Hepsyna jest proteazą serynową powierzchni komórki.
Hepson zawiera domenę peptydazy S1 i domenę SRCR. Domena SRCR znajduje się w zewnątrzkomórkowej części białka , jest utworzona głównie z trzech elementów o regularnej strukturze drugorzędowej : 12-resztowej helisy alfa , skręconej pięcioniciowej antyrównoległej listki beta i drugiej, dwuniciowej, antyrównoległej arkusz. Dwa arkusze beta leżą mniej więcej pod kątem prostym względem siebie, a helisa jest umieszczona między nimi, przyjmując fałd SRCR . Dokładna funkcja tej domeny nie została zidentyfikowana, choć prawdopodobnie może służyć do orientowania proteazy lub umieszczania jej w pobliżu jej substratu .
Znaczenie kliniczne
Ekspresja hepsyny jest nieuregulowana w raku prostaty i koreluje z postępem choroby.
Kirchhofer D, Peek M, Lipari MT, Billeci K, Fan B, Moran P (marzec 2005). „Hepsyna aktywuje czynnik wzrostu prohepatocytów i jest hamowana przez inhibitor aktywatora czynnika wzrostu hepatocytów-1B (HAI-1B) i HAI-2”. Listy FEBS . 579 (9): 1945–50. doi : 10.1016/j.febslet.2005.01.085 . PMID 15792801 . S2CID 46441979 .
Pal P, Xi H, Kaushal R, Sun G, Jin CH, Jin L, Suarez BK, Catalona WJ, Deka R (wrzesień 2006). „Warianty genu HEPSIN są związane z rakiem prostaty u mężczyzn pochodzenia europejskiego”. Genetyka człowieka . 120 (2): 187–92. doi : 10.1007/s00439-006-0204-3 . PMID 16783571 . S2CID 13411333 .
Betsunoh H, Mukai S, Akiyama Y, Fukushima T, Minamiguchi N, Hasui Y, Osada Y, Kataoka H (kwiecień 2007). „Kliniczne znaczenie ekspresji hepsyny i inhibitora aktywatora czynnika wzrostu hepatocytów typu 2 w raku nerkowokomórkowym”. Nauka o raku . 98 (4): 491–8. doi : 10.1111/j.1349-7006.2007.00412.x . PMID 17309599 . S2CID 26220332 .
Galeria WP
1o5e : Analiza i projektowanie determinantów selektywności inhibitorów w miejscu S1 przy użyciu sztucznej proteazy Ala190 (Ala190 uPA)
1o5f : Analiza i projektowanie determinantów selektywności inhibitora w miejscu S1 przy użyciu sztucznej proteazy Ala190 (Ala190 uPA)
1p57 : Domena zewnątrzkomórkowa ludzkiej hepsyny
1z8g : Struktura krystaliczna regionu zewnątrzkomórkowego transbłonowej proteazy serynowej hepsyny z kowalencyjnie związanym korzystnym substratem.