Białka chemotaksji akceptujące metyl
| MCPsignal | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Białko chemotaksji akceptujące metyl I.
| |||||||||
| Identyfikatory wpisów PDB | |||||||||
| Symbol | Sygnał MCP | ||||||||
| Pfam | PF00015 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0510 | ||||||||
| InterPro | IPR004089 | ||||||||
| PROZYTA | PDOC00465 | ||||||||
| SCOP2 | 1qu7 / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd11386 | ||||||||
| |||||||||
| Białka chemotaksji akceptujące metyl | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diagram wstążkowy domeny wiążącej ligand receptora asparaginianu S. typhimurium
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | Białka chemotaksji akceptujące metyl (MCP) | ||||||||
| Pfam | PF02203 | ||||||||
| InterPro | IPR004090 | ||||||||
| MĄDRY | TarH | ||||||||
| SCOP2 | 1lih / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00181 | ||||||||
| |||||||||
Białka chemotaktyczne akceptujące metyl ( MCP , także receptor asparaginianowy ) to rodzina receptorów transbłonowych , które pośredniczą w odpowiedzi chemotaktycznej u niektórych bakterii jelitowych , takich jak Salmonella typhimurium i Escherichia coli . Te akceptujące grupy metylowe receptory chemotaksji są jednymi z pierwszych składników pobudzenia sensorycznego i reakcji adaptacyjnych u bakterii, które działają w celu zmiany zachowania podczas pływania po wykryciu określonych substancji chemicznych. Zastosowanie MCP umożliwia bakteriom wykrywanie stężeń cząsteczek w macierzy zewnątrzkomórkowej , aby bakterie mogły odpowiednio płynnie pływać lub spadać. Jeśli bakteria wykryje rosnący poziom atraktantów ( składników odżywczych ) lub spadający poziom repelentów ( toksyn ), bakteria będzie nadal płynąć do przodu lub płynnie pływać. Jeśli bakteria wykryje spadające poziomy atraktantów lub rosnące poziomy repelentów, bakteria upadnie i przeorientuje się w nowym kierunku. W ten sposób bakteria może płynąć w kierunku składników odżywczych i oddalać się od toksyn
Ewolucja
Istnieje wiele różnych typów bakteryjnych receptorów transbłonowych 60 kDa, które mają podobną topologię i mechanizmy sygnalizacji. Posiadają trzy domeny: peryplazmatyczną domenę wiążącą ligand, dwa segmenty transbłonowe i domenę cytoplazmatyczną. Struktura domeny wiążącej ligand zawiera zamkniętą lub częściowo otwartą wiązkę czterech helisów z lewoskrętnym skrętem. Różnica w sekwencji domeny wiążącej ligand między receptorami odzwierciedla różne specyficzności liganda. Wiązanie ligandu powoduje zmianę konformacyjną, która jest przenoszona przez błonę do domeny aktywacji cytoplazmatycznej.
Różnorodność środowiskowa powoduje różnorodność bakteryjnych receptorów sygnałowych , w związku z czym istnieje wiele genów kodujących MCP. Na przykład, istnieją cztery dobrze scharakteryzowane MCP występujące w Escherichia coli : Tar (taksja w kierunku asparaginianu i maltozy, z dala od niklu i kobaltu), Tsr (taksja w kierunku seryny, z dala od leucyny, indolu i słabych kwasów), Trg (taksja w kierunku galaktoza i ryboza) oraz Tap (taksówki w kierunku dipeptydów).
Struktura
MCP mają podobną strukturę i mechanizm sygnalizacji . MCP tworzą dimery . Trzy dimery MCP spontanicznie tworzą trimery. Trimery są kompleksowane przez CheA i CheW w sieci heksagonalne. MCP albo wiążą ligandy bezpośrednio, albo oddziałują z białkami wiążącymi ligandy , przekazując sygnał do dalszych białek sygnałowych w cytoplazmie . Większość MCP zawiera: (a) N-końcowy peptyd sygnałowy , który jest transbłonową alfa-helisą w dojrzałym białku; (b) słabo konserwowany peryplazmatyczny receptorowa (wiążąca ligand); (c) transbłonowa alfa-helisa; (d) ogólnie jedna lub więcej domen HAMP i (e) wysoce konserwatywna C-końcowa domena cytoplazmatyczna, która oddziałuje z dalszymi składnikami sygnalizacji. Domena C-końcowa zawiera metylowane reszty glutaminianu .
MCP podlegają dwóm modyfikacjom kowalencyjnym : deamidacji i odwracalnej metylacji wielu reszt glutaminianu . Atraktanty zwiększają poziom metylacji, a repelenty ją zmniejszają. Grupy metylowe są dodawane przez metylotransferazę CheR i usuwane przez metyloesterazę CheB.
Funkcjonować
Wiązanie ligandu powoduje zmianę konformacyjną w receptorze MCP, która przekłada się na strukturę szpilki do włosów i hamuje jego kinazę sensoryczną. Na końcu spinki do włosów znajdują się dwa białka, które łączą się z MCP: CheW i CheA. kinaza czujnikowa . CheA ma aktywność kinazy i autofosforyluje się na reszcie histydylowej po aktywacji przez MCP. Uważa się, że CheW jest przetwornikiem sygnału z MCP do CheA. Aktywowany CheA przenosi swoją grupę fosforylową do CheY, regulatora odpowiedzi. Fosforylowany CheY fosforyluje ciało podstawowe FliM, które jest połączone z wici . Fosforylacja ciała podstawowego działa jak przełącznik wici i zmienia kierunek rotacji wici. Ta zmiana kierunku pozwala na naprzemienne płynne pływanie i przewracanie się, co powoduje, że przypadkowy spacer bakterii jest skierowany w stronę atraktanta.