Fotofosforylacja

Naukowiec Charles Barnes po raz pierwszy użył słowa „fotosynteza” w 1893 r. Słowo to pochodzi od dwóch greckich słów foto , co oznacza światło, oraz synteza , co w chemii oznacza wytwarzanie substancji poprzez łączenie prostszych substancji. Tak więc w obecności światła synteza pożywienia nazywana jest „fotosyntezą”. Niecykliczna fotofosforylacja poprzez zależne od światła reakcje fotosyntezy na błonie tylakoidów .

W procesie fotosyntezy fosforylacja ADP z wytworzeniem ATP przy użyciu energii światła słonecznego nazywana jest fotofosforylacją . Cykliczna fotofosforylacja zachodzi zarówno w warunkach tlenowych, jak i beztlenowych, napędzana przez główne podstawowe źródło energii dostępnej dla żywych organizmów, jakim jest światło słoneczne. Wszystkie organizmy wytwarzają związek fosforanowy, ATP , który jest uniwersalną walutą energetyczną życia. W fotofosforylacji energia świetlna jest wykorzystywana do pompowania protonów przez błonę biologiczną, w której pośredniczy przepływ elektronów przez łańcuch transportu elektronów . To magazynuje energię w gradiencie protonów . Gdy protony przepływają z powrotem przez enzym zwany syntazą ATP , ATP jest generowany z ADP i nieorganicznego fosforanu. ATP jest niezbędny w cyklu Calvina , aby pomóc w syntezie węglowodanów z dwutlenku węgla i NADPH .

ATP i reakcje

Zarówno struktura syntazy ATP, jak i leżący u jej podstaw gen są niezwykle podobne we wszystkich znanych formach życia. Syntaza ATP jest zasilana przez transbłonowy gradient potencjału elektrochemicznego , zwykle w postaci gradientu protonów. We wszystkich żywych organizmach szereg reakcji redoks jest wykorzystywany do wytworzenia przezbłonowego gradientu potencjału elektrochemicznego, czyli tak zwanej siły napędowej protonu (pmf).

redoks to reakcje chemiczne, w których elektrony są przenoszone z cząsteczki donorowej na cząsteczkę akceptorową. Podstawową siłą napędzającą te reakcje jest energia swobodna Gibbsa reagentów względem produktów. Jeśli donor i akceptor (reagenty) mają wyższą energię swobodną niż produkty reakcji, przeniesienie elektronu może nastąpić samorzutnie. Energia swobodna Gibbsa to energia dostępna („darmowa”) do wykonania pracy. Każda reakcja, która zmniejsza całkowitą energię swobodną Gibbsa układu, będzie przebiegać spontanicznie (biorąc pod uwagę, że układ jest izobaryczny, a także w stałej temperaturze), chociaż reakcja może przebiegać powoli, jeśli jest hamowana kinetycznie.

Fakt, że reakcja jest termodynamicznie możliwa, nie oznacza, że ​​faktycznie nastąpi. Mieszanina gazowego wodoru i tlenu nie zapala się samorzutnie. Konieczne jest albo dostarczenie energii aktywacji , albo obniżenie wewnętrznej energii aktywacji systemu, aby większość reakcji biochemicznych przebiegała z użyteczną szybkością. Żywe systemy wykorzystują złożone struktury makrocząsteczkowe do obniżania energii aktywacji reakcji biochemicznych.

Możliwe jest sprzężenie termodynamicznie korzystnej reakcji (przejście ze stanu wysokoenergetycznego do stanu o niższej energii) z termodynamicznie niekorzystną reakcją (taką jak rozdzielenie ładunków lub utworzenie gradientu osmotycznego) w taki sposób, że całkowita energia swobodna układu zmniejsza się (umożliwiając to termodynamicznie), podczas gdy użyteczna praca jest wykonywana w tym samym czasie. Zasada, że ​​makrocząsteczki biologiczne katalizują termodynamicznie niekorzystną reakcję wtedy i tylko wtedy, gdy korzystna termodynamicznie reakcja zachodzi jednocześnie, leży u podstaw wszystkich znanych form życia.

Przeniesienie elektronów z cząsteczki donorowej na cząsteczkę akceptorową można przestrzennie rozdzielić na serię pośrednich reakcji redoks. To jest łańcuch transportu elektronów (ETC). Łańcuchy transportu elektronów często wytwarzają energię w postaci transbłonowego gradientu potencjału elektrochemicznego. Gradient można wykorzystać do transportu cząsteczek przez błony. Jego energię można wykorzystać do produkcji ATP lub do wykonania pożytecznej pracy, na przykład mechanicznej pracy wirującej wici bakteryjnej .

Cykliczna fotofosforylacja

Ta forma fotofosforylacji zachodzi na blaszce zrębu lub kanałach progowych. W cyklicznej fotofosforylacji wysokoenergetyczny elektron uwolniony z P700, pigmentu w kompleksie zwanym fotosystemem I , przepływa po cyklicznej ścieżce. Elektron zaczyna się w fotoukładzie I, przechodzi od pierwotnego akceptora do ferredoksyny , następnie do plastochinonu , obok cytochromu b ₆ f (kompleks podobny do tego występującego w mitochondriach ), a na koniec do plastocyjaniny przed powrotem do fotosystemu I. Ten łańcuch transportowy wytwarza siłę napędową protonów, pompując jony H ⁺ przez błonę i wytwarzając gradient stężeń, który można wykorzystać do zasilania syntazy ATP podczas chemiosmozy . Szlak ten jest znany jako cykliczna fotofosforylacja i nie wytwarza ani O2, _ani NADPH. W przeciwieństwie do niecyklicznej fotofosforylacji, NADP ⁺ nie przyjmuje elektronów; zamiast tego są odsyłane z powrotem do kompleksu cytochromu _b6f .

