AHSA1

AHSA1
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, AHA1, C14orf3, p38, hAha1, aktywator aktywności ATPazy Hsp90 1
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Aktywator homologu 1 ATPazy białka szoku cieplnego o masie cząsteczkowej 90 kDa jest enzymem , który u ludzi jest kodowany przez gen AHSA1 .

Interakcje

Wykazano, że AHSA1 oddziałuje z białkiem szoku cieplnego 90 kDa alfa (cytosolowym), członkiem A1 .

Linki zewnętrzne

• Lokalizacja ludzkiego genomu AHSA1 i strona szczegółów genu AHSA1 w przeglądarce genomu UCSC .

Dalsza lektura

•    Hu RM, Han ZG, Song HD, Peng YD, Huang QH, Ren SX, Gu YJ, Huang CH, Li YB, Jiang CL, Fu G, Zhang QH, Gu BW, Dai M, Mao YF, Gao GF, Rong R , Ye M, Zhou J, Xu SH, Gu J, Shi JX, Jin WR, Zhang CK, Wu TM, Huang GY, Chen Z, Chen MD, Chen JL (2000). „Profilowanie ekspresji genów w ludzkiej osi podwzgórze-przysadka-nadnercza i klonowanie pełnej długości cDNA” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 97 (17): 9543–8. Bibcode : 2000PNAS...97.9543H . doi : 10.1073/pnas.160270997 . PMC 16901 . PMID 10931946 .
•    Zhang QH, Ye M, Wu XY, Ren SX, Zhao M, Zhao CJ, Fu G, Shen Y, Fan HY, Lu G, Zhong M, Xu XR, Han ZG, Zhang JW, Tao J, Huang QH, Zhou J , Hu GX, Gu J, Chen SJ, Chen Z (2000). „Klonowanie i analiza funkcjonalna cDNA z otwartymi ramkami odczytu dla 300 wcześniej niezdefiniowanych genów ulegających ekspresji w hematopoetycznych komórkach macierzystych/progenitorowych CD34+” . Genom Res . 10 (10): 1546–60. doi : 10.1101/gr.140200 . PMC 310934 . PMID 11042152 .
•   Sevier CS, Machamer CE (2001). „P38: nowe białko, które wiąże się z glikoproteiną wirusa pęcherzykowego zapalenia jamy ustnej” . Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 287 (2): 574–82. doi : 10.1006/bbrc.2001.5621 . PMID 11554768 .
•   Panaretou B, Siligardi G, Meyer P, Maloney A, Sullivan JK, Singh S, Millson SH, Clarke PA, Naaby-Hansen S, Stein R, Cramer R, Mollapour M, Workman P, Piper PW, Pearl LH, Prodromou C ( 2002). „Aktywacja aktywności ATPazy hsp90 przez regulowany stresem kochaperon aha1” (PDF) . Mol. komórka . 10 (6): 1307–18. doi : 10.1016/S1097-2765(02)00785-2 . PMID 12504007 .
•   Lotz GP, Lin H, Harst A, Obermann WM (2003). „Aha1 wiąże się ze środkową domeną Hsp90, przyczynia się do aktywacji białka klienta i stymuluje aktywność ATPazy molekularnego białka opiekuńczego” . J. Biol. chemia . 278 (19): 17228–35. doi : 10.1074/jbc.M212761200 . PMID 12604615 .
•    Swick L, Kapatos G (2006). „Analiza 2-hybrydowa drożdży interakcji ludzkiego białka cyklohydrolazy I GTP” . J. Neurochem . 97 (5): 1447–55. doi : 10.1111/j.1471-4159.2006.03836.x . PMC 2239266 . PMID 16696853 .
•    Wang X, Venable J, LaPointe P, Hutt DM, Koulov AV, Coppinger J, Gurkan C, Kellner W, Matteson J, Plutner H, Riordan JR, Kelly JW, Yates JR, Balch WE (2006). „Regulacja w dół cochaperonu Aha1 Hsp90 ratuje nieprawidłowe fałdowanie CFTR w mukowiscydozie” . komórka . 127 (4): 803–15. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.043 . PMID 17110338 . S2CID 1457851 .
•    Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, McBroom-Cerajewski L, Robinson MD, O'Connor L, Li M, Taylor R, Dharsee M, Ho Y, Heilbut A, Moore L, Zhang S, Ornatsky O, Bukhman YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams SL, Moran MF, Morin GB, Topaloglou T, Figeys D (2007). „Mapowanie na dużą skalę ludzkich interakcji białko-białko za pomocą spektrometrii mas” . Mol. Syst. Biol . 3 (1): 89. doi : 10.1038/msb4100134 . PMC 1847948 . PMID 17353931 .