Rodzina proteaz Clp
| CLP_proteaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 struktura krystaliczna domeny katalitycznej proteazy clpp z Plasmodium falciparum
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | CLP_proteaza | ||||||||
| Pfam | PF00574 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0127 | ||||||||
| InterPro | IPR001907 | ||||||||
| PROZYTA | PDOC00358 | ||||||||
| MEROPY | S14 | ||||||||
| SCOP2 | 1tyf / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00394 | ||||||||
| |||||||||
W biologii molekularnej rodzina proteaz CLP jest rodziną peptydaz serynowych należących do rodziny peptydaz MEROPS S14 (rodzina endopeptydaz ClpP , klan SK). ClpP jest proteazą zależną od ATP , która rozszczepia szereg białek , takich jak kazeina i albumina . Występuje jako heterodimer podjednostek regulatorowych A i katalitycznych P wiążących ATP, z których obie są wymagane do skutecznego poziomu aktywności proteazy w obecności ATP, chociaż sama podjednostka P ma pewną aktywność katalityczną.
, że proteazy bardzo podobne do ClpP są zakodowane w genomie bakterii , w mitochondriach metazoa , niektórych wirusach iw chloroplastach roślin . Wiele białek z tej rodziny jest klasyfikowanych jako homologi niepeptydazowe, ponieważ eksperymentalnie stwierdzono, że nie mają one aktywności peptydazy lub nie mają reszt aminokwasowych , które uważa się za niezbędne do aktywności katalitycznej.
Mutacje w mitochondrialnym CLPP są związane z zespołem Perraulta i powodują różne defekty molekularne, od utraty dokowania ATPazy do aktywacji lub hamowania aktywności peptydazy.
Zobacz też
Linki zewnętrzne
| Kontrola władz : Biblioteki narodowe |
|---|
