Receptor cząstek rozpoznający sygnał
| Podjednostka alfa receptora cząstek rozpoznających sygnał (SRP), N-końcowa | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura podjednostki beta eukariotycznego receptora cząstek rozpoznających sygnał.
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | SRX | ||||||||
| Pfam | PF09201 | ||||||||
| InterPro | IPR015284 | ||||||||
| SCOP2 | 1nrj / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| Nadrodzina OPM | 136 | ||||||||
| Białko OPM | 1nrj | ||||||||
| Błona | 38 | ||||||||
| |||||||||
Receptor cząstek rozpoznających sygnał (SRP) , zwany także białkiem dokującym , jest dimerem składającym się z 2 różnych podjednostek, które są związane wyłącznie z szorstkim ER w komórkach ssaków . Jego główną funkcją jest identyfikacja SRP . SRP (cząsteczka rozpoznająca sygnał) jest cząsteczką , która pomaga kompleksom rybosom -mRNA- polipeptyd osadzać się na błonie retikulum endoplazmatycznego .
Eukariotyczny receptor SRP (określany jako SR) jest heterodimerem SR-alfa (70 kDa; SRPRA) i SR-beta (25 kDa; SRPRB ), z których oba zawierają domenę wiążącą GTP, podczas gdy prokariotyczny receptor SRP zawiera tylko monomeryczny, luźno związany z błoną homolog SR-alfa FtsY ().
domena SRX
SR-alfa reguluje kierowanie powstających kompleksów polipeptydowych SRP-rybosom do translokonu . SR-alfa wiąże się z podjednostką SRP54 kompleksu SRP. Podjednostka SR-beta jest przezbłonową GTPazą, która zakotwicza podjednostkę SR-alfa (GTPaza błony obwodowej) do błony ER. SR-beta oddziałuje z N-końcową domeną SRX SR-alfa, która nie jest obecna w bakteryjnym homologu FtsY. SR-beta działa również w rekrutacji polipeptydu powstającego SRP do kanału przewodzącego białko.
Rodzina SRX reprezentuje eukariotyczne homologi podjednostki alfa receptora SR. Członkowie tego wpisu składają się z centralnego, sześcioniciowego, antyrównoległego arkusza beta, umieszczonego z jednej strony przez helisę alfa1, a po drugiej helisy alfa2-alfa4. Oddziałują z małą GTPazą SR-beta, tworząc kompleks, który pasuje do klasy kompleksów efektorowych małych białek G, w tym Rap-Raf, Ras-PI3K(gamma), Ras-RalGDS i Arl2-PDE(delta). Na C-końcu SR-alfa i FtsY znajduje się domena NG podobna do SRP54.
domena NG
Receptor wiąże się z SPR54/Ffh przez „domenę NG”, kombinację domeny „N” z 4-skrętną wiązką ( InterPro : IPR013822 ) i domeny „G” GTPazy ( InterPro : IPR000897 ), wspólną dla obu białek. Związana struktura jest quasi-symetrycznym heterodimerem określanym jako kompleks kierujący.
Cząstka rozpoznająca sygnał (SRP)
Cząstka rozpoznająca sygnał (SRP) jest multimerycznym białkiem, które wraz ze swoim sprzężonym receptorem (SR) bierze udział w kierowaniu białek wydzielniczych do szorstkiej błony retikulum endoplazmatycznego (RER) u eukariontów lub do błony plazmatycznej u prokariotów. SRP rozpoznaje sekwencję sygnałową powstającego polipeptydu na rybosomie, opóźnia jego wydłużanie i przyłącza kompleks SRP-rybosom-polipeptyd do błony RER poprzez receptor SR. SRP składa się z sześciu polipeptydów (SRP9, SRP14, SRP19, SRP54, SRP68 i SRP72) oraz pojedynczej cząsteczki 7S RNA o długości 300 nukleotydów. Składnik RNA katalizuje oddziaływanie SRP z jego receptorem SR. U wyższych eukariontów kompleks SRP składa się z domeny Alu i domeny S połączonej RNA SRP. Domena Alu składa się z heterodimeru SRP9 i SRP14 związanego z sekwencjami końcowymi 5' i 3' RNA SRP. Domena ta jest niezbędna do opóźnienia wydłużania powstającego łańcucha polipeptydowego, co daje SRP czas na zadokowanie kompleksu rybosom-polipeptyd do błony RER.