KAT8

KAT8
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, MOF, MYST1, ZC2HC8, hMOF, acetylotransferaza lizynowa 8,
identyfikatory zewnętrzne LIGOWS
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

K(lizyno)acetylotransferaza 8 ( KAT8 ) jest enzymem , który u ludzi jest kodowany przez gen KAT8 .

Funkcjonować

Rodzina acetylotransferaz histonowych MYST, która obejmuje KAT8, została nazwana na cześć członków założycieli MOZ (MYST3; MIM 601408), drożdży YBF2 i SAS2 oraz TIP60 (HTATIP; MIM 601409). Wszyscy członkowie tej rodziny zawierają region MYST składający się z około 240 aminokwasów z kanonicznym miejscem wiązania acetylo-CoA i motywem palca cynkowego typu C2HC. Większość białek MYST ma również chromodomenę zaangażowaną w interakcje białko-białko i kierującą regulatory transkrypcji do chromatyny.

Interakcje

Wykazano, że KAT8 oddziałuje z MORF4L1 .

Dalsza lektura

•   Rea S, Xouri G, Akhtar A (sierpień 2007). „Samce nieobecne na pierwszym (MOF): od much do ludzi” . Onkogen . 26 (37): 5385–94. doi : 10.1038/sj.onc.1210607 . PMID 17694080 .
•   Maruyama K, Sugano S (styczeń 1994). „Oligo-capping: prosta metoda zastąpienia struktury czapeczki eukariotycznych mRNA oligorybonukleotydami”. gen . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .
•   Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (październik 1997). „Konstrukcja i charakterystyka biblioteki cDNA wzbogaconej o pełnej długości i wzbogaconej o koniec 5'”. gen . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
•    Kitabayashi I, Aikawa Y, Nguyen LA, Yokoyama A, Ohki M (grudzień 2001). „Aktywacja transkrypcji, w której pośredniczy AML1, przez MOZ i hamowanie przez białko fuzyjne MOZ-CBP” . Dziennik EMBO . 20 (24): 7184–96. doi : 10.1093/emboj/20.24.7184 . PMC 125775 . PMID 11742995 .
•   Pelletier N, Champagne N, Stifani S, Yang XJ (kwiecień 2002). „Acetylotransferazy histonów MOZ i MORF oddziałują z czynnikiem transkrypcyjnym domeny Runt Runx2” . Onkogen . 21 (17): 2729–40. doi : 10.1038/sj.onc.1205367 . PMID 11965546 .
•   Pardo PS, Leung JK, Lucchesi JC, Pereira-Smith OM (grudzień 2002). „MRG15, nowe białko chromodomeny, jest obecne w dwóch różnych kompleksach wielobiałkowych zaangażowanych w aktywację transkrypcji” . Journal of Biological Chemistry . 277 (52): 50860–6. doi : 10.1074/jbc.M203839200 . PMID 12397079 .
•   Wan D, Gong Y, Qin W, Zhang P, Li J, Wei L, Zhou X, Li H, Qiu X, Zhong F, He L, Yu J, Yao G, Jiang H, Qian L, Yu Y, Shu H , Chen X, Xu H, Guo M, Pan Z, Chen Y, Ge C, Yang S, Gu J (listopad 2004). „Szukanie przesiewowe transfekcji cDNA na dużą skalę pod kątem genów związanych z rozwojem i progresją raka” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 101 (44): 15724-9. Bibcode : 2004PNAS..10115724W . doi : 10.1073/pnas.0404089101 . PMC 524842 . PMID   15498874 .
•    Gupta A, Sharma GG, Young CS, Agarwal M, Smith ER, Paull TT, Lucchesi JC, Khanna KK, Ludwig T, Pandita TK (czerwiec 2005). „Zaangażowanie ludzkiego MOF w funkcję ATM” . Biologia molekularna i komórkowa . 25 (12): 5292–305. doi : 10.1128/MCB.25.12.5292-5305.2005 . PMC 1140595 . PMID 15923642 .
•    Dou Y, Milne TA, Tackett AJ, Smith ER, Fukuda A, Wysocka J, Allis CD, Chait BT, Hess JL, Roeder RG (czerwiec 2005). „Fizyczne powiązanie i funkcja współrzędnych metylotransferazy H3 K4 MLL1 i acetylotransferazy H4 K16 MOF” . komórka . 121 (6): 873–85. doi : 10.1016/j.cell.2005.04.031 . PMID 15960975 . S2CID 14717470 .
•    Taipale M, Rea S, Richter K, Vilar A, Lichter P, Imhof A, Akhtar A (sierpień 2005). „Acetylotransferaza histonowa hMOF jest wymagana do acetylacji lizyny 16 histonu H4 w komórkach ssaków” . Biologia molekularna i komórkowa . 25 (15): 6798–810. doi : 10.1128/MCB.25.15.6798-6810.2005 . PMC 1190338 . PMID 16024812 .
•    Cereseto A, Manganaro L, Gutierrez MI, Terreni M, Fittipaldi A, Lusic M, Marcello A, Giacca M (wrzesień 2005). „Acetylacja integrazy HIV-1 przez p300 reguluje integrację wirusa” . Dziennik EMBO . 24 (17): 3070–81. doi : 10.1038/sj.emboj.7600770 . PMC 1201351 . PMID 16096645 .
•    Smith ER, Cayrou C, Huang R, Lane WS, Côté J, Lucchesi JC (listopad 2005). „Kompleks ludzkiego białka homologiczny do kompleksu Drosophila MSL jest odpowiedzialny za większość acetylacji histonu H4 w lizynie 16” . Biologia molekularna i komórkowa . 25 (21): 9175–88. doi : 10.1128/MCB.25.21.9175-9188.2005 . PMC 1265810 . PMID 16227571 .
•    Topper M, Luo Y, Zhadina M, Mohammed K, Smith L, Muesing MA (marzec 2007). „Acetylacja potranslacyjna domeny karboksylowej integrazy ludzkiego wirusa niedoboru odporności typu 1 jest zbędna dla replikacji wirusa” . Dziennik wirusologii . 81 (6): 3012–7. doi : 10.1128/JVI.02257-06 . PMC 1865993 . PMID 17182677 .

Linki zewnętrzne

• Przegląd wszystkich informacji strukturalnych dostępnych w PDB dla UniProt : Q9H7Z6 (acetylotransferaza ludzkiego histonu KAT8) w PDBe-KB .
• Przegląd wszystkich informacji strukturalnych dostępnych w PDB dla UniProt : Q9D1P2 (acetylotransferaza mysiego histonu KAT8) w PDBe-KB .