Cytochrom D
| Oksydaza ubichinolu (elektrogenna, generująca siły protonomotoryczne; Cytochrom bd ) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Przewidywana struktura E. coli Cytochrom bd-1
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 7.1.1.7 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
Cytochrom d , wcześniej znany jako cytochrom a2 , to nazwa wszystkich cytochromów ( białek hemowych przenoszących elektrony), które zawierają hem D jako kofaktor . Znane są dwie niezwiązane ze sobą klasy cytochromu d : Cytochrom bd , enzym generujący ładunek w poprzek błony, dzięki czemu protony mogą się poruszać, oraz cytochrom cd 1 (NirS; SCOP ), reduktaza azotynowa .
Cytochrom bd występuje w wielu bakteriach tlenowych , zwłaszcza gdy rozwijają się przy ograniczonym dopływie tlenu. W porównaniu z innymi końcowymi oksydazami wyróżnia się wysokim powinowactwem do tlenu i odpornością na zatrucie cyjankami. Ma grupę bardzo podobnych krewnych, którzy nie używają hemu D, znanego jako oksydazy niewrażliwe na cyjanek (CIO).
Funkcjonować
hemebiałkiem związanym z błoną , ale w przeciwieństwie do cytochromów aib , cytochrom D ma hem D zamiast grupy hemu A lub hemu B.
Cytochrom d jest częścią terminalnej oksydazy cytochromu bd, która katalizuje dwuelektronowe utlenianie ubichinolu. Proces ten polega na fosforylacji oksydacyjnej , która utlenia ubichinol-8 do ubichinonu . Reakcja chemiczna, po której następuje ten proces, to:
- Ubichinol-8 + O 2 → Ubichinon-8 + H 2 O
W podobnej reakcji katalizuje również redukcję tlenu do wody, w której biorą udział 4 elektrony .
Jako końcowa oksydaza, reakcja generuje siłę napędową protonów:
- 2 ubichinol [wewnętrzna błona] + O 2 + 4 H + [cytoplazma] → 2 ubichinon [wewnętrzna błona] + 2 H 2 O + 4 H + [peryplazma]
Niektórzy członkowie rodziny mogą akceptować lub preferować inne chinole przenoszące elektrony, takie jak menachinol lub plastochinol zamiast ubichinolu.
Struktura
Cytochrom bd (rodzina OPM 805) jest oksydazą tri-hemową, ponieważ jest związany z cytochromami b558 , b595 i d. Jego główną funkcją jest redukcja O 2 do H 2 O. Uważa się, że wykorzystuje miejsce aktywne di-hemowe , które jest utworzone przez hemy cytochromów b 595 i d. Te dwa cytochromy są uważane za kompleksy o wysokim spinie , co jest bezpośrednio związane ze spinem elektronu . Podczas gdy inne końcowe oksydazy oddechowe, które katalizują tę samą reakcję, mają miejsce aktywne hem-miedź i wykorzystują pompę protonową , cytochrom bd ma miejsce aktywne z żelazem zamiast miedzi i nie potrzebuje pompy protonowej, ponieważ same mogą wytwarzać siłę ruchu protonów. Są osadzone w bakteryjnej dwuwarstwie cytoplazmatycznej i służą jako terminalne oksydazy w łańcuchu oddechowym .
Oksydazy mają zwykle dwie lub trzy podjednostki. Przewiduje się, że podjednostki 1 ( InterPro : IPR003317 ) i 2 ( InterPro : IPR002585 ) mają pseudosymetrię i są wystarczające do związania dwóch cząsteczek hemu b. Niektóre zespoły proteobakteryjne wymagają trzeciej podjednostki ( InterPro : IPR012994 ) do wiązania hemu d; inni nie.
Określono strukturę heterotrimerycznych cytochromów bd z gatunku Geobacillus o wysokiej rozdzielczości (). Trzecia podjednostka nie wykazuje homologii sekwencji z proteobakteriami trzeciej podjednostki, ale pojawia się w zespołach w podobnej pozycji.
Występowanie
Escherichia coli
E. coli posiadają dwa zestawy cytochromu bd. Kompleks bd-I (CydABX) jest heterotrimerem, podczas gdy kompleks bd-II (AppCB) jest heterodimerem. Istnieje gen AppX, który może odpowiadać podjednostce 3 dla AppCB.
Zdolność bd-II do generowania protonowej siły napędowej jest przedmiotem niedawnej debaty, w niektórych kategoriach umieszczając ją pod nieelektrogenną oksydazą ubichinolu (przenoszącą H +) .
Azotobacter vinelandii
Azotobacter vinelandii jest bakterią wiążącą azot , znaną z dużej szybkości oddychania wśród organizmów tlenowych . Niektóre badania fizjologiczne postulują, że cytochrom d działa jako końcowa oksydaza w błonach tego organizmu, biorąc udział w systemie transportu elektronów . W badaniach scharakteryzowano różne geny w dwóch podjednostkach (,; trzecia podjednostka). bardzo rozległą homologię z CydAB E. coli.
Widma
Ogólnie, w kompleksach białkowych cytochrom D daje pasmo absorpcji około 636 nm lub 638 nm, w zależności od postaci cytochromu d. Jeśli jest utleniony , pasmo ma długość 636 nm i 638 nm, jeśli jest zredukowane . Jest powszechnie powiązany z pewnymi grupami protetycznymi , gdy występuje w kompleksach wielu podjednostek. Wykrywanie cytochromu d jako alkalicznego hemachromu pirydynowego Fe(II) jest bardzo trudne, ponieważ stabilność w tych warunkach jest ograniczona. Jeśli cytochrom d zostanie wyciągnięty z kompleksu białkowego (jako hem D) i umieszczony w eterze zawierającym od 1 do 5% HCl , daje inne pasmo absorpcji (603 nm, w postaci utlenionej).