lipokalina 1

LCN1
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie Human UniProt: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, PMFA, TLC, TP, VEGP, lipokalina 1
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS nie dotyczy
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj Człowiek

Lipokalina-1 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen LCN1 .

Białko kodowane przez ten gen należy do rodziny lipokalin . Lipokaliny to grupa białek zewnątrzkomórkowych, które są zdolne do wiązania lipofilów poprzez zamykanie ich w ich strukturach w celu zminimalizowania kontaktu z rozpuszczalnikiem. Białko to może wiązać hydrofobowe ligandy i hamować proteinazy cysteinowe. Może również odgrywać rolę w odbiorze smaku.

Struktura

Struktura NMR LCN1

Białka są klasyfikowane do rodziny lipokalin na podstawie ich 8 antyrównoległych arkuszy beta, które tworzą strukturę beczkową, która działa jako miejsce wiązania ligandów.

Funkcjonować

Lipokalina-1 (LCN1) jest zdolna do wiązania szerokiej gamy cząsteczek lipofilowych wraz z jonami cynku i chlorków. Ze względu na tę cechę uważa się, że główną funkcją LCN1 jest usuwanie potencjalnie szkodliwych lipidów i cząsteczek lipofilowych z organizmu poprzez ich wiązanie. Kompleks LCN1-ligand jest następnie importowany przez receptor LIMR (Lipocalin-1-Membrane Receptor), dzięki czemu związana cząsteczka może być bezpiecznie rozkładana w komórce. Ten proces odzyskiwania cząsteczek może wpływać na kilka procesów, w tym sygnalizację feromonową, immunodulację, zapalenie , detoksykację, rozwój tkanki, apoptozę i inne.

LCN1 ma wspólne trzy motywy sekwencji z cystatynami , co umożliwia LCN1 działanie w sposób podobny do cystatyn jako inhibitor proteinazy cysteinowej. Wykazano, że te domeny wiążą papainę .

LCN1 odgrywa również rolę w stabilizowaniu warstwy lipidowej filmu łzowego , chociaż szczegóły tego nie są jeszcze dobrze poznane.

Historia

Początkowo sądzono, że lipokalina-1 jest wytwarzana wyłącznie przez gruczoły zewnątrzwydzielnicze , ale została również znaleziona w kortykotropach przysadki mózgowej .

Nazwy alternatywne: prealbumina ludzkiej łzy, lipokalina łzowa, białko gruczołu von Ebnera

Kliniczny

Kiedy komórka jest pod wpływem stresu, z powodu zapalenia, infekcji lub w inny sposób, będzie wytwarzać podwyższone poziomy lipokaliny-1 (LCN1). To czyni go potencjalnym nieinwazyjnym biomarkerem różnych chorób. Potencjał ten wykazano w badaniu blastocyst IVF , gdzie podwyższone poziomy LCN1 wskazywały na aneuploidię w blastocyście.

