Lipoproteina Brauna
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| suwaka leucynowego lipoprotein | |||||||||
| Symbol | LPP | ||||||||
| Pfam | PF04728 | ||||||||
| InterPro | IPR006817 | ||||||||
| CATH | 1jccA00 | ||||||||
| SCOP2 | d1jcca_ / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Użyj IPR016367 dla pełnego białka. Białko E. coli jest. | |||||||||
Lipoproteina Brauna ( BLP , Lpp , lipoproteina mureiny lub lipoproteina głównej błony zewnętrznej ), znajdująca się w niektórych ścianach komórkowych Gram-ujemnych , jest jednym z najbardziej rozpowszechnionych białek błonowych ; jego masa cząsteczkowa wynosi około 7,2 kDa . Jest związany na swoim C-końcu ( lizyna ) wiązaniem kowalencyjnym z warstwą peptydoglikanu (szczególnie z cząsteczkami kwasu diaminopimelinowego ) i jest osadzony w błonie zewnętrznej przez swoją hydrofobową główkę ( cysteina z przyłączonymi lipidami). BLP ściśle łączy dwie warstwy i zapewnia integralność strukturalną membrany zewnętrznej.
Charakterystyka
Gen kodujący lipoproteinę Brauna początkowo wytwarza białko złożone z 78 aminokwasów, które zawiera 20-aminokwasowy peptyd sygnałowy na końcu aminowym. Dojrzałe białko ma wielkość 6 kDa. Trzy monomery Lpp łączą się w z zamkiem leucynowym .
Obecne są duże ilości lipoprotein Brauna, więcej niż jakiekolwiek inne białko w E. coli . W przeciwieństwie do innych lipoprotein jest kowalencyjnie połączony z peptydoglikanem. Lpp łączy zewnętrzną błonę z peptydoglikanem. Lpp jest zakotwiczony w błonie zewnętrznej przez grupę lipidową na końcu aminowym. W E. coli jedna trzecia białek Lpp tworzy wiązanie peptydowe poprzez łańcuch boczny karboksy-końcowej lizyny z kwasem diaminopimelinowym w warstwie peptydoglikanu. Reszta cząsteczek Lpp jest obecna w „wolnej” postaci niezwiązanej z peptydoglikanem. Wolna forma jest eksponowana na powierzchni E. coli .
Funkcje
Lpp, wraz z inną lipoproteiną podobną do OmpA, zwaną Pal/OprL (), utrzymuje stabilność otoczki komórkowej poprzez przyłączenie zewnętrznej błony do ściany komórkowej.
Lpp został zaproponowany jako czynnik wirulencji Yersinia pestis , przyczyny dżumy . Y. pestis potrzebuje lpp do maksymalnego przeżycia w makrofagach i skutecznego zabijania mysich modeli dżumy dymieniczej i płucnej .
Immunologia
Lipoproteina Brauna wiąże się z receptorem rozpoznawania wzorców TLR2 . Lpp indukuje adhezję neutrofili do ludzkich komórek śródbłonka poprzez aktywację tych ostatnich.