Gen kodujący białko u gatunku Homo sapiens
AIP
Dostępne konstrukcje
WPB Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
, ARA9, FKBP16, FKBP37, SMTPHN, XAP-2, XAP2, białko oddziałujące z receptorem węglowodorów arylowych,
identyfikatory zewnętrzne PITA1
Wikidane
Białko oddziałujące z receptorem AH ( AIP ) znane również jako białko oddziałujące z receptorem węglowodorów arylowych , homolog immunofiliny ARA9 lub białko 2 związane z HBV X ( XAP- 2 ) jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen AIP . Białko należy do FKBP .
Funkcjonować
AIP może odgrywać pozytywną rolę w sygnalizacji, w której pośredniczy receptor węglowodorów arylowych , prawdopodobnie poprzez wpływ na jego podatność na ligand i/lub jego kierowanie do jądra. AIP jest komórkowym negatywnym regulatorem wirusa zapalenia wątroby typu B (HBV). Ponadto wiadomo, że hamuje sygnalizację przeciwwirusową i indukcję interferonu typu I poprzez celowanie w IRF7, kluczowego gracza w przeciwwirusowych ścieżkach sygnałowych. AIP składa się z N-końcowej domeny podobnej do FKBP52 i C-końcowej domeny TPR.
Mutacje i rola w chorobie
Mutacje AIP mogą być przyczyną rodzinnej postaci akromegalii , rodzinnego izolowanego gruczolaka przysadki (FIPA). Somatotropinoma (tj. gruczolaki przysadki produkujące GH ), czasami związane z guzami gruczołu krokowego , są obecne u większości pacjentów z mutacją AIP.
Interakcje
Wykazano, że AIP oddziałuje z receptorem węglowodorów arylowych , receptorem alfa aktywowanym przez proliferatory peroksysomów i translokatorem jądrowym receptora węglowodorów arylowych . Ponadto wykazano, że AIP może wchodzić w interakcje z IRF7, aby wywierać swoją nową funkcję negatywnej regulacji przeciwwirusowych szlaków sygnałowych.
Dalsza lektura
Zhou Q, Lavorgna A i in. (2015). „Białko oddziałujące z receptorem węglowodorów arylowych celuje w IRF7 w celu tłumienia sygnalizacji przeciwwirusowej i indukcji interferonu typu I” . Dziennik Chemii Biologicznej . 290 (23): 14729–14739. doi : 10.1074/jbc.M114.633065 PMC 4505538 PMID 25911105 .
Chen HS, Perdew GH (1994). „Skład podjednostek heteromerycznego cytozolowego kompleksu receptora węglowodorów arylowych” . J. Biol. chemia . 269 (44): 27554-8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47020-2 PMID 7961671 .
Ma Q, Whitlock JP (1997). „Nowe białko cytoplazmatyczne, które oddziałuje z receptorem Ah, zawiera motywy powtórzeń tetratricopeptydu i zwiększa odpowiedź transkrypcyjną na 2,3,7,8-tetrachlorodibenzo-p-dioksynę” . J. Biol. chemia . 272 (14): 8878–84. doi : 10.1074/jbc.272.14.8878 PMID 9083006 .
Meyer BK, Pray-Grant MG, Vanden Heuvel JP, Perdew GH (1998). „Białko X związane z wirusem zapalenia wątroby typu B 2 jest podjednostką nieligandowanego kompleksu rdzenia receptora węglowodorów arylowych i wykazuje aktywność wzmacniającą transkrypcję” . Mol. Komórka. Biol . 18 (2): 978–88. doi : 10.1128/MCB.18.2.978 . PMC 108810 PMID 9447995 .
Carver LA, LaPres JJ, Jain S i in. (1999). „Charakterystyka białka związanego z receptorem Ah, ARA9” . J. Biol. chemia . 273 (50): 33580–7. doi : 10.1074/jbc.273.50.33580 PMID 9837941 .
Gadelha MR, Une KN, Rohde K i in. (2000). „Izolowane rodzinne somatotropinoma: ustalenie powiązania z chromosomem 11q13.1-11q13.3 i dowody na potencjalne drugie locus na chromosomie 2p16-12” . J. Clin. Endokrynol. Metab . 85 (2): 707–14. doi : 10.1210/jcem.85.2.6386 PMID 10690880 .
