koagulina

Identyfikatory
koaguliny
Symbol koagulina
Pfam PF02035
InterPro IPR000275
SCOP2 d1aoca_ / SCOPe / SUPFAM
Dostępne struktury białek:
Pfam   konstrukcje / ECOD  
WPB RCSB WPB ; PDBe ; WPBj
Suma WPB podsumowanie struktury

Koagulina jest żelującym białkiem hemolimfy , które utrudnia rozprzestrzenianie się najeźdźców poprzez ich unieruchomienie. Jest wytwarzany w koagulogenu przed rozszczepieniem do postaci aktywnej. W medycynie człowieka krzepnięcie koaguliny jest podstawą wykrywania endotoksyny bakteryjnej w teście LAL dla leków parenteralnych.

Białko zawiera pojedynczy 175-resztowy łańcuch polipeptydowy, który jest rozszczepiany po Arg-18 i Arg-46 przez enzym krzepnięcia Limulus zawarty w hemocytach i aktywowany przez bakteryjną endotoksynę ( lipopolisacharyd ). Rozszczepianie uwalnia dwa łańcuchy koaguliny, A i B, połączone dwoma wiązaniami dwusiarczkowymi , wraz z peptydem C. Tworzenie żelu wynika z wzajemnego łączenia cząsteczek koaguliny. Znana jest pełna struktura koagulogenu (​); ma tę samą cystyny ​​(fałd) co neurotrofiny , z kilkoma zachowanymi cystynami. Fałd AB owija się wokół helikalnego peptydu C, tworząc zwartą strukturę.

U skorupiaków koagulacja hemolimfy zależy od sieciowania specyficznych białek krzepnięcia osocza za pośrednictwem transglutaminazy, ale bez kaskady proteolitycznej. U podkowiastych kaskada krzepnięcia proteolitycznego wywołana przez lipopolisacharydy i beta-1,3-glukany prowadzi do przekształcenia koagulogenu w koagulinę, co prowadzi do powstania niekowalencyjnych homopolimerów koaguliny poprzez interakcję głowa-ogon. Jednak transglutaminaza kraba podkowiastego nie sieciuje międzycząsteczkowo koagulin. Niedawno odkryto, że koaguliny są usieciowane na białkach powierzchniowych komórek hemocytów zwanych proksynami. Wskazuje to, że reakcja sieciowania na końcowym etapie krzepnięcia hemolimfy jest ważnym wrodzonym układem odpornościowym podkowiastych. Dla porównania, krzepnięcie krwi u ssaków opiera się na indukowanej proteolitycznie polimeryzacji fibrynogenów . Początkowo fibryny oddziałują ze sobą niekowalencyjnie. Powstałe homopolimery są dodatkowo stabilizowane, gdy transglutaminaza osocza sieciuje wiązania epsilon-(gamma-glutamylo)lizyny między cząsteczkami.

Ten artykuł zawiera tekst z domeny publicznej Pfam i InterPro : IPR000275