Białko żelazowo-siarkowe o wysokim potencjale
| Białko żelazowo-siarkowe o wysokim potencjale | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura utlenionego białka żelazowo-siarkowego o wysokim potencjale.
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | HIPIP | ||||||||
| Pfam | PF01355 | ||||||||
| InterPro | IPR000170 | ||||||||
| PROZYTA | PDOC00515 | ||||||||
| SCOP2 | 1hpi / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| Nadrodzina OPM | 116 | ||||||||
| Białko OPM | 1hpi | ||||||||
| |||||||||
Białka żelazowo-siarkowe o wysokim potencjale (HIPIP) to specyficzna klasa ferredoksyn 4Fe-4S o wysokim potencjale redoks , które działają w beztlenowym transporcie elektronów i występują w bakteriach fotosyntetyzujących oraz w Paracoccus denitrificans . HiPIP to małe białka, które wykazują znaczne różnice w swoich sekwencjach, rozmiarach (od 63 do 85 aminokwasów) oraz potencjale oksydacyjno-redukcyjnym. Jak pokazano na poniższym schemacie, klaster żelazowo-siarkowy jest związany czterema konserwatywnymi resztami cysteiny.
[ klaster 4Fe-4S] | | | | xxxxxxxxxxxxxxxxxxxCxCxxxxxxxCxxxxxCxxxx
C: konserwowana cysteina zaangażowana w wiązanie klastra żelazowo-siarkowego.
klastry [Fe 4 S 4 ].
[Fe 4 S 4 ] są licznymi kofaktorami metaloprotein. Uczestniczą w sekwencjach przenoszenia elektronów. Podstawową strukturą klastra [Fe 4 S 4 ] jest sześcian z naprzemiennymi wierzchołkami Fe i S. Klastry te istnieją na dwóch stopniach utlenienia z niewielką zmianą strukturalną. dwie rodziny klastrów [Fe 4 S 4 ]: rodzina ferredoksyn (Fd) i rodzina białek żelazowo-siarkowych o wysokim potencjale (HiPIP). Zarówno HiPIP, jak i Fd dzielą ten sam stan spoczynku: [Fe 4 S 4 ] 2+ , które mają te same cechy geometryczne i spektroskopowe. Różnice pojawiają się, jeśli chodzi o ich stan aktywny: HiPIP powstaje w wyniku utlenienia do [Fe 4 S 4 ] 3+ , a Fd powstaje w wyniku redukcji do [Fe 4 S 4 ] + .
![{\displaystyle {\ce {{\underset {(for\ HiPIP)}{[Fe4S4]^{3}+}}<=>[{\ce {oxidation}}]{\underset {(resting\ state)}{[Fe4S4]^{2}+}}<=>[{\ce {reduction}}]{\underset {(for\ Fd)}{[Fe4S4]+}}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/c38c17a23c65bd5638f96fceeb477fec2ec3aa05 "equations on Fd and HiPIP")
Różne stopnie utlenienia wyjaśniają białka, które łączyły się z klastrem [Fe 4 S 4 ]. Analiza danych krystalograficznych sugeruje, że HiPIP jest w stanie zachować wyższy stopień utlenienia poprzez tworzenie mniejszej liczby wiązań wodorowych z wodą. Charakterystyczny fałd białek owija klaster [Fe 4 S 4 ] w hydrofobowy rdzeń, zdolny do utworzenia tylko około pięciu konserwatywnych wiązań wodorowych do ligandów klastra ze szkieletu. W przeciwieństwie do tego, białko związane z Fd pozwala tym klastrom kontaktować się z rozpuszczalnikiem, co skutkuje interakcjami wiązania H z 8 białkami. Białko wiąże Fd poprzez konserwatywną strukturę CysXXCysXXCys (X oznacza dowolny aminokwas). Ponadto unikalna struktura białka i interakcje dipolarne z peptydu i wody międzycząsteczkowej przyczyniają się do osłaniania [Fe 4 S 4 ] 3+ klaster przed atakiem przypadkowych zewnętrznych donorów elektronów, który chroni się przed hydrolizą.
Syntetyczne analogi
Analogi HiPIP można zsyntetyzować w reakcjach wymiany ligandów [Fe 4 S 4 {N(SiMe 3 ) 2 } 4 ] − z 4 równoważnikami tioli (HSR) w następujący sposób:
- [Fe 4 S 4 {N(SiMe 3 ) 2 } 4 ] − + 4RSH → [Fe 4 S 4 (SR) 4 ] − + 4 HN(SiMe 3 ) 2
Klaster prekursorowy [Fe 4 S 4 {N(SiMe 3 ) 2 } 4 ] − można zsyntetyzować w jednonaczyniowej reakcji FeCl 3 , NaN(SiMe 3 ) 2 i NaSH. Synteza analogów HiPIP może pomóc ludziom zrozumieć czynniki, które powodują różnorodność redoks HiPIP.
Reakcje biochemiczne
HiPIP biorą udział w wielu reakcjach utleniających u stworzeń i są szczególnie znane z fotosyntetycznymi bakteriami beztlenowymi, takimi jak Chromatium i Ectothiorhodospira . HiPIP to białka peryplazmatyczne u bakterii fotosyntetyzujących. Pełnią rolę wahadłowców elektronowych w cyklicznym przepływie elektronów pomiędzy centrum reakcji fotosyntetycznej a kompleksem cytochromu bc 1 . Inne reakcje utleniania zaangażowane w HiPIP obejmują katalizowanie utleniania Fe (II), bycie donorem elektronów dla reduktazy i akceptorem elektronów dla niektórych enzymów utleniających tiosiarczany.
Linki zewnętrzne
Dalsza lektura
- Nogi T, Fathir I, Kobayashi M, Nozawa T, Miki K (2000). „Struktury krystaliczne centrum reakcji fotosyntetycznej i białka żelazowo-siarkowego o wysokim potencjale z Thermochromatium tepidum: termostabilność i przenoszenie elektronów” . Obrady Narodowej Akademii Nauk . 97 (25): 13561–13566. Bibcode : 2000PNAS...9713561N . doi : 10.1073/pnas.240224997 . PMC 17615 . PMID 11095707 .