Fosfolipaza błony zewnętrznej A1
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| fosfolipazy A1 | |||||||||
 | |||||||||
| Symbol | PLA1 | ||||||||
| Pfam | PF02253 | ||||||||
| InterPro | IPR003187 | ||||||||
| SCOP2 | 1qd6 / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| Nadrodzina OPM | 29 | ||||||||
| Białko OPM | 1qd6 | ||||||||
| CDD | cd00541 | ||||||||
| |||||||||
Fosfolipaza błony zewnętrznej A1 (OMPLA) jest hydrolazą acylową o szerokiej specyficzności substratowej (EC:3.1.1.32.) z zewnętrznej błony bakteryjnej. Zaproponowano, że Ser164 jest miejscem aktywnym białka ( UniProt )
Ta integralna fosfolipaza błonowa została znaleziona w wielu bakteriach Gram-ujemnych i ma szeroką specyficzność substratową EC 3.1.1.32 . Rola OMPLA została najdokładniej zbadana w Escherichia coli , gdzie uczestniczy w wydzielaniu bakteriocyn . Uwalnianie bakteriocyny jest wyzwalane przez białko lizujące (białko uwalniające bakteriocynę lub BRP), po którym następuje zależna od fosfolipazy akumulacja lizofosfolipidów i wolnych kwasów tłuszczowych w błonie zewnętrznej. Produkty reakcji zwiększają przepuszczalność błony zewnętrznej, co umożliwia półspecyficzne wydzielanie bakteriocyn. Jedna spekulacyjna funkcja OMPLA jest związana z tolerancją na rozpuszczalniki organiczne u bakterii.
Strukturalnie składa się z 12-niciowej antyrównoległej beczki beta z wypukłą i płaską stroną. Reszty miejsca aktywnego są odsłonięte na zewnątrz płaskiej powierzchni beczki beta. Aktywność enzymu jest regulowana przez odwracalną dimeryzację. Interakcje dimerów zachodzą wyłącznie w osadzonych w błonie częściach płaskiej strony beczki beta, z polarnymi resztami osadzonymi w niepolarnym środowisku, tworząc kluczowe interakcje. Reszty miejsca aktywnego His i Ser znajdują się na zewnątrz beczki beta, po zewnętrznej stronie błony. To położenie wskazuje, że w normalnych warunkach substrat i miejsce aktywne są fizycznie oddzielone, ponieważ w E. coli są zlokalizowane wyłącznie w wewnętrznej ulotce błony zewnętrznej.