Cykl Q
Cykl Q (nazwany tak od chinolu ) opisuje serię reakcji opisujących, w jaki sposób sekwencyjne utlenianie i redukcja lipofilowego nośnika elektronów, koenzymu Q (CoQ), pomiędzy formami ubichinolu i ubichinonu , może skutkować ruchem netto protonów w poprzek dwuwarstwa lipidowa (w przypadku mitochondriów wewnętrzna błona mitochondrialna ).
Cykl Q został po raz pierwszy zaproponowany przez Petera D. Mitchella , chociaż zmodyfikowana wersja pierwotnego schematu Mitchella jest obecnie akceptowana jako mechanizm, za pomocą którego Kompleks III przemieszcza protony (tj. sposób, w jaki kompleks III przyczynia się do biochemicznego wytwarzania protonu lub gradientu pH, który jest używany do biochemicznego wytwarzania ATP ).
Pierwszą reakcją cyklu Q jest 2-elektronowe utlenianie ubichinolu przez dwa utleniacze, c 1 (Fe 3+ ) i ubichinon:
- CoQH 2 + cytochrom c 1 (Fe 3+ ) + CoQ' → CoQ + CoQ' −• + cytochrom c 1 (Fe 2+ ) + 2 H + (międzybłonowy)
Druga reakcja cyklu obejmuje 2-elektronowe utlenianie drugiego ubichinolu przez dwa utleniacze, świeży c 1 (Fe 3+ ) i CoQ' −• wytworzony w pierwszym etapie:
- CoQH 2 + cytochrom c 1 (Fe 3+ ) + CoQ' −• + 2 H + (matryca) → CoQ + CoQ'H −2 + cytochrom c 1 (Fe 2+ ) + 2 H + (międzybłonowa)
W tych reakcjach sieciowych pośredniczą mediatory przeniesienia elektronów, w tym klaster Rieske 2Fe-2S (bocznik do do c1) i cb ( − bocznik CoQ', a później do CoQ' • )
W chloroplastach podobna reakcja zachodzi z plastochinonem przez kompleks cytochromu b6f .
Proces
Działanie zmodyfikowanego cyklu Q w Kompleksie III skutkuje redukcją cytochromu c , utlenianiem ubichinolu do ubichinonu i przeniesieniem czterech protonów do przestrzeni międzybłonowej w procesie dwucyklowym.
Ubichinol (QH2 ) wiąże się z miejscem Q0 kompleksu III poprzez wiązania wodorowe z His182 białka żelazowo-siarkowego Rieske i Glu272 cytochromu b . Ubichinon (Q) z kolei wiąże miejsce Qi kompleksu III. Ubichinol jest utleniany rozbieżnie (oddaje po jednym elektronie) do żelaza i siarki Rieske „białko (FeS)” i do hemu bL . Ta reakcja utleniania wytwarza przejściowy semichinon przed całkowitym utlenieniem do ubichinonu, który następnie opuszcza miejsce Qo kompleksu III.
Po otrzymaniu jednego elektronu z ubichinolu, „białko FeS” zostaje uwolnione od swojego donora elektronów i może migrować do podjednostki cytochromu c1 . „Białko FeS” następnie przekazuje swój elektron cytochromowi c1 , redukując związaną z nim grupę hemową. Stamtąd elektron jest przenoszony do utlenionej cząsteczki cytochromu c związanej zewnętrznie z kompleksem III, która następnie oddziela się od kompleksu. Ponadto ponowne utlenienie „białka FeS” uwalnia proton związany z His181 do przestrzeni międzybłonowej.
Drugi elektron, który został przeniesiony do hemu bL , jest wykorzystywany do redukcji hemu bH , który z kolei przenosi elektron do ubichinonu związanego w miejscu Qi . Ruch tego elektronu jest niekorzystny energetycznie, gdyż elektron przemieszcza się w kierunku ujemnie naładowanej strony membrany. Jest to równoważone przez korzystną zmianę E M z -100 mV w B L do + 50 mV w hemie B H. [ potrzebne źródło ] Przyłączony ubichinon jest zatem zredukowany do a półchinonowy . Proton wychwycony przez Glu272 jest następnie przenoszony do łańcucha wodnego związanego z wiązaniami wodorowymi, gdy Glu272 obraca się o 170°, tworząc wiązanie wodorowe z cząsteczką wody, z kolei związane wiązaniem wodorowym z propionianem hemu bL .
Ponieważ w ostatnim etapie w miejscu Qi pozostaje niestabilny półchinon , reakcja nie jest jeszcze całkowicie zakończona. Konieczny jest drugi cykl Q, w którym drugi transfer elektronów z cytochromu bH powoduje redukcję semichinonu do ubichinolu. Ostatecznymi produktami cyklu Q są cztery protony wchodzące do przestrzeni międzybłonowej, dwa z matrix i dwa z redukcji dwóch cząsteczek cytochromu c. Zredukowany cytochrom c jest ostatecznie ponownie utleniany przez kompleks IV . Proces jest cykliczny, ponieważ ubichinol powstaje w Q i miejsce to można ponownie wykorzystać poprzez związanie się z miejscem Qo kompleksu III.
Notatki
- Trumpower, BL (2002) Biochim. Biofizyka. Akta 1555, 166-173
- Hunte, C., Palsdottir, H. i Trumpower, BL (2003) FEBS Letters 545, 39–46
- Trumpower, BL (1990) J. Biol. Chem., 11409-11412