Yu Shan Lin
Yu Shan Lin | |
|---|---|
 | |
| Alma Mater |
|
| Kariera naukowa | |
| Pola | Chemia obliczeniowa |
| Instytucje | Uniwersytet Tuftsa |
| Doradca doktorski | Jamesa L. Skinnera |
| Inni doradcy akademiccy | Vijay S. Pande (habilitacja) |
| Strona internetowa | https://ase.tufts.edu/chemistry/lin/index.html |
Yu-Shan Lin jest chemikiem obliczeniowym. Jest profesorem nadzwyczajnym chemii na Uniwersytecie Tufts w Stanach Zjednoczonych. Jej laboratorium badawcze wykorzystuje chemię obliczeniową do zrozumienia i projektowania biomolekuł, a tematy koncentrują się na cyklicznych peptydach, fałdowaniu białek i kolagenie.
Edukacja
Lin uzyskała tytuł licencjata z chemii na National Taiwan University w 2004 r. Lin uzyskała tytuł doktora chemii w 2009 r. na University of Wisconsin w Madison pod kierunkiem Jamesa L. Skinnera . Następnie przeniosła się do Stanford , gdzie odbyła staż podoktorski Bio-X w laboratorium Vijaya S. Pande . W 2012 roku Lin dołączył do Wydziału Chemii na Uniwersytecie Tufts i otrzymał etat w 2018 roku.
Badania
Cykliczne peptydy
Lin i jej laboratorium wykorzystują chemię obliczeniową do dostarczania informacji o strukturach roztworów cyklicznych peptydów . Ostatnio z powodzeniem wykorzystali dynamiki molekularnej z ulepszonymi metodami próbkowania do zaprojektowania dobrze ustrukturyzowanych cyklicznych peptydów.
Fałdowanie białek
Lin i jej laboratorium są zainteresowani zrozumieniem, w jaki sposób modyfikacje ko- i potranslacyjne oraz nienaturalne aminokwasy wpływają na fałdowanie białek. Pracują również nad zrozumieniem wpływu substytucji aminokwasów podczas ewolucji na stabilność białek, fałdowanie i interakcje.
kolagen
Lin i jej laboratorium wykorzystują symulacje dynamiki molekularnej, aby zrozumieć, w jaki sposób struktura, stabilność i interakcje kolagenu są zakłócane przez podstawienia Gly na Ser, bardzo powszechny typ mutacji zmiany sensu Gly u pacjentów z wrodzoną łamliwością kości (OI) i fosforylacją Ser . Ich wyniki sugerują nowy możliwy mechanizm leżący u podstaw patologii OI, w szczególności, że mutacje mogą znacząco zakłócić potrójną helikalną strukturę kolagenu i uczynić go podatnym na enzymy proteolityczne niekolagenazowe.
Nagrody i wyróżnienia
- 2015: Nagroda OpenEye dla wybitnego młodszego wydziału chemii obliczeniowej, Amerykańskie Towarzystwo Chemiczne
Linki zewnętrzne
- Yu-Shan Lin indeksowane przez Google Scholar
