Chromoproteina
Chromoproteina jest sprzężonym białkiem, które zawiera pigmentowaną grupę prostetyczną (lub kofaktor). Typowym przykładem jest hemoglobina , która zawiera kofaktor hemu , czyli cząsteczkę zawierającą żelazo , która sprawia, że natleniona krew wydaje się czerwona. Inne przykłady chromoprotein obejmują inne hemochromy , cytochromy , fitochromy i flawoproteiny .
W hemoglobinie istnieje chromoproteina ( tetramer MW:4 x 16,125 = 64,500), a mianowicie hem, składający się z czterech pierścieni pirolu Fe++ .
Pojedyncza chromoproteina może działać zarówno jako fitochrom , jak i fototropina ze względu na obecność i przetwarzanie wielu chromoforów. Fitochrom w paprociach zawiera PHY3 , który zawiera niezwykły fotoreceptor z podwójnym kanałem posiadającym zarówno fitochrom (wykrywanie światła czerwonego), jak i fototropinę (wykrywanie światła niebieskiego), co pomaga wzrostowi roślin paproci przy słabym nasłonecznieniu.
Rodzina białek GFP obejmuje zarówno białka fluorescencyjne, jak i chromoproteiny niefluorescencyjne. Poprzez mutagenezę lub napromieniowanie chromoproteiny niefluorescencyjne można przekształcić w chromoproteiny fluorescencyjne. Przykładem takiej przekształconej chromoproteiny są „rozpalające białka fluorescencyjne” lub KFP1, które zostały przekształcone ze zmutowanej, niefluorescencyjnej Anemonia sulcata do chromoproteiny fluorescencyjnej.
Ukwiały zawierają purpurową chromoproteinę shCP z jej chromoforem podobnym do GFP w konformacji trans . Chromofor pochodzi z Glu-63, Tyr-64 i Gly-65, a grupa fenolowa Tyr-64 odgrywa istotną rolę w tworzeniu układu sprzężonego z ugrupowaniem imidazolidonu , co skutkuje wysoką absorbancją w widmie absorpcji chromoproteiny w stan wzbudzony. Zastąpienie Tyrozyny innymi aminokwasami prowadzi do zmiany właściwości optycznych i niepłytkowych chromoproteiny. Białka fluorescencyjne, takie jak chromoproteiny anthrozoa, emitują długie fale
Skonstruowano 14 chromoprotein do ekspresji w E. coli na potrzeby biologii syntetycznej . Jednak chromoproteiny powodują wysoką toksyczność dla ich E. coli , co powoduje utratę kolorów. Stwierdzono , że mRFP1, monomeryczne czerwone białko fluorescencyjne , które również wykazuje rozróżnialny kolor w świetle otoczenia, jest mniej toksyczne. Przeprowadzono mutagenezę zmieniającą kolor aminokwasów 64–65 fluoroforu mRFP1 w celu uzyskania różnych kolorów.