Domena zestawu C2 immunoglobuliny
| Identyfikatory | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| domeny zestawu immunoglobulin C2 | |||||||||||
| Symbol | Zestaw C2 | ||||||||||
| Pfam | PF05790 | ||||||||||
| InterPro | IPR008424 | ||||||||||
| |||||||||||
Podstawową strukturą cząsteczek immunoglobuliny (Ig) jest tetramer składający się z dwóch łańcuchów lekkich i dwóch łańcuchów ciężkich połączonych wiązaniami dwusiarczkowymi. Istnieją dwa rodzaje łańcuchów lekkich: kappa i lambda, z których każdy składa się z domeny stałej (CL) i domeny zmiennej (VL). Istnieje pięć rodzajów łańcuchów ciężkich: alfa, delta, epsilon, gamma i mu, wszystkie składające się z domeny zmiennej (VH) i trzech (w alfa, delta i gamma) lub czterech (w epsilon i mu) domen stałych (CH1 do CH4). Cząsteczki Ig są wysoce modułowymi białkami, w których domeny zmienne i stałe mają wyraźne, zachowane wzorce sekwencji. Domeny w cząsteczkach Ig i Ig-podobnych są podzielone na cztery typy: V-set (zmienna; InterPro : IPR013106 ), zestaw C1 (stały-1; InterPro : IPR003597 ), zestaw C2 (stały-2; InterPro : IPR008424 ) i zestaw I (średni; InterPro : IPR013098 ). Badania strukturalne wykazały, że te domeny mają wspólną podstawową strukturę beta-kanapki z kluczem greckim, z typami różniącymi się liczbą nici w arkuszach beta, a także ich wzorami sekwencji.
Domeny podobne do immunoglobulin, które są spokrewnione zarówno pod względem sekwencji, jak i struktury, można znaleźć w kilku różnych rodzinach białek. Domeny Ig-podobne biorą udział w różnych funkcjach, w tym w rozpoznawaniu komórka-komórka , receptorach na powierzchni komórki, strukturze mięśni i układzie odpornościowym.
Domeny C2-set , które są domenami Ig-podobnymi, przypominającymi domenę stałą przeciwciała. Domeny C2-set znajdują się głównie w antygenach powierzchniowych komórek T ssaków CD2 (Cluster of Differentiation 2), CD4 i CD80, jak również w cząsteczkach adhezyjnych komórek naczyniowych (VCAM) i międzykomórkowych (ICAM).
CD2 pośredniczy w adhezji komórek T poprzez swoją ektodomenę i transdukcji sygnału z wykorzystaniem 117-aminokwasowego ogona cytoplazmatycznego. CD2 wykazuje podobieństwa strukturalne i funkcjonalne z wirusem afrykańskiego pomoru świń (ASFV) LMW8-DR, białkiem zaangażowanym w adhezję komórka-komórka i modulację odpowiedzi immunologicznej, co sugeruje możliwą rolę w patogenezie zakażenia ASFV. CD4 jest głównym receptorem dla HIV-1. CD4 ma cztery domeny podobne do immunoglobulin w swoim regionie zewnątrzkomórkowym, które mają tę samą strukturę, ale mogą różnić się sekwencją. Niektóre domeny zewnątrzkomórkowe mogą być zaangażowane w dimeryzację.