Białko kotwiczące kinazę A
Białka kotwiczące kinazy A lub białka kotwiczące kinazy A ( AKAP ) to grupa strukturalnie zróżnicowanych białek , które mają wspólną funkcję wiązania się z regulatorową podjednostką kinazy białkowej A (PKA) i ograniczania holoenzymu do odrębnych miejsc w obrębie komórka. Sklonowano co najmniej 20 AKAP. Istnieje co najmniej 50 członków, często nazwanych na cześć ich masy cząsteczkowej.
Funkcjonować
AKAP działają jak białka rusztowania , w których wiążą PKA i inne białka sygnałowe i fizycznie wiążą te wielobiałkowe kompleksy w określonych miejscach, takich jak jądro, w komórkach. Pozwala to na regulację specyficznego kierowania substratów przez fosforylację (przez PKA ) i defosforylację (przez fosfatazy). Domena dimeryzacji i dokowania (D/D) dimeru podjednostki regulacyjnej PKA wiąże się z domeną wiążącą kinazę A (AKB) (amfipatyczna helisa ) AKAP. AKAP wiążą również inne składniki, w tym; fosfodiesterazy ( PDE ), które rozkładają cAMP, fosfatazy, które defosforylują cele PKA, a także inne kinazy ( PKC i MAPK ). Niektóre AKAP są zdolne do wiązania obu podjednostek regulatorowych (RI i RII) PKA i są podwójnie specyficznymi AKAP (D-AKAP1 i D-AKAP2).