Białko Hfq
Białko Hfq (znane również jako białko HF-I ) kodowane przez gen hfq zostało odkryte w 1968 roku jako czynnik gospodarza Escherichia coli , który był niezbędny do replikacji bakteriofaga Qβ . Obecnie jest jasne, że Hfq jest obfitym bakteryjnym białkiem wiążącym RNA, które pełni wiele ważnych ról fizjologicznych, w których zwykle pośredniczy interakcja z sRNA wiążącym Hfq .
W E. coli mutanty Hfq wykazują wiele fenotypów związanych z odpowiedzią na stres. Obecnie wiadomo, że białko Hfq reguluje translację dwóch głównych stresowych transkrypcyjnych (σS (RpoS) i σE (RpoE)) u Enterobacteria . Reguluje również sRNA w Vibrio cholerae , czego szczególnym przykładem jest sRNA MicX . U Salmonella typhimurium wykazano , że Hfq jest istotnym czynnikiem wirulencji , ponieważ jego delecja osłabia zdolność S. typhimurium do inwazji komórek nabłonkowych , wydzielania czynniki wirulencji lub przeżywają w hodowanych makrofagach . U Salmonelli mutanty z delecją Hfq są również nieruchome i wykazują przewlekłą aktywację odpowiedzi na stres otoczki, w której pośredniczy sigma. Badanie CLIP -Seq Hfq w Salmonelli ujawniło 640 miejsc wiązania w transkryptomie Salmonelli . Większość tych miejsc wiązania została znaleziona w mRNA i sRNA. U Photorhabdus luminescens delecja genu hfq powoduje utratę produkcji metabolitów wtórnych.
Hfq pośredniczy w swoich efektach plejotropowych poprzez kilka mechanizmów. Oddziałuje z regulatorowym sRNA i ułatwia ich antysensowną interakcję z celami. Działa również niezależnie, modulując rozpad mRNA (kierując transkrypty mRNA do degradacji), a także działa jako represor translacji mRNA . Genomowy SELEX został wykorzystany do wykazania, że RNA wiążące Hfq są wzbogacone w motyw sekwencji 5'-AAYAAYAA-3'. Stwierdzono również, że Hfq działa na biogenezę rybosomów w E. coli , w szczególności na podjednostce 30S. Mutanty Hfq gromadzą wyższe poziomy niedojrzałych małych podjednostek i zmniejszają dokładność translacji. Ta funkcja rybosomu bakteryjnego może również odpowiadać za efekt plejotropowy typowy dla szczepów z delecją Hfq.
Obrazowanie za pomocą mikroskopii elektronowej ujawnia, że oprócz oczekiwanej lokalizacji tego białka w regionach cytoplazmatycznych iw nukleoidzie, ważna frakcja Hfq znajduje się w pobliżu błony.
Struktury krystalograficzne
Dotychczas opublikowano sześć struktur krystalograficznych 4 różnych białek Hfq; E. coli Hfq (), P. aeruginosa Hfq w warunkach niskiej zawartości soli () i wysokiej zawartości soli (), Hfq z S. aureus ze związanym RNA () i bez () oraz Hfq ( -podobne) białko z M. jannaschii ().
Wszystkie sześć struktur potwierdza heksameryczny kształt pierścienia kompleksu białkowego Hfq.
Zobacz też
11. Mol Komórka. 2002 styczeń;9(1):23-30. Hfq: bakteryjne białko podobne do Sm, które pośredniczy w interakcji RNA-RNA. ):3546-56. Struktury plejotropowego regulatora translacji Hfq i kompleksu Hfq-RNA: bakteryjne białko podobne do Sm. Schumacher MA1, Pearson RF, Møller T, Valentin-Hansen P, Brennan RG.
Linki zewnętrzne
- hfq+Gene+Product w National Library of Medicine w USA Nagłówki przedmiotów medycznych (MeSH)