Gen kodujący białko u gatunku Homo sapiens
NOCT |
|
Dostępne konstrukcje |
WPB |
Wyszukiwanie ortologów: |
Lista kodów identyfikacyjnych PDB |
|
|
|
Identyfikatory |
|
, CCR4L, Ccr4c, NOC, CCRN4L, nocturnin |
Identyfikatory zewnętrzne |
|
|
|
|
|
|
Wikidane |
|
Nokturnina jest ludzkim enzymem hydrolazą , który bierze udział w metabolizmie, a jego ekspresja jest kontrolowana przez rytmiczny zegar dobowy . Jest kodowana przez gen NOCT znajdujący się na chromosomie 4. Nokturnina zawiera C-końcową domenę strukturalną z rodziny endonukleazy/egzonukleazy/fosfatazy . Badanie przeprowadzone w styczniu 2019 r. wykazało, że NADP+ i NADPH są bezpośrednimi celami Nocturnin.
Ortolog Drosophila melanogaster z Nocturnin jest zwinięty. Knockouts Curled prowadzi do fenotypu zwiniętych skrzydeł u muszek owocówek. Fenotyp zakręconych skrzydeł został po raz pierwszy odkryty przez Thomasa Hunta Morgana w 1915. U myszy ortolog Nocturnin jest odpowiedzialny za kontrolowanie diety i przyrost masy ciała, myszy z nokautem nie przybierają na wadze, gdy są na diecie wysokotłuszczowej, w porównaniu do normalnych myszy zawierających Nocturnin. U myszy wykazano również, że Nocturnin jest rytmicznie wyrażany, nawet gdy myszy są umieszczone w całkowitej ciemności, co pokazuje, że ekspresja Nocturnin jest napędzana przez wewnętrzny zegar naszego ciała.
Lokalizacja komórkowa
Wykazano, że nokturnina ma sekwencję kierującą do mitochondriów , która znajduje się na n-końcu białka. Sekwencja kierująca Nocturnin jest odcinana w mitochondriach, aby umożliwić wejście.
Aktywność enzymatyczna
Wcześniej sądzono, że nokturnina powoduje śmierć mRNA genów metabolicznych, ale dwa badania przeprowadzone w 2018 roku wykazały, że nokturnina nie ma bezpośrednio aktywności rybonukleazy . Badanie przeprowadzone w styczniu 2019 roku wykazało, że ludzka nokturnina jest fosfatazą , która działa bezpośrednio na NADP (H) w celu usunięcia fosforanu 2'. Wykazano również, że Curled, ortolog Drosophila, jest fosfatazą NADP(H) 2', co wskazuje, że aktywność enzymatyczna jest zachowana od ludzi do muszek owocówek.
Struktura
Nokturnina zawiera C-końcową domenę strukturalną z rodziny endonukleazy/egzonukleazy/fosfatazy (EEP). Jego fałd białkowy jest podobny do DNazy I , endonukleazy AP , INPP5B , fosfodiesterazy sfingomieliny , TDP2, PDE12 i CNOT6L . Podobnie jak w przypadku innych członków EEP, pięć konserwatywnych reszt katalitycznych pomaga koordynować atom magnezu, w przypadku nokturnu dwuwartościowy metal bierze udział w aktywności fosfatazy NADP(H). Pierwsze struktury ludzkiego Nokturnu zostały rozwiązane w latach 2017-2018 ( 6BT1 , 6BT2 i 6MAL ). Wszystkie trzy należały do c-końcowej domeny podobnej do EEP Nokturniny związanej z jej kofaktorem magnezu. W grudniu 2018 roku określono pierwszą strukturę Nokturnu związanego z jego naturalnym substratem NADPH, 6NF0 .
Linki zewnętrzne