Drakulina
| Identyfikatory | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| laktotransferyny | |||||||
| Organizm | |||||||
| Symbol | LTF | ||||||
| Entrez | 112309586 | ||||||
| HomoloGene | 1754 | ||||||
| UniProt | K9IMD0 | ||||||
| Inne dane | |||||||
| Chromosom | Nieumieszczone: 29,75 - 29,79 Mb | ||||||
| |||||||
Draculin (nazwany na cześć hrabiego Draculi ) to glikoproteina występująca w ślinie nietoperzy -wampirów . Jest to jednołańcuchowe białko złożone z 708 aminokwasów , o masie około 83 kDa. Działa jako antykoagulant , hamując czynniki krzepnięcia IX (IXa) i X (Xa) , ustanawiając szybką równowagę z czynnikiem Xa, zapobiegając w ten sposób krzepnięciu krwi ugryzionej ofiary podczas picia nietoperza. Aktywacja czynnika X jest wspólnym punktem między wewnętrznym i zewnętrznym szlakiem krzepnięcia krwi. Draculin jest członkiem laktoferyny , która działa jako białko przeciwbakteryjne u innych ssaków, ale została dokooptowana w ewolucji nietoperzy, aby działać jako antykoagulant.
Draculin jest niekonkurencyjnym inhibitorem FXa. Hamowanie po kontakcie z krwią ofiary jest natychmiastowe. Ze względu na natychmiastowe hamowanie reakcja nie jest początkowo łatwo odwracalna, ale jest reakcją odwracalną. Nie działa na trombinę , trypsynę ani chymotrypsynę i nie wykazuje aktywności fibrynolitycznej. Białko zwiększa fazę zastoju, jak również wysokość piku wytwarzania trombiny w osoczu, co prowadzi do przedłużonego krwawienia.
Codzienne wydzielanie śliny przez nietoperze-wampiry powoduje wydzielanie śliny, której aktywność przeciwzakrzepowa stopniowo maleje. Jednak w tym czasie nie ma znaczących zmian w ogólnej zawartości białka. Po 4-dniowym okresie odpoczynku przywracana jest aktywność antykoagulacyjna śliny. Ponadto oczyszczona drakulina natywna, otrzymana ze śliny o wysokiej i niskiej aktywności, wykazuje istotne różnice w składzie ugrupowania węglowodanowego i wzorzec glikozylacji. Ponadto kontrolowana chemiczna deglikozylacja natywnej drakuliny stopniowo prowadzi do całkowitej utraty aktywności biologicznej , pomimo warunków, które pozostawiają nienaruszony szkielet polipeptydowy.
Struktura
Istnieją dwie różne formy strukturalne drakuliny. Obie formy nie różnią się jednak znacząco od siebie. Obie struktury są zdolne i wiążą się z czynnikami krzepnięcia IXa i Xa. Główna różnica jest widoczna w aktywności hamowania. Jedna forma strukturalna będzie hamować czynnik IXa, a druga Xa. Na działanie hamujące jednego czynnika nie wpływa obecność drugiego.
Zobacz też
Linki zewnętrzne
- Fernandez AZ, Tablante A, Bartoli F, Beguin S, Hemker HC, Apitz-Castro R (październik 1998). „Ekspresja aktywności biologicznej drakuliny, czynnika przeciwzakrzepowego ze śliny nietoperzy wampirów, jest ściśle zależna od odpowiedniej glikozylacji natywnej cząsteczki” (PDF) . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Przedmioty ogólne . 1425 (2): 291–9. doi : 10.1016/s0304-4165(98)00082-8 . PMID 9795244 .
- Apitz-Castro R, Béguin S, Tablante A, Bartoli F, Holt JC, Hemker HC (styczeń 1995). „Oczyszczanie i częściowa charakterystyka drakuliny, czynnika przeciwzakrzepowego obecnego w ślinie nietoperzy wampirów (Desmodus rotundus)” . Zakrzepica i hemostaza . 73 (1): 94–100. doi : 10.1055/s-0038-1653731 . PMID 7740503 . S2CID 25989455 .