CST6 (gen)

CST6
Dostępne konstrukcje
WPB	Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, cystatyna E/M,
identyfikatory zewnętrzne ECTD15
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.
Koniec
Lokalizacja genu ( mysz )
Chr.
Koniec
Wzór ekspresji RNA
Ontologia genów
Funkcja molekularna
Komponent komórkowy
Proces biologiczny
	Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi
	Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka	Wyświetl/edytuj mysz

Cystatyna-M jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen CST6 .

Nadrodzina cystatyny obejmuje białka, które zawierają wiele sekwencji podobnych do cystatyny. Niektórzy członkowie są aktywnymi inhibitorami proteazy cysteinowej, podczas gdy inni utracili lub być może nigdy nie nabyli tej aktywności hamującej. Istnieją trzy rodziny hamujące w nadrodzinie, w tym cystatyny typu 1 (stefiny), cystatyny typu 2 i kininogeny. Białka cystatyny typu 2 to klasa inhibitorów proteinazy cysteinowej występujących w różnych płynach i wydzielinach ludzkich, gdzie wydają się zapewniać funkcje ochronne. Gen ten koduje cystatynę z rodziny typu 2, której poziom jest obniżony w przerzutowych komórkach raka piersi w porównaniu z pierwotnymi komórkami nowotworowymi. Utrata ekspresji jest prawdopodobnie związana z progresją guza pierwotnego do fenotypu przerzutowego.

Linki zewnętrzne

MEROPS dotycząca peptydaz i ich inhibitorów : I25.006
Lokalizacja ludzkiego genomu CST6 i strona szczegółów genu CST6 w przeglądarce genomu UCSC .

Dalsza lektura

Brązowy WM, Dzięgielewska KM (1997). „Przyjaciele i krewni nadrodziny cystatyny - nowi członkowie i ich ewolucja” . Nauka o białkach . 6 (1): 5–12. doi : 10.1002/pro.5560060102 . PMC 2143511 . PMID 9007972 .
Barka T, Asbell PA, van der Noen H, Prasad A (1991). „Cystatyny w ludzkim płynie łzowym”. bież. Rez . 10 (1): 25–34. doi : 10.3109/02713689109007608 . PMID 2029847 .
Saitoh E, Isemura S, Sanada K i in. (1989). „Nadrodzina cystatyny. Dowód na to, że geny cystatyny z rodziny II są ewolucyjnie spokrewnione z genami cystatyny z rodziny III”. Biol. chemia Hoppe-Seyler . 369. Suppl: 191-7. PMID 3202964 .
Thiesse M, Millar SJ, Dickinson DP (1994). „Rodzina genów cystatyny człowieka typu 2 składa się z ośmiu do dziewięciu członków, z co najmniej siedmioma genami skupionymi w jednym miejscu na ludzkim chromosomie 20”. Biol komórkowy DNA . 13 (2): 97–116. doi : 10.1089/dna.1994.13.97 . PMID 8179826 .
Sotiropoulou G, Anisowicz A, Sager R (1997). „Identyfikacja, klonowanie i charakterystyka cystatyny M, nowego inhibitora proteinazy cysteinowej, obniżonej w raku piersi” . J. Biol. chemia . 272 (2): 903–10. doi : 10.1074/jbc.272.2.903 . PMID 8995380 .
Zeeuwen PL, Van Vlijmen-Willems IM, Jansen BJ i in. (2001). „Ekspresja cystatyny M/E jest ograniczona do zróżnicowanych keratynocytów naskórka i gruczołów potowych: nowy specyficzny dla skóry inhibitor proteinazy, który jest celem sieciowania przez transglutaminazę” . J. Inwestuj. Dermatol . 116 (5): 693–701. doi : 10.1046/j.1523-1747.2001.01309.x . PMID 11348457 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2003). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
Zeeuwen PL, Dale BA, de Jongh GJ i in. (2003). „Ludzki gen M / E cystatyny (CST6): gen kandydujący do wykluczenia rybiej łuski arlekina” . J. Inwestuj. Dermatol . 121 (1): 65–8. doi : 10.1046/j.1523-1747.2003.12312.x . PMID 12839564 .
Shridhar R, Zhang J, Song J i in. (2004). „Cystatyna M tłumi złośliwy fenotyp ludzkich komórek MDA-MB-435S” . Onkogen . 23 (12): 2206-15. doi : 10.1038/sj.onc.1207340 . PMID 14676833 .
Zhang J, Shridhar R, Dai Q i in. (2004). „Cystatyna m: nowy kandydat na gen supresorowy raka piersi” . Rak Res . 64 (19): 6957–64. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-04-0819 . PMID 15466187 .
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA i in. (2004). „Stan, jakość i ekspansja projektu cDNA pełnej długości NIH: Kolekcja genów ssaków (MGC)” . Genom Res . 14 (10B): 2121–7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
Piosenka J, Jie C, Polk P i in. (2006). „Kandydat na supresor guza CST6 zmienia profil ekspresji genów ludzkich komórek raka piersi: regulacja w dół silnego mitogennego, motogennego i angiogennego czynnika autotaksyny”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 340 (1): 175–82. doi : 10.1016/j.bbrc.2005.11.171 . PMID 16356477 .
Cheng T, Hitomi K, van Vlijmen-Willems IM i in. (2006). „Cystatyna M / E jest inhibitorem o wysokim powinowactwie katepsyny V i katepsyny L przez miejsce reaktywne, które różni się od miejsca wiązania roślin strączkowych. Nowa wskazówka dotycząca roli cystatyny M / E w rogowaceniu naskórka” . J. Biol. chemia . 281 (23): 15893–9. doi : 10.1074/jbc.M600694200 . PMID 16565075 .
Ai L, Kim WJ, Kim TY i in. (2007). „Epigenetyczne wyciszanie supresorowej cystatyny M występuje podczas progresji raka piersi” . Rak Res . 66 (16): 7899–909. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-06-0576 . PMID 16912163 .
Rivenbark AG, Jones WD, Coleman WB (2007). „Wyciszanie CST6 zależne od metylacji DNA w ludzkich liniach komórkowych raka piersi” . Laboratorium. Zainwestuj . 86 (12): 1233–42. doi : 10.1038/labinvest.3700485 . PMID 17043665 .
Schagdarsurengin U, Pfeifer GP, Dammann R (2007). „Częsta inaktywacja epigenetyczna cystatyny M w raku piersi” . Onkogen . 26 (21): 3089–94. doi : 10.1038/sj.onc.1210107 . PMID 17099723 .
Rivenbark AG, Livasy CA, Boyd CE i in. (2007). „Zależne od metylacji wyciszanie CST6 w pierwotnych ludzkich guzach piersi i zmianach przerzutowych” . Do potęgi. Mol. Patol . 83 (2): 188–97. doi : 10.1016/j.yexmp.2007.03.008 . PMC 2693953 . PMID 17540367 .