W biologii molekularnej białko czapeczkowe F-aktyny jest kompleksem białkowym , który wiąże się w sposób niezależny od wapnia z szybko rosnącymi końcami włókien aktynowych (koniec kolczasty), blokując w ten sposób wymianę podjednostek na tych końcach. W przeciwieństwie do gelsoliny i seweryny białko to nie przecina włókien aktynowych. Białko capping F-aktyny jest heterodimerem złożonym z dwóch niepowiązanych ze sobą podjednostek: alfa i beta. Żadna z podjednostek nie wykazuje podobieństwa sekwencji do innych białek pokrywających włókna . Podjednostka alfa jest białkiem o około 268 do 286 aminokwasowych , a podjednostka beta ma około 280 aminokwasów, ich sekwencje są dobrze zachowane u gatunków eukariotycznych .
System włókien aktynowych, istotna część cytoszkieletu w komórkach eukariotycznych , jest zarówno strukturą statyczną, jak i dynamiczną siecią, która może ulegać rearanżacjom: uważa się, że bierze udział w procesach takich jak ruch komórek i fagocytoza , a także skurcze mięśni .
