MDH1

Identyfikatory
MDH1
	, HEL-S-32, MDH-s, MDHA, MGC:1375, MOR2, dehydrogenaza jabłczanowa 1, EIEE88, DEE88, KAR
Identyfikatory zewnętrzne
Numer WE
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS nie dotyczy
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Dehydrogenaza jabłczanowa, cytoplazmatyczna, znana również jako dehydrogenaza jabłczanowa 1, jest enzymem kodowanym u ludzi przez gen MDH1 .

Funkcjonować

Dehydrogenaza jabłczanowa katalizuje odwracalne utlenianie jabłczanu do szczawiooctanu, wykorzystując układ kofaktora NAD/NADH w cyklu kwasu cytrynowego. Białko kodowane przez ten gen jest zlokalizowane w cytoplazmie i może odgrywać kluczową rolę w transporcie jabłczanowo-asparaginianowym, który działa w koordynacji metabolicznej między cytozolem a mitochondriami. Dla tego genu znaleziono warianty transkryptu z alternatywnym splicingiem, kodujące różne izoformy.

Rozporządzenie

Acetylacja MDH1 aktywuje jego aktywność enzymatyczną i zwiększa wewnątrzkomórkowe poziomy NADPH, co sprzyja różnicowaniu adipogennemu.

Metylacja argininy 248 (R248) negatywnie reguluje MDH1. Białkowa metylotransferaza argininowa 4 (PRMT4 / CARM1) metyluje i hamuje MDH1 poprzez zakłócanie jego dimeryzacji. Metylacja argininy MDH1 hamuje oddychanie mitochondriów i hamuje wykorzystanie glutaminy. Metylacja MDH1 za pośrednictwem CARM1 zmniejsza NADPH w komórkach i uwrażliwia komórki na stres oksydacyjny . Poza tym metylacja MDH1 hamuje wzrost komórek i aktywność klonogenną. R248 z MDH1 jest hipometylowany w gruczolakoraku przewodowym trzustki .

Interaktywna mapa szlaków

Kliknij geny, białka i metabolity poniżej, aby przejść do odpowiednich artykułów.

[[Plik:

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

[[ ]]

|alt=Glikoliza i glukoneogeneza edytuj ]]

Edycja glikolizy i glukoneogenezy

Dalsza lektura

•   Fahien LA, Laboy JI, Din ZZ, Prabhakar P, Budker T, Chobanian M (kwiecień 1999). „Zdolność cytozolowej dehydrogenazy jabłczanowej i dehydrogenazy mleczanowej do zwiększania stosunku utleniania NADPH do NADH przez cytozolową dehydrogenazę glicerolo-3-fosforanową”. Archiwa Biochemii i Biofizyki . 364 (2): 185–94. doi : 10.1006/abbi.1999.1117 . PMID 10190973 .
•    Kaltenbach LS, Romero E, Becklin RR, Chettier R, Bell R, Phansalkar A, Strand A, Torcassi C, Savage J, Hurlburt A, Cha GH, Ukani L, Chepanoske CL, Zhen Y, Sahasrabudhe S, Olson J, Kurschner C , Ellerby LM, Peltier JM, Botas J, Hughes RE (maj 2007). „Białka oddziałujące z huntingtyną są genetycznymi modyfikatorami neurodegeneracji” . PLOS Genetyka . 3 (5): e82. doi : 10.1371/journal.pgen.0030082 . PMC 1866352 . PMID 17500595 .
•    Rio Frio T, Panek S, Iseli C, Di Gioia SA, Kumar A, Gal A, Rivolta C (2009). „Sekwencjonowanie o bardzo dużej przepustowości wyklucza MDH1 jako gen kandydujący na barwnikowe zwyrodnienie siatkówki związane z RP28” . Wizja molekularna . 15 : 2627–33. PMC 2790479 . PMID 20011630 .
•   Tanaka T, Inazawa J, Nakamura Y (luty 1996). „Klonowanie molekularne i mapowanie ludzkiego cDNA dla dehydrogenazy jabłczanowej cytozolu (MDH1)”. Genomika . 32 (1): 128–30. doi : 10.1006/geno.1996.0087 . PMID 8786100 .
•    Friedrich CA, Ferrell RE, Siciliano MJ, Kitto GB (styczeń 1988). „Biochemiczna i genetyczna tożsamość reduktazy alfa-ketokwasu i cytoplazmatycznej dehydrogenazy jabłczanowej z ludzkich erytrocytów”. Annals of Human Genetics . 52 (część 1): 25–37. doi : 10.1111/j.1469-1809.1988.tb01075.x . PMID 3052244 . S2CID 41389918 .
•   Chapman AD, Cortés A, Dafforn TR, Clarke AR, Brady RL (styczeń 1999). „Strukturalne podstawy specyficzności substratowej w dehydrogenazach jabłczanowych: struktura krystaliczna trójskładnikowego kompleksu świńskiej cytoplazmatycznej dehydrogenazy jabłczanowej, alfa-ketomalonianu i tetrahydoNAD”. Dziennik biologii molekularnej . 285 (2): 703–12. doi : 10.1006/jmbi.1998.2357 . PMID 10075524 .
•   Martins-de-Souza D, Gattaz WF, Schmitt A, Maccarrone G, Hunyadi-Gulyás E, Eberlin MN, Souza GH, Marangoni S, Novello JC, Turck CW, Dias-Neto E (lipiec 2009). „Analiza proteomiczna grzbietowo-bocznej kory przedczołowej wskazuje na udział cytoszkieletu, oligodendrocytów, metabolizmu energetycznego i nowych potencjalnych markerów w schizofrenii”. Dziennik badań psychiatrycznych . 43 (11): 978–86. doi : 10.1016/j.jpsychires.2008.11.006 . PMID 19110265 .
•    Corbett JM, Wheeler CH, Baker CS, Yacoub MH, Dunn MJ (listopad 1994). „Dwuwymiarowa baza danych białek żelu ludzkiego mięśnia sercowego: aktualizacja 1994”. Elektroforeza . 15 (11): 1459–65. doi : 10.1002/elps.11501501209 . PMID 7895732 . S2CID 33359306 .

Ten artykuł zawiera tekst z Narodowej Biblioteki Medycznej Stanów Zjednoczonych , która jest własnością publiczną .