Jedwab chruścikowy
Jedwab chruścików to jedwab wydzielany przez jedwabne gruczoły chruścików ( Trichoptera), podobnie jak jedwabniki Lepidoptera ( B. mori ). Larwy jedwabiu do polowania i obrony. Właściwości wiązania jedwabiu pod wodą są przedmiotem ciągłych badań naukowych.
Jedwab chruścika (fibroina)
Trichoptera lub chruścików używają jedwabiu do polowania i ochrony w środowisku wodnym. Podobnie jak jedwabniki (B. mori) i inne Lepidoptera , to białko jedwabiu jest wydalane przez wyspecjalizowane gruczoły jedwabne. Struktura jedwabiu jest w większości zachowana wśród wielu różnych gatunków chruścików i może być używana do wiązania szczątków, w tym skał, patyków, gałązek i muszli, a także do budowy sieci do łapania zdobyczy. Chruściki, które większość swojego cyklu życiowego spędzają w stadium larwalnym, potrzebują tych osłonek do ochrony podbrzusza i przepoczwarzenia. Jedwab Caddisfly jest bardzo mocny i trwały. Ponieważ ich jedwab musi być w stanie wiązać się z różnymi składnikami, gdy jest całkowicie zanurzony w wodzie, dlatego bada się go pod kątem potencjalnych zastosowań jako wodoodpornego kleju.
Struktura białka
Jedwab chruścika jest heterodimerem ciężkich i lekkich białek fibroinowych o odpowiednio około 450 i 250 resztach aminokwasowych. Podobnie jak Lepidoptera, fibroina Trichoptera H i L również wykazuje konserwatywne reszty cysteiny potrzebne do wiązania dwusiarczkowego dwóch białek. W przeciwieństwie do dimeru fibroiny Lepidoptera, dimery Trichoptera nie są eskortowane przez białko P25, prawdopodobnie ze względu na niepotrzebną zwiększoną hydrofilowość fibroiny trichoptera. Fibroina H Trichoptera zawiera powtarzające się arkuszy β , podobne do tych występujących w fibroinie Lepidoptera, charakteryzujące się wysoce konserwowanym zwrotem prolina-glicyna występującym w powtarzającej się sekwencji w białku oraz wysoce krystaliczną strukturą występującą we włóknach jedwabiu Trichoptera. Jednak tam, gdzie fibroina jedwabników zawiera arkusze β bogate w glicynę i alaninę, motyw arkusza β fibroiny trichoptera zawiera znacząco inny skład aminokwasów. Stwierdzono, że motyw β-kartki fibroiny H chruścika ma powtarzający się wzór (SX)4, co oznacza, że seryna występuje naprzemiennie z izoleucyną lub waliną. W całym białku H-fibroiny ponad 60% wszystkich seryny było fosforylowanych. Chociaż ładunki ujemne są ogólnie uważane za destabilizator arkuszy β, ich spójny wygląd w motywie β sugeruje potencjalnie nową strukturę. Ta ujemnie naładowana grupa sugeruje, że interakcje jonowe, a nie wiązania wodorowe, mogą wyjaśniać niezwykłą wytrzymałość jedwabiu chruścików. Fosforylowane seryny znaleziono w innych podwodnych materiałach bioadhezyjnych, w tym w mięczakach i ogórkach morskich
Oddziaływania jonowe
Silnie fosforylowana warstwa β larw chruścików zawiera silne ładunki ujemne, które, jak stwierdzono, wchodzą w interakcje z kationami dwu- i trójwartościowymi występującymi naturalnie w środowisku wodnym larw. Te kationy, w tym wapń, magnez i żelazo, są niezbędne do utrzymania sztywnej struktury β-arkusza jedwabiu. Oddziaływania jonowe między ujemnie naładowanymi serynami i tymi kationami tworzą kryształ o komórce elementarnej 5,9 angstremów x 23,3 angstremów x 17,3 angstremów, jak określono za pomocą dyfrakcji rentgenowskiej. Konieczność obecności tych kationów wykazano za pomocą EDTA do chelatowania i usuwania ich ze struktury białka, tworząc ruchome, niekrystaliczne białko. Ponowne wprowadzenie jonów jednowartościowych nie przywróciło struktury krystalicznej, jednak ponowne wprowadzenie wapnia lub innych jonów wielowartościowych z powodzeniem przywróciło sztywność białka H-fibroiny