Ken A. Koper

Ken A. Koper
Urodzić się	1947 Oklahoma City , Oklahoma
Obywatelstwo	amerykański
Alma Mater	Massachusetts Institute of Technology University of California, San Diego
Znany z	Hydrofobowo-polarny model fałdowania białek
Nagrody	Nagroda Maxa Delbrucka (2019)
Kariera naukowa
Pola	Fizyka , Chemia , Biologia , Biologia obliczeniowa
Instytucje	Uniwersytet Stony Brook
Doradca doktorski	Bruno H. Zimm

Kenneth Austin Dill (ur. 1947) jest biofizykiem i chemikiem najlepiej znanym ze swojej pracy nad ścieżkami fałdowania białek . Jest dyrektorem Louis and Beatrice Laufer Center for Physical and Quantitative Biology na Uniwersytecie Stony Brook . W 2008 roku został wybrany członkiem National Academy of Sciences. W 2014 roku został wybrany do American Academy of Arts and Sciences . Od 2013 roku jest współredaktorem lub redaktorem Annual Review of Biophysics .

Życie

Koper urodził się w Oklahoma City w stanie Oklahoma w 1947 roku. Uczęszczał do MIT , gdzie uzyskał SB i SM w inżynierii mechanicznej (1971). Uzyskał stopień doktora. w 1978 na UCSD na Wydziale Biologii współpracując z Bruno H. Zimmem , badając właściwości biofizyczne cząsteczek DNA. Pod koniec swoich badań doktoranckich zainteresował się mechaniką fałdowania białek, a konkretnie sposobem, w jaki rozkładający RNA enzym rybonukleaza fałduje się do stanu natywnego. Ale zanim zajął się problemem fałdowania białek, przeniósł się na Uniwersytet Stanforda i pracował z Paulem J. Flory'm z chemii w ramach jego stażu podoktoranckiego. Następnie udał się na Uniwersytet Kalifornijski w San Francisco , gdzie spopularyzował ideę, że otaczające środowisko danego białka nakłada na nie ograniczenia, tak że kształty, które może przybierać, są dramatycznie zmniejszone. Dill przedstawił zabawkowy model składający się z uwiązanych koralików na siatce, aby naśladować fałdowane białko, przy czym koraliki tego samego typu (tj. hydrofobowe) przyciągają się nawzajem. Matematycznie proces fałdowania można zobrazować jako lejek, w którym kilka niesfałdowanych i nieprawidłowo sfałdowanych stanów wysokoenergetycznych białka zajmuje pozycje bliżej szczytu lejka, ale gdy białko zacznie się fałdować, jego opcje zawężają się wraz ze spadkiem entropia konformacyjna, a łańcuch szybko zapada się do najbardziej stabilnego stanu o niskiej energii. Ten stan jest czasami utożsamiany z natywnym stanem naturalnego białka. Słowami Dilla: „Podobnie jak wszyscy narciarze przybywający do tego samego schroniska, składane białko systematycznie zbliża się do pożądanego kształtu białka, gdy przesuwa się w dół lejka”.