B w tkance limfatycznej posiadają łańcuchy lekkie kappa lub lambda, ale nigdy oba razem. Za pomocą immunohistochemii można określić względną obfitość komórek B wykazujących ekspresję łańcuchów lekkich kappa i lambda. Jeśli węzeł chłonny lub podobna tkanka jest reaktywna lub w inny sposób łagodna, powinna zawierać mieszaninę komórek kappa-dodatnich i lambda-dodatnich. Jeśli jednak jeden typ łańcucha lekkiego występuje znacznie częściej niż inny, prawdopodobnie wszystkie komórki pochodzą z małej populacji klonów, co może wskazywać na stan złośliwy , taki jak z komórek B.

Wolne łańcuchy lekkie immunoglobulin wydzielane przez nowotworowe komórki plazmatyczne, takie jak szpiczak mnogi , można nazwać białkiem Bence-Jonesa po wykryciu w moczu, chociaż istnieje tendencja do określania ich jako wolnych łańcuchów lekkich w moczu.

Podwyższone poziomy wolnych łańcuchów lekkich Ig wykryto również w różnych chorobach zapalnych. Należy zauważyć, że w przeciwieństwie do podwyższonych poziomów u pacjentów z chłoniakiem, te łańcuchy lekkie Ig są poliklonalne. Ostatnie badania wykazały, że te łańcuchy lekkie Ig mogą wiązać się z komórkami tucznymi i wykorzystując ich zdolność do wiązania antygenu, ułatwiają aktywację tych komórek tucznych. Aktywacja komórek tucznych powoduje uwolnienie różnych mediatorów prozapalnych, które, jak się uważa, przyczyniają się do rozwoju choroby zapalnej. Ostatnie badania wykazały, że łańcuchy lekkie Ig nie tylko aktywują komórki tuczne, ale także zwoje korzeni grzbietowych i neutrofile, rozszerzając ich możliwą rolę mediatorów w chorobach zapalnych.

Zobacz też

• Przeciwciało monoklonalne

Linki zewnętrzne

• Immunoglobulina + światło + łańcuchy w US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
• Zasoby edukacyjne dotyczące łańcuchów lekkich immunoglobulin