Dalsza lektura

•    Glasgow BJ, Abduragimov AR, Gasymov OK, Yusifov TN (2003). „Lipokalina łzowa: struktura, funkcja i molekularne mechanizmy działania”. Gruczoł łzowy, film łzowy i zespół suchego oka 3 . Postępy w medycynie eksperymentalnej i biologii . Tom. 506. s. 555–65. doi : 10.1007/978-1-4615-0717-8_78 . ISBN 978-1-4613-5208-2 . PMID 12613960 .
•   Redl B, Holzfeind P, Lottspeich F (październik 1992). „Klonowanie i sekwencjonowanie cDNA ujawnia, że ​​​​prealbumina ludzkiej łzy jest członkiem nadrodziny białek nośnikowych lipofilowego liganda” . Journal of Biological Chemistry . 267 (28): 20282-7. doi : 10.1016/S0021-9258(19)88698-2 . PMID 1400345 .
•   Lassagne H, Nguyen VC, Mattei MG, Gachon AM (1995). „Przypisanie LCN1 do ludzkiego chromosomu 9 zostało potwierdzone” . Cytogenetyka i genetyka komórki . 71 (1): 104. doi : 10.1159/000134073 . PMID 7606920 .
•   Bläker M, Kock K, Ahlers C, Buck F, Schmale H (luty 1993). „Klonowanie molekularne białka ludzkiego gruczołu von Ebnera, członka nadrodziny lipokaliny silnie wyrażanej w językowych gruczołach ślinowych”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Struktura i ekspresja genów . 1172 (1–2): 131–7. doi : 10.1016/0167-4781(93)90279-m . PMID 7679926 .
•   Holzfeind P, Redl B (luty 1994). „Organizacja strukturalna genu kodującego prealbuminę łzy ludzkiej lipokaliny i synteza rekombinowanego białka w Escherichia coli”. gen . 139 (2): 177–83. doi : 10.1016/0378-1119(94)90752-8 . PMID 8112601 .
•   Lassagne H, Gachon AM (maj 1993). „Klonowanie ludzkiej lipokaliny łzowej wydzielanej we łzach”. Eksperymentalne badania oczu . 56 (5): 605–9. doi : 10.1006/exer.1993.1075 . PMID 8500570 .
•    Holzfeind P, Merschak P, Rogatsch H, Culig Z, Feichtinger H, Klocker H, Redl B (październik 1996). „Ekspresja genu lipokaliny łzowej / białka gruczołu von Ebnera w ludzkiej prostacie” . Listy FEBS . 395 (2–3): 95–8. doi : 10.1016/0014-5793(96)01008-3 . PMID 8898072 . S2CID 22843813 .
•   van't Hof W, Blankenvoorde MF, Veerman EC, Amerongen AV (styczeń 1997). „Białko ślinianki lipokaliny von Ebnera jest inhibitorem proteinazy cysteinowej” . Journal of Biological Chemistry . 272 (3): 1837–41. doi : 10.1074/jbc.272.3.1837 . PMID 8999869 .
•   Redl B, Wojnar P, Ellemunter H, Feichtinger H (wrzesień 1998). „Identyfikacja lipokaliny w gruczołach śluzowych ludzkiego drzewa tchawiczo-oskrzelowego i jej zwiększonego wydzielania w mukowiscydozie”. badanie laboratoryjne; Dziennik metod technicznych i patologii . 78 (9): 1121-9. PMID 9759656 .
•   Gasymov OK, Abduragimov AR, Yusifov TN, Glasgow BJ (listopad 1999). „Interakcja lipokaliny łzowej z lizozymem i laktoferyną”. Komunikaty dotyczące badań biochemicznych i biofizycznych . 265 (2): 322–5. doi : 10.1006/bbrc.1999.1668 . Identyfikator PMID 10558865 .
•   Wojnar P, Lechner M, Merschak P, Redl B (czerwiec 2001). „Klonowanie molekularne nowego receptora błony komórkowej ludzkiej interakcji z lipokaliną-1 przy użyciu prezentacji fagowej” . Journal of Biological Chemistry . 276 (23): 20206–12. doi : 10.1074/jbc.M101762200 . PMID 11287427 .
•    Wojnar P, van't Hof W, Merschak P, Lechner M, Redl B (październik 2001). „N-końcowa część rekombinowanej ludzkiej lipokaliny łzowej / białka gruczołu von Ebnera nadaje hamowanie proteinazy cysteinowej w zależności od obecności całych motywów sekwencji podobnych do cystatyny”. Chemia biologiczna . 382 (10): 1515–20. doi : 10.1515/BC.2001.186 . PMID 11727836 . S2CID 44411516 .
•   Wojnar P, Dirnhofer S, Ladurner P, Berger P, Redl B (marzec 2002). „Ludzka lipokalina-1, fizjologiczny zmiatacz związków lipofilowych, jest wytwarzana przez kortykotrofy przysadki mózgowej” . The Journal of Histochemistry and Cytochemistry . 50 (3): 433–5. doi : 10.1177/002215540205000314 . PMID 11850445 .
•   Wojnar P, Lechner M, Redl B (maj 2003). „Antysensowna regulacja w dół ekspresji receptora błonowego oddziałującego z lipokaliną hamuje komórkową internalizację lipokaliny-1 w ludzkich komórkach NT2” . Journal of Biological Chemistry . 278 (18): 16209-15. doi : 10.1074/jbc.M210922200 . PMID 12591932 .
•    Glasgow BJ, Abduragimov AR, Gassymov OK, Yusifov TN, Ruth EC, Faull KF (2003). „Witamina E związana z frakcją lipokaliny ludzkich łez”. Postępy w medycynie eksperymentalnej i biologii . 506 (część A): 567–72. doi : 10.1007/978-1-4615-0717-8_79 . ISBN 978-1-4613-5208-2 . PMID 12613961 .
•    Tiffany JM, Nagyová B (2003). „Rola lipokaliny w określaniu właściwości fizycznych łez”. Gruczoł łzowy, film łzowy i zespół suchego oka 3 . Postępy w medycynie eksperymentalnej i biologii . Tom. 506. s. 581–5. doi : 10.1007/978-1-4615-0717-8_81 . ISBN 978-1-4613-5208-2 . PMID 12613963 .
•   Gasymov OK, Abduragimov AR, Yusifov TN, Glasgow BJ (październik 2004). „Pętle międzypasmowe CD i EF działają jako zależne od pH bramki regulujące wiązanie ligandów kwasów tłuszczowych w lipokalinie łzowej”. Biochemia . 43 (40): 12894–904. doi : 10.1021/bi049076o . PMID 15461462 .