Kinaza receptorowa związana z BRI1 1

Identyfikatory
kinazy receptorowej 1 niewrażliwej na brasinosteroidy 1
Organizm A. thaliana (rzeżucha tajska)
Symbol BAK1
Entrez 829480
RefSeq (mRNA) NM_119497.4
RefSeq (Prot) NP_567920.1
UniProt Q94F62
Inne dane
numer WE 2.7.1.37
Chromosom 4: 16.09 - 16.09 Mb
Szukaj
Struktury Model szwajcarski
Domeny InterPro

Kinaza receptora 1 związana z BRI1 (BAK1 - znana również jako kinaza receptora somatycznej embriogenezy 3 lub SERK3) jest ważnym białkiem roślinnym , które pełni różnorodne funkcje w rozwoju roślin.

Struktura

BAK1 należy do dużej grupy białek roślinnych znanych jako bogate w leucynę kinazy receptorów powtórzeń (LRR-RK). W modelowym gatunku rośliny Arabidopsis thaliana , BAK1 i 4 inne blisko spokrewnione białka tworzą podgrupę w obrębie rodziny LRR-RK, znaną jako somatyczne kinazy receptora embriogenezy (SERK). Wszystkie 5 SERK to białka transbłonowe . Składają się z domeny zewnątrzkomórkowej , pojedynczego przejścia przezbłonowego i domeny wewnątrzkomórkowej . Domena zewnątrzkomórkowa składa się z kilku powtórzeń bogatych w leucynę , a domena wewnątrzkomórkowa działa jak kinaza białkowa . Uważa się, że BAK1 wchodzi w interakcje z wieloma innymi LRR-RK, a wyjście sygnalizacyjne BAK1 zależy od jego partnera wiążącego

Role w rozwoju roślin

Sygnalizacja brassinosteroidowa

Schemat BAK1 w kompleksie z BRI1 podczas sygnalizacji brassinosteroidowej

BAK1 został początkowo zidentyfikowany ze względu na swoją rolę w sygnalizacji brassinosteroidowej . Brassinosteroid jest głównym hormonem roślinnym , który pełni wiele ról i jest często związany z wydłużaniem komórek . BAK1 wiąże się z receptorem brassinosteroidowym BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1 (BRI1), co następnie uruchamia kaskadę fosforylacji , która prowadzi do zmiany w ekspresji wielu genów.

Sygnalizacja obrony

BAK1 ma również kluczowe znaczenie dla odporności roślin , a rośliny pozbawione BAK1 wykazują znacznie większą podatność na infekcje bakteryjne. Rośliny są w stanie postrzegać bakterie poprzez rozpoznawanie określonych sygnatur molekularnych lub „ efektorów ”. Jedną z tych sygnatur jest flagelina pochodzenia bakteryjnego . Rośliny postrzegają flagelinę, gdy wiąże się ona z receptorem FLS2 . Kiedy flagelina jest postrzegana przez FLS2, silnie promuje to interakcję między FLS2 i BAK1, a to z kolei prowadzi do zmian w ekspresji genów, które promują obronę przed bakteriami.

Oprócz flageliny rośliny są w stanie dostrzec także inne bakteryjne efektory. Jeden z nich, EF-Tu, jest postrzegany przez receptor EF-Tu (EFR). Podobnie jak FLS2, BAK1 jest wymagany do funkcji EFR.

LRR-RK Erecta (ER) może również promować obronę roślin, we współpracy z BAK1.

Regulacja rozwoju aparatów szparkowych

Oprócz swojej roli w obronie roślin, kompleks ER:BAK1 hamuje również rozwój aparatów szparkowych w liściach. Mutacje w BAK1 i ER prowadzą do wzrostu liczby aparatów szparkowych.

Molekularne podstawy dla różnych ról funkcjonalnych

Różnorodne role funkcjonalne BAK1 wynikają z jego wiązania z dużą liczbą receptorów. Jednak wiele składników molekularnych poniżej tych kompleksów receptor:BAK1 jest wspólnych dla tych szlaków sygnałowych (na przykład kinaza sygnałowa BR 1 (BSK1) jest dodatnim regulatorem zarówno sygnalizacji BRI1:BAK1, jak i sygnalizacji FLS2:BAK1). Obecnie nie jest jasne, w jaki sposób komórki są w stanie odróżnić BSK1, który został aktywowany przez BRI1 lub FLS2. Jedno z niedawnych badań wykazało, że BRI1 i FLS2 lokalizują się w różnych „nanodomenach” na błonie komórkowej, więc możliwe jest, że ta separacja przestrzenna odpowiada za bardzo różne sygnały wyjściowe.

Linki zewnętrzne