Petrulis JR, Hord NG, Perdew GH (2001). „Subkomórkowa lokalizacja receptora węglowodorów arylowych jest modulowana przez białko związane z wirusem zapalenia wątroby typu B homolog immunofiliny X 2” . J. Biol. chemia . 275 (48): 37448–53. doi : 10.1074/jbc.M006873200 PMID 10986286 .
Kazlauskas A, Poellinger L, Pongratz I (2001). „Białko podobne do immunofiliny XAP2 reguluje ubikwitynację i subkomórkową lokalizację receptora dioksyny” . J. Biol. chemia . 275 (52): 41317–24. doi : 10.1074/jbc.M007765200 PMID 11013261 .
Kazlauskas A, Sundström S, Poellinger L, Pongratz I (2001). „Kompleks opiekuńczy hsp90 reguluje wewnątrzkomórkową lokalizację receptora dioksyny” . Mol. Komórka. Biol . 21 (7): 2594–607. doi : 10.1128/MCB.21.7.2594-2607.2001 . PMC86890 . _ PMID 11259606 .
Kazlauskas A, Poellinger L, Pongratz I (2002). „Dwa odrębne regiony immunofilinopodobnego białka XAP2 regulują funkcję receptora dioksyny i interakcje z hsp90” . J. Biol. chemia . 277 (14): 11795–801. doi : 10.1074/jbc.M200053200 PMID 11805120 .
Patterson CE, Gao J, Rooney AP, Davis EC (2002). „Organizacja genomowa mysich i ludzkich genów białek wiążących FK506 o masie cząsteczkowej 65 kDa i ewolucja wielogenowej rodziny FKBP”. Genomika . 79 (6): 881–9. doi : 10.1006/geno.2002.6777 . PMID 12036304 .
Berg P, Pongratz I (2002). „Dwa równoległe szlaki pośredniczą w cytoplazmatycznej lokalizacji receptora dioksyn (węglowodorów arylowych)” . J. Biol. chemia . 277 (35): 32310–9. doi : 10.1074/jbc.M203351200 PMID 12065584 .
Nudny AB, Carlson DB, Petrulis JR, Perdew GH (2002). „Charakterystyka stanu fosforylacji białka X związanego z wirusem zapalenia wątroby typu B 2”. Łuk. Biochem. Biofiza . 406 (2): 209–21. doi : 10.1016/S0003-9861(02)00444-7 . PMID 12361709 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2003). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 PMC 139241 PMID 12477932 .
Sumanasekera WK, Tien ES, Turpey R i in. (2003). „Dowody na to, że receptor alfa aktywowany proliferatorami peroksysomów jest skompleksowany z białkiem szoku cieplnego 90 kDa i białkiem związanym z wirusem zapalenia wątroby typu B X 2” . J. Biol. chemia . 278 (7): 4467–73. doi : 10.1074/jbc.M211261200 PMID 12482853 .
Zhao Y, Meng XM, Wei YJ i in. (2004). „Klonowanie i charakterystyka nowej kinazy specyficznej dla serca, która oddziałuje specyficznie z troponiną sercową I”. J. Mol. Med . 81 (5): 297–304. doi : 10.1007/s00109-003-0427-x . PMID 12721663 . S2CID 13468188 .
Lees MJ, Peet DJ, Whitelaw ML (2003). „Definiowanie roli XAP2 w stabilizacji receptora dioksyny” . J. Biol. chemia . 278 (38): 35878–88. doi : 10.1074/jbc.M302430200 PMID 12837759 .
Yano M, Terada K, Mori M (2003). „AIP jest mitochondrialnym mediatorem importu, który wiąże się zarówno z receptorem importu Tom20, jak i prebiałkami” . J. Cell Biol . 163 (1): 45–56. doi : 10.1083/jcb.200305051 . PMC 2173431 PMID 14557246 .
Ramadoss P, Petrulis JR, Hollingshead BD i in. (2004). „Rozbieżne role białka 2 związanego z wirusem zapalenia wątroby typu B wirusa XAP2 (XAP2) w ludzkich i mysich kompleksach receptora Ah”. Biochemia . 43 (3): 700-9. doi : 10.1021/bi035827v . PMID 14730974 .
Occhi G, Trivellin G, Ceccato F i in. (2010). „Występowanie mutacji AIP w dużej serii sporadycznych włoskich pacjentów z akromegalią i ocena statusu CDKN1B u pacjentów z akromegalią i mnogimi nowotworami wewnątrzwydzielniczymi” . Eur. J. Endokrynol . 163 (3): 369–376. doi : 10.1530/EJE-10-0327 PMID 20530095 .
