Białko ASRGL1 składa się z 308 aminokwasów i jest aktywowane przez autorozszczepienie przy aminokwasie 168, tworząc łańcuch alfa i beta, który może dimeryzować do heterodimeru. Enzym ASRGL1 wykazuje aktywność zarówno L-asparaginazy, jak i peptydazy beta-aspartylu i może brać udział w produkcji L-asparaginianu, który może działać jako pobudzający neuroprzekaźnik w niektórych obszarach mózgu.
Według profilowania opartego na przeciwciałach i analizy transkryptomicznej, białko ASRGL1 jest obecne we wszystkich analizowanych tkankach ludzkich, z najwyższą ekspresją w mózgu, w tkankach żeńskich, takich jak szyjka macicy i jajowód , oraz w tkankach męskich, jak jądra . Na podstawie mikroskopii konfokalnej ASRGL1 jest zlokalizowany głównie w mikrotubulach .
Znaczenie kliniczne
ASRGL1 jest silnie eksprymowany w normalnym endometrium i różnie wyrażany w raku endometrium . Utrata ekspresji ASRGL1 jest niekorzystną cechą prognostyczną dla pacjentek z rakiem endometrium.
Bush LA, Herr JC, Wolkowicz M, Sherman NE, Shore A, Flickinger CJ (2002). „Nowe białko podobne do asparaginazy jest autoantygenem nasienia u szczurów”. Mol. Reprodukcja Dev . 62 (2): 233–47. doi : 10.1002/mrd.10092 . PMID 11984834 . S2CID 32206911 .
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). „Konstrukcja i charakterystyka biblioteki cDNA wzbogaconej o pełnej długości i wzbogaconej o koniec 5'”. gen . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
Maruyama K, Sugano S (1994). „Oligo-capping: prosta metoda zastąpienia struktury czapeczki eukariotycznych mRNA oligorybonukleotydami”. gen . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .