AKAP13
Dostępne konstrukcje
WPB Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
, białko kotwiczące kinazy A (PRKA) 13, AKAP-13, AKAP-Lbc, ARHGEF13, BRX, HA-3, Ht31, LBC, PRKA13, PROTO-LB, PROTO-LBC, c-lbc, p47, kinaza A białko kotwiczące 13, białko kotwiczące kinazy A 13
Identyfikatory zewnętrzne
Wikidane
Białko kotwiczące kinazy A 13 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen AKAP13 . Białko to jest również nazywane AKAP-Lbc, ponieważ koduje onkogen przełomu blastycznego limfocytów (Lbc) oraz ARHGEF13/RhoGEF13, ponieważ zawiera domenę czynnika wymiany nukleotydów guaniny (GEF) dla białka wiążącego mały GTP RhoA .
Funkcjonować
Białko kotwiczące kinazy A 13 / czynnik wymiany nukleotydów guaniny Rho 13 to czynnik wymiany nukleotydów guaniny (GEF) dla białka małej GTPazy RhoA . Rho jest małym białkiem GTPazy , które jest nieaktywne po związaniu z nukleotydem guaniny GDP . Ale kiedy działają na nie białka Rho GEF, takie jak AKAP13, ten GDP jest uwalniany i zastępowany przez GTP , co prowadzi do aktywnego stanu Rho. W tej aktywnej konformacji związanej z GTP, Rho może wiązać się i aktywować określone efektorowe i enzymy w celu regulacji funkcji komórkowych. W szczególności aktywny Rho jest głównym regulatorem cytoszkieletu aktyny komórki .
AKAP13 należy do grupy czterech białek RhoGEF, o których wiadomo, że są aktywowane przez receptory sprzężone z białkiem G, sprzężone z heterotrimerycznymi białkami G G12 i G13 . Pozostałe to ARHGEF1 (znany również jako p115-RhoGEF), ARHGEF11 (znany również jako PDZ-RhoGEF) i ARHGEF12 (znany również jako LARG). AKAP13 regulowany przez GPCR (i te pokrewne białka GEF) działa jako efektor dla białek G G 12 i G 13 . W przeciwieństwie do pozostałych trzech członków, AKAP13 nie działa jako białka aktywujące GTPazy (GAP) z rodziny RGS w celu zwiększenia szybkości hydrolizy GTP białek G12 / G13 alfa .
Białka kotwiczące kinazy A (AKAP) to grupa strukturalnie zróżnicowanych białek, które mają wspólną funkcję wiązania się z regulatorową podjednostką kinazy białkowej A (PKA), ograniczając w ten sposób holoenzym do odrębnych miejsc w komórce. Gen AKAP13 koduje członka rodziny AKAP, ponieważ białko wiąże się ściśle z PKA, zwłaszcza w sercu.
Alternatywny splicing tego genu skutkuje co najmniej 3 wariantami transkryptu kodującymi różne izoformy. Wszystkie trzy zawierają domenę homologii onkogenu Dbl (DH) plus domenę homologii Pleckstrin (PH) (domena DH / PH) charakterystyczną dla GEF rodziny Rho, podczas gdy tylko dwie dłuższe izoformy zawierają również domenę AKAP. Dlatego te izoformy mogą działać jako białka rusztowania do koordynowania sygnalizacji Rho i sygnalizacji kinazy białkowej A.
Interakcje
Wykazano, że AKAP13 wchodzi w interakcje z:
Zobacz też
Linki zewnętrzne
Dalsza lektura
Hausken ZE, Coghlan VM, Hastings CA, Reimann EM, Scott JD (wrzesień 1994). „Podjednostka regulatorowa typu II (RII) zależnej od cAMP interakcji kinazy białkowej z białkami kotwiącymi kinazy A wymaga izoleucyn 3 i 5” . Journal of Biological Chemistry . 269 (39): 24245–51. doi : 10.1016/S0021-9258(19)51074-2 PMID 7929081 .
Toksoz D, Williams DA (luty 1994). „Nowy ludzki onkogen lbc wykryty przez transfekcję z wyraźnymi regionami homologii do produktów transdukcji sygnału”. Onkogen . 9 (2): 621–8. PMID 8290273 .
Sterpetti P, Hack AA, Bashar MP, Park B, Cheng SD, Knoll JH i in. (luty 1999). „Aktywacja protoonkogenu czynnika wymiany Lbc Rho przez obcięcie przedłużonego końca C, który reguluje transformację i kierowanie” . Biologia molekularna i komórkowa . 19 (2): 1334–45. doi : 10.1128/mcb.19.2.1334 . PMC 116062 PMID 9891067 .
Sagi SA, Seasholtz TM, Kobiashvili M, Wilson BA, Toksoz D, Brown JH (maj 2001). „Fizyczne i funkcjonalne interakcje Galphaq z Rho i jego czynnikami wymiany” . Journal of Biological Chemistry . 276 (18): 15445–52. doi : 10.1074/jbc.M008961200 PMC 1761691 PMID 11278452 .
Newlon MG, Roy M, Morikis D, Carr DW, Westphal R, Scott JD, Jennings PA (kwiecień 2001). „Nowy mechanizm kotwiczenia PKA ujawniony przez struktury roztworów kompleksów kotwiących” . Dziennik EMBO . 20 (7): 1651–62. doi : 10.1093/emboj/20.7.1651 . PMC 145475 PMID 11285229 .
Klussmann E, Edemir B, Pepperle B, Tamma G, Henn V, Klauschenz E i in. (listopad 2001). „Ht31: pierwsze białko kotwiczące kinazy białkowej A do integracji kinazy białkowej A i sygnalizacji Rho” . Listy FEBS . 507 (3): 264-8. doi : 10.1016/S0014-5793(01)02995-7 PMID 11696353 .
Tan YC, Wu H, Wang WN, Zheng Y, Wang ZX (listopad 2002). „Charakterystyka interakcji między małą GTPazą RhoA a jej czynnikami wymiany nukleotydów guaninowych”. Biochemia analityczna . 310 (2): 156–62. doi : 10.1016/S0003-2697(02)00382-2 . PMID 12423633 .
Spierings E, Brickner AG, Caldwell JA, Zegveld S, Tatsis N, Blokland E i in. (lipiec 2003). „Mniejszy antygen zgodności tkankowej HA-3 powstaje w wyniku różnicowego rozszczepienia onkoproteiny przełomu blastycznego limfoidalnego (Lbc) za pośrednictwem proteasomów” . Krew . 102 (2): 621–9. doi : 10.1182/blood-2003-01-0260 PMID 12663445 .
Hornemann T, Kempa S, Himmel M, Hayess K, Fürst DO, Wallimann T (wrzesień 2003). „Kinaza kreatynowa typu mięśniowego oddziałuje z centralnymi domenami białek pasma M, miomezyną i białkiem M”. Journal of Molecular Biology . 332 (4): 877–87. doi : 10.1016/S0022-2836(03)00921-5 . PMID 12972258 .
Chen LY, Zuraw BL, Ye RD, Pan ZK (luty 2004). „Czynnik wymiany Rho pośredniczy w aktywacji NF-kappaB indukowanej przez fMet-Leu-Phe w ludzkich monocytach krwi obwodowej” . Journal of Biological Chemistry . 279 (8): 7208–12. doi : 10.1074/jbc.M309542200 PMID 14660653 .
