Rubrytryna
Rubrerytryna (RBR) jest niehemową metaloproteiną zawierającą żelazo zaangażowaną w tolerancję stresu oksydacyjnego u bakterii beztlenowych . Zawiera aktywne centrum di-żelaza, w którym nadtlenek jest redukowany do dwóch cząsteczek wody, oraz domenę podobną do rubredoksyny mono-żelaza , o której uważa się, że bierze udział w przenoszeniu elektronów . Większość znanych rodzin RBR jest wykorzystywana jako „zmiatacze” nadtlenków do obrony organizmów przed stresem oksydacyjnym.
Funkcjonować
Jako członek nadrodziny podobnej do ferrytyny , podstawową funkcją RBR jest magazynowanie żelaza i detoksykacja. Rubrerytryny wykorzystują swoje centra diżelaza do wiązania się z reaktywnymi formami tlenu, takimi jak nadtlenek wodoru , dalej redukując je do wody .
Teoretyzuje się, że redukcja RBR jest szczególnie ważną adaptacją, która nastąpiła w odpowiedzi na zdarzenie Wielkiego Natlenienia , zwiększając sprawność obronną wszystkich komórek narażonych na stosunkowo wysoki poziom tlenu i podobnych produktów ubocznych.
Chociaż badano je głównie w bakteriach beztlenowych, RBR odkryto w wielu różnych typach komórek, w tym: komórkach tlenowych, beztlenowych i sinicach .
Struktura
Wiele formacji RBR można zidentyfikować na podstawie czterech spiralnych struktur, łańcuchów alfa i beta zawierających 3 atomy żelaza . Zarówno N, jak i C-końce powszechnych RBR są bardzo podobne do sekwencji reszt aminokwasowych zawierających rubredoksynę. Ponadto obie metaloproteiny zawierają 5 ligandów histydynowych zlokalizowanych na N-końcach ich łańcuchów peptydowych.
Mechanizm
W stanie zredukowanym bez narażenia na reaktywne produkty uboczne tlenu, Rubrerythrin zawiera dwie cząsteczki wody w pobliżu centrum di-żelaza. Podczas i po ekspozycji na nadtlenek rubrerytryna ulega utlenieniu, zmieniając konformacje rotacyjne, rozpoczynając się wokół miejsca wiązania nadtlenku.