Endopeptydaza Clp
| Endopeptydaza Clp | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Zależna od ATP proteaza Clp (fragment) homo14mer, Streptococcus pneumoniae
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 3.4.21.92 | ||||||||
| nr CAS | 110910-59-3 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
Endopeptydaza Clp ( EC 3.4.21.92 , endopeptydaza Ti , proteaza kazeinolityczna , proteaza Ti , proteaza Clp zależna od ATP , ClpP , proteaza Clp ). Enzym ten katalizuje następującą reakcję chemiczną
Ten bakteryjny enzym zawiera podjednostki dwóch typów, ClpP o aktywności peptydazy i białko ClpA o aktywności AAA+ ATPazy . ClpP i ClpA nie są ewolucyjnie spokrewnione.
W pełni zmontowany kompleks proteazy Clp ma beczkowatą strukturę, w której dwa ułożone w stos pierścienie heptameryczne podjednostek proteolitycznych (ClpP lub ClpQ) są albo umieszczone pomiędzy dwoma pierścieniami, albo są otoczone jednym pierścieniem heksamerycznych podjednostek opiekuńczych aktywnych ATPazy (ClpA , ClpC , ClpE, ClpX , ClpY lub inne).
ClpXP jest obecny w prawie wszystkich bakteriach, podczas gdy ClpA występuje w bakteriach Gram-ujemnych, ClpC w bakteriach Gram-dodatnich i sinicach. ClpAP, ClpXP i ClpYQ współistnieją w E. coli , podczas gdy tylko kompleks ClpXP występuje u ludzi jako enzymy mitochondrialne. ClpYQ to inna nazwa HslVU , kompleksu białek szoku cieplnego, który, jak się uważa, przypomina hipotetycznego przodka proteasomu .
ATPaza
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| ClpA/B | |||||||||
| Symbol | ClpA/B | ||||||||
| Pfam | PF02861 | ||||||||
| InterPro | IPR001270 | ||||||||
| |||||||||
| Identyfikatory | |
|---|---|
| ClpX | |
| Symbol | ClpX |
| InterPro | IPR004487 |
Rodzina eukariotycznych białek szoku cieplnego Hsp100 jest homologiczna do podjednostek opiekuńczych aktywnych ATPazy występujących w kompleksie Clp; jako taka cała grupa jest często określana jako HSP100/Clp . Rodzina jest zwykle podzielona na dwie części, z których jedna to rodzina ClpA/B z dwiema domenami ATPazy, a druga to ClpX i przyjaciele z tylko jedną taką domeną. ClpA do E są umieszczane w pierwszej grupie wraz z Hsp78/104, a ClpX i HSIU są umieszczane w drugiej grupie.
Wiele białek nie jest związanych z proteazą i pełni inne funkcje niż proteoliza. ClpB (ludzkie CLPB „Hsp78”, drożdżowe Hsp104 ) rozbija nierozpuszczalne agregaty białkowe w połączeniu z DnaK/ Hsp70 . Uważa się, że działają poprzez przewlekanie białek klienta przez mały por o średnicy 20 Å (2 nm ), dając w ten sposób każdemu białku klienta drugą szansę na fałdowanie. Członek rodziny ClpA/B określany jako ClpV jest używany w bakteryjnym T6SS .
Zobacz też
Linki zewnętrzne
- Endopeptydaza + Clp w US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
