DsbA
| DsbA | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura krystaliczna E. coli DsbA.
| |||||||
| Identyfikatory | |||||||
| Symbol | DsbA | ||||||
| gen NCBI | 948353 | ||||||
| WPB | 1A2M | ||||||
| UniProt | P0AEG4 | ||||||
| |||||||
| Identyfikatory | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| oksydoreduktazy DSBA | |||||||||||
| Symbol | DSBA | ||||||||||
| Pfam | PF01323 | ||||||||||
| InterPro | IPR001853 | ||||||||||
| |||||||||||
DsbA jest bakteryjną oksydoreduktazą tiolowo-disiarczkową (TDOR) . DsbA jest kluczowym składnikiem rodziny enzymów Dsb (wiązanie dwusiarczkowe). DsbA katalizuje tworzenie wewnątrzłańcuchowych wiązań dwusiarczkowych, gdy peptydy pojawiają się w peryplazmie komórki.
Strukturalnie DsbA zawiera domenę tioredoksyny z wprowadzoną domeną helikalną o nieznanej funkcji . Podobnie jak inne enzymy oparte na tioredoksynie, miejscem katalitycznym DsbA jest motyw CXXC (CPHC w E. coli ). Para cystein może być utleniona (tworząc wewnętrzny dwusiarczek ) lub zredukowana (jako wolne tiole), a tym samym umożliwia aktywność oksydoreduktazy, służąc jako donor lub akceptor pary elektronów, w zależności od stopnia utlenienia. Ta reakcja generalnie przebiega przez związek pośredni z mieszanymi dwusiarczkami, w którym cysteina z enzymu tworzy wiązanie z cysteiną na podłożu. DsbA odpowiada za wprowadzanie wiązań dwusiarczkowych do powstających białek. W równoważnych warunkach katalizuje utlenianie pary reszt cysteiny na białku substratu. Większość substratów dla DsbA jest ostatecznie wydzielana i obejmuje ważne toksyny, czynniki wirulencji, mechanizmy adhezji i struktury ruchliwości. DsbA jest zlokalizowane w peryplazmie i występuje częściej u bakterii Gram-ujemnych niż u bakterii Gram-dodatnich . W rodzinie tioredoksyn DsbA jest najsilniej utleniającym członkiem. Używając utleniania glutationu jako miary, DsbA jest dziesięć razy bardziej utleniający niż izomeraza dwusiarczkowa białka (eukariotyczny odpowiednik DsbA). Wyjątkowo utleniający charakter DsbA wynika ze wzrostu stabilności po redukcji DsbA, powodując w ten sposób spadek energii enzymu, gdy utlenia on substrat. Ta cecha jest niezwykle rzadka wśród białek, ponieważ prawie wszystkie białka są stabilizowane przez tworzenie wiązań dwusiarczkowych. Silnie utleniający charakter DsbA jest wynikiem wiązań wodorowych, oddziaływań elektrostatycznych i helisa-dipol, które faworyzują tiolan nad dwusiarczkiem w miejscu aktywnym.
Po przekazaniu wiązania dwusiarczkowego, DsbA jest regenerowane przez związane z błoną białko DsbB .