Mabinlin

Identyfikatory
Mabinlina 1
Organizm ?
Symbol 2SS1_CAPMA
UniProt P80351
Szukaj
Struktury Model szwajcarski
Domeny InterPro
Mabinlin 2
Mabinlin II 2DS2.png
Znany również jako:
identyfikatory Mabinlin II, MAB II
Organizm ?
Symbol 2SS2_CAPMA
WPB 2DS2
UniProt P30233
Szukaj
Struktury Model szwajcarski
Domeny InterPro
Identyfikatory
Mabinlina 3
Organizm ?
Symbol 2SS3_CAPMA
UniProt P80352
Szukaj
Struktury Model szwajcarski
Domeny InterPro
Identyfikatory
Mabinlina 4
Organizm ?
Symbol 2SS4_CAPMA
UniProt P80353
Szukaj
Struktury Model szwajcarski
Domeny InterPro

Mabinliny to słodko smakujące białka pozyskiwane z nasion mabinlangu ( Capparis masaikai Levl. ), rośliny rosnącej w prowincji Yunnan w Chinach. Istnieją cztery homologi. Mabinlina-2 została po raz pierwszy wyizolowana w 1983 r. i scharakteryzowana w 1993 r., i jest najobszerniej badana z tej czwórki. Inne warianty mabinliny-1, -3 i -4 zostały odkryte i scharakteryzowane w 1994 roku.

Struktury białkowe

Cztery mabinliny są bardzo podobne pod względem sekwencji aminokwasów (patrz poniżej).











Łańcuch A M-1: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD M-2: QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD M-3: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD M-4: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG Łańcuch B M-1: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CV CPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2 : QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4:
EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW Sekwencje aminokwasowe homologów Mabinliny są adaptowane z biologicznej bazy danych białek Swiss-Prot .

Masy cząsteczkowe Mabinliny-1, Mabinliny-3 i Mabinliny-4 wynoszą odpowiednio 12,3 kDa , 12,3 kDa i 11,9 kDa.

Przy masie cząsteczkowej 10,4 kDa mabinlina-2 jest lżejsza niż mabinlina-1. Jest heterodimerem składającym się z dwóch różnych łańcuchów A i B, powstałych w wyniku rozszczepienia potranslacyjnego. Łańcuch A składa się z 33 reszt aminokwasowych, a łańcuch B składa się z 72 reszt aminokwasowych. Łańcuch