W fotosyntezie bakteryjnej wykorzystywany jest pojedynczy fotosystem, a zatem bierze udział w cyklicznej fotofosforylacji. Jest preferowany w warunkach beztlenowych oraz warunkach dużego natężenia promieniowania iw punktach kompensacji CO _{2 .}

Niecykliczna fotofosforylacja

Drugi szlak, niecykliczna fotofosforylacja, jest procesem dwuetapowym obejmującym dwa różne fotosystemy chlorofilu w błonie tylakoidów. Najpierw foton jest absorbowany przez pigmenty chlorofilowe otaczające centrum reakcji rdzenia fotosystemu II. Światło wzbudza elektron w pigmencie P680 w rdzeniu fotoukładu II, który jest przenoszony do głównego akceptora elektronów, feofityny , pozostawiając P680 ⁺ . Energia P680 ⁺ jest wykorzystywana w dwóch krokach do rozbicia cząsteczki wody na 2H ⁺ + 1/2 O ₂ + 2e ^- ( fotoliza lub rozszczepianie światła ). Elektron z cząsteczki wody redukuje P680 ⁺ z powrotem do P680, podczas gdy H ⁺ i tlen są uwalniane. Elektron przechodzi z feofityny do plastochinonu (PQ), który pobiera 2e- ⁽ w dwóch etapach) z feofityny i dwa jony H ^{+ ze} zrębu , tworząc PQH ₂ . Ten plastochinol jest później utleniany z powrotem do PQ, uwalniając 2e ^- do kompleksu cytochromu b ₆ f i dwa jony H ⁺ do światła tylakoidów . Następnie elektrony przechodzą przez Cyt b ₆ i Cyt f do plastocyjaniny , wykorzystując energię z fotosystemu I do pompowania jonów wodoru (H ⁺ ) do przestrzeni tylakoidów. Tworzy to gradient H ⁺ , powodując przepływ jonów H ⁺ z powrotem do zrębu chloroplastu, dostarczając energię do (re) generowania ATP.

Kompleks fotosystemu II zastąpił utracone elektrony z H2O _, więc elektrony nie wracają do fotosystemu II, tak jak w analogicznym szlaku cyklicznym. Zamiast tego są przenoszone do kompleksu fotosystemu I, który zwiększa ich energię do wyższego poziomu za pomocą drugiego fotonu słonecznego. Wzbudzone elektrony są przenoszone do szeregu cząsteczek akceptorowych, ale tym razem są przekazywane do enzymu o nazwie ferredoksyna-NADP ⁺ reduktaza , który wykorzystuje je do katalizowania reakcji

NADP ⁺ + 2H ⁺ + 2e ^- → NADPH + H ⁺

To zużywa jony H ⁺ wytwarzane przez rozszczepianie wody, co prowadzi do produkcji netto 1/2O ₂ , ATP i NADPH + H ⁺ przy zużyciu fotonów słonecznych i wody.

Stężenie NADPH w chloroplastach może pomóc regulować, którą drogą elektrony przechodzą przez reakcje świetlne. Kiedy w chloroplastach zabraknie ATP dla cyklu Calvina , NADPH będzie się gromadzić i roślina może przejść od niecyklicznego do cyklicznego przepływu elektronów.

Wczesna historia badań

Otto Kandler przedstawił pierwsze eksperymentalne dowody na istnienie fotofosforylacji in vivo , używając nienaruszonych komórek Chlorelli i interpretując swoje odkrycia jako zależne od światła tworzenie ATP . W 1954 roku Daniel I. Arnon i in. odkrył fotofosforylację in vitro w izolowanych chloroplastach za pomocą P ³² . Jego pierwsza recenzja dotycząca wczesnych badań fotofosforylacji została opublikowana w 1956 roku.

• profesora Luisa Gordillo
• Fenchel T, King GM, Blackburn TH. Biogeochemia bakteryjna: ekofizjologia cyklu mineralnego. wyd. 2 Elsevier; 1998.
• Lengeler JW, Drews G, Schlegel HG, redaktorzy. Biologia prokariotów. Nauka o Blackwell; 1999.
• Nelson DL, Cox MM. Lehninger Zasady biochemii. wyd. 4 Obywatel; 2005.
•    Nicholls, David G .; Ferguson, Stuart J. (2013). Bioenergetyka (wyd. Czwarte). Amsterdam. ISBN 9780123884312 . OCLC 846495013 .
• Stumm W, Morgan JJ. Chemia wodna. wyd. 3. Wileya; 1996.
• Thauer RK, Jungermann K, Decker K. Zachowanie energii w chemotroficznych bakteriach beztlenowych. Bakteriol. Obj. 41:100–180; 1977.
• White D. Fizjologia i biochemia prokariotów. wyd. 2 Oxford University Press; 2000.
• Voet D, Voet JG. Biochemia. wyd. 3. Wileya; 2004.
• Cj C. Enverg