szlak metyloglioksalu
Szlak metyloglioksalu jest pochodną glikolizy występującej u niektórych prokariotów , która przekształca glukozę w metyloglioksal , a następnie w pirogronian . Jednak w przeciwieństwie do glikolizy szlak metyloglioksalu nie wytwarza trójfosforanu adenozyny , ATP. Nazwa szlaku pochodzi od substratu metyloglioksalu, który ma trzy atomy węgla i dwie grupy karbonylowe znajdujące się na 1. węglu i jedną na 2. węglu. Metyloglioksal jest jednak reaktywnym aldehydem który jest bardzo toksyczny dla komórek, może hamować wzrost E. coli w stężeniach milimolowych. Nadmierne pobieranie glukozy przez komórkę jest najważniejszym procesem aktywacji szlaku metyloglioksalu.
Szlak metyloglioksalu
Szlak metyloglioksalu jest aktywowany przez zwiększone międzykomórkowe wychwytywanie cząsteczek zawierających węgiel, takich jak glukoza , glukozo-6-fosforan , mleczan lub glicerol . Metyloglioksal powstaje z fosforanu dihydroksyacetonu (DHAP) przez enzym syntazę metyloglioksalu , wydzielając grupę fosforanową.
Metyloglioksal jest następnie przekształcany w dwa różne produkty, D-mleczan i L-mleczan. Reduktaza metyloglioksalu i dehydrogenaza aldehydowa przekształcają metyloglioksal w aldehyd mlekowy i ostatecznie w L-mleczan. Jeśli metyloglioksal wejdzie na szlak glioksylazy , jest przekształcany w laktoilogwatation i ostatecznie D-mleczan. Zarówno D-mleczan, jak i L-mleczan są następnie przekształcane w pirogronian . Najczęściej tworzony pirogronian przechodzi następnie do cyklu Krebsa ( Weber 711–13).
Enzymy i regulacja
Potencjalnie niebezpieczne działanie metyloglioksalu wymaga uregulowania reakcji z tym substratem. Synteza metyloglioksalu jest regulowana przez poziomy DHAP i stężenia fosforanów. Wysokie stężenia DHAP pobudzają syntazę metyloglioksalu do produkcji metyloglioksalu, podczas gdy wysokie stężenia fosforanów hamują enzym, a tym samym produkcję większej ilości metyloglioksalu. Enzym izomeraza fosforanu triozy wpływa na poziom DHAP poprzez przekształcenie gliceraldehydo-3-fosforanu (GAP) w DHAP. Zwykły szlak przekształcający GAP w pirogronian rozpoczyna się od enzymu dehydrogenaza gliceraldehydo-3-fosforanowa ( Weber 711–13). Niski poziom fosforanów hamuje dehydrogenazę GAP; Zamiast tego GAP jest przekształcany w DHAP przez izomerazę triosefosforanową . Ponownie, zwiększone poziomy DHAP aktywują syntazę metyloglioksalu i produkcję metyloglioksalu ( Weber 711-13).
Oscylacja stężenia metyloglioksalu w stężeniach uczty
Jan Weber, Anke Kayser i Ursula Rinas przeprowadzili eksperyment, aby sprawdzić, co dzieje się ze szlakiem metyloglioksalu, gdy E. coli znajdowała się w obecności stale wysokiego stężenia glukozy. Stężenie metyloglioksalu wzrastało, aż osiągnęło 20 μmol. Po osiągnięciu tego poziomu stężenie metyloglioksalu zaczęło spadać. Spadek stężenia metyloglioksalu wiązał się ze spadkiem aktywności oddechowej. Gdy aktywność oddechowa wzrosła, stężenie metyloglioksalu ponownie wzrosło, aż osiągnęło stężenie 20 μmol ( Weber 714–15).
Dlaczego istnieje szlak metyloglioksalu?
Szlak ten nie wytwarza żadnego ATP, szlak ten nie zastępuje glikolizy, przebiega równocześnie z glikolizą i jest inicjowany dopiero przy zwiększonym stężeniu fosforanów cukrów. Uważa się, że celem szlaku metyloglioksalu jest pomoc w uwolnieniu stresu związanego z podwyższonym stężeniem fosforanu cukru. Również gdy metyloglioksal powstaje z DHAP, wydziela się nieorganiczny fosforan, który można wykorzystać do uzupełnienia niskiego stężenia potrzebnego nieorganicznego fosforanu. Szlak metyloglioksalu jest raczej niebezpieczną taktyką, zarówno dlatego, że wytwarza się mniej energii, jak i powstaje toksyczny związek, metyloglioksal. ( Weber 715).
Weber, Jan, Anke Kayser i Ursula Rinas. Analiza przepływu metabolicznego Escherichia Coli In. wers. 151: 707-716. 6 grudnia 2004 r. Mikrobiologia. 10 kwietnia 2007 < http://mic.sgmjournals.org/cgi/reprint/151/3/707 >.
Saadat, D., Harrison, DHT „Syntaza metyloglioksalu z Escherichia Coli ”. Baza danych białek RCSB. 24 kwietnia 2007. Baza danych białek RCSB. 25 kwietnia 2007 < http://www.pdb.org/pdb/explore.do?structureId=1B93 >.
„Syntaza metyloglioksalu z Escherichia coli”. Baza danych białek RCSB. 24 kwietnia 2007. Baza danych białek RCSB. 25 kwietnia 2007 < http://www.pdb.org/pdb/explore.do?structureId=1B93 >.
Yun, M., C.-G. Park, J.-Y Kim i H.-W. Park. „Analiza strukturalna dehydrogenazy glieraldehydo-3-fosforanowej z Escherichia coli: bezpośredni dowód na wiązanie substratu i zmiany konformacyjne wywołane kofaktorem. Baza danych białek RCSB. 24 kwietnia 2007 r. Baza danych białek RCSB. 30 kwietnia 2007 r. < http://www. .pdb.org/pdb/explore.do?structureId=1DC4 >.