Tensin
Tensyna została po raz pierwszy zidentyfikowana jako wielodomenowe białko o masie cząsteczkowej 220 kDa zlokalizowane w wyspecjalizowanych regionach błony komórkowej zwanych zrostami ogniskowymi za pośrednictwem integryny (które tworzą się wokół transbłonowego rdzenia heterodimeru integryny αβ). Sekwencjonowanie i porównanie genomu ujawniło istnienie czterech genów tensin u ludzi. Wydaje się, że te geny są powiązane ze starożytnymi przypadkami duplikacji genów.
Tensyna wiąże się z włóknami aktynowymi i zawiera domenę wiążącą fosfotyrozynę (PTB) na C-końcu, która oddziałuje z cytoplazmatycznym ogonem integryn β. Te interakcje umożliwiają tensynie łączenie włókien aktynowych z receptorami integryny. Kilka czynników indukuje fosforylację tensyny przez tyrozynę. Zatem tensyna działa jako platforma do składania i rozkładania kompleksów sygnałowych w ogniskowych zrostach poprzez rekrutację cząsteczek sygnałowych fosforylowanych tyrozyną, a także poprzez zapewnianie miejsc interakcji dla innych białek. Z kolei Haynie argumentuje w przeglądzie struktury i funkcji tensinu, że eksperymentalne dowody na specyficzny związek tensinu z aktynowe są co najwyżej niejednoznaczne. Ostatnie prace wykazały również, że TNS3 i TNS4 wykazują zależną od siły rekrutację do sieci keratynowej w komórkach nabłonka, podkreślając jej nową rolę w mechanotransdukcji. Nie ulega jednak wątpliwości, że tensin 1, tensin 2 i tensin 3 zawierają białkowej fosfatazy tyrozynowej (PTP) w pobliżu N-końca. Jest mało prawdopodobne, aby domena PTP była aktywna w tensynie 1, z powodu mutacji niezbędnej nukleofilowej cysteiny w motywie sygnaturowym do asparaginy. Niemniej jednak fosfatydyloinozytolo-3,4,5-trisfosforano-3-fosfataza , dobrze zbadany supresor nowotworów, lepiej znany jako PTEN , bierze swoją nazwę od homologii z PTP i tensyną 1. Bardziej szczegółowe porównania struktur ujawniły, że tensyny 1-3, PTEN , auksylina i inne białka u zwierząt, roślin i grzybów obejmują superdomena PTP-C2. Zintegrowana domena PTP i domena C2 , superdomena PTP-C2 powstała ponad 1 miliard lat temu i od tego czasu funkcjonuje jako pojedyncza jednostka dziedziczna.
Pierwszą sekwencję cDNA tensyny wyizolowano z kurczaka. Analiza myszy z nokautem wykazała krytyczne role tensyny w czynności nerek, regeneracji mięśni i migracji komórek. Dowody są teraz [ kiedy? ] pojawiające się sugerujące, że tensyna jest ważnym składnikiem łączącym ECM, cytoszkielet aktynowy i transdukcję sygnału. Dlatego tensyna i jej dalsze cząsteczki sygnałowe mogą być celem interwencji terapeutycznych w chorobach nerek, gojeniu się ran i raku.