Izoleucyna — ligaza tRNA

Izoleucyna —
identyfikatory ligazy tRNA
nr WE 6.1.1.5
nr CAS 9030-96-0
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRYM profil
Struktury PDB RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów AmiGO / QuickGO
Szukaj
PKW artykuły
PubMed artykuły
NCBI białka

W enzymologii ligaza izoleucyna -tRNA ( EC 6.1.1.5 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną

ATP + L-izoleucyna + tRNAIle AMP + difosforan + L-izoleucylo-tRNAIle

Trzy substraty tego enzymu to ATP , L-izoleucyna i tRNA (Ile), podczas gdy jego 3 produkty to AMP , difosforan i L-izoleucylo-tRNA (Ile).

Enzym ten należy do rodziny ligaz , a konkretnie do tych tworzących wiązania węgiel-tlen w aminoacylo-tRNA i związkach pokrewnych. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to ligaza L-izoleucyna:tRNAIle (formująca AMP) . Inne powszechnie używane nazwy to syntetaza izoleucylo-tRNA , syntetaza rybonukleinowa przenosząca izoleucyl , syntetaza RNA przenosząca izoleucynę , ligaza RNA przenosząca izoleucynę , syntetaza izoleucyny-tRNA i translaza izoleucyny . Enzym ten uczestniczy w biosyntezie waliny, leucyny i izoleucyny oraz biosyntezie aminoacylo-trna.

Studia strukturalne

Pod koniec 2007 roku rozwiązano 10 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1FFY , 1JZQ , 1JZS , 1QU2 , 1QU3 , 1UDZ , 1UE0 , 1WK8 , 1WNY i 1WNZ .

  •   ALLEN EH, GLASSMAN E, SCHWEET RS (1960). „Włączanie aminokwasów do kwasu rybonukleinowego. I. Rola enzymów aktywujących”. J. Biol. chemia . 235 : 1061-7. PMID 13792726 .
  • Berg P, Bergmann FH, Ofengand EJ, Dieckmann M (1961). „Enzymiczna synteza pochodnych aminoacylowych kwasu rybonukleinowego I. Mechanizm tworzenia kwasu leucylowego, walilo-, izoleucylowego i metionylowego rybonukleinowego”. J. Biol. chemia . 236 : 1726-1734.
  • Bergmann FH, Berg P, Dieckmann M (1961). „Enzymiczna synteza pochodnych aminoacylowych kwasu rybonukleinowego II. Wytwarzanie syntetaz kwasu leucylowego, walilo-, izoleucylowego i metionylowego kwasu rybonukleinowego z Escherichia coli”. J. Biol. chemia . 236 : 1735-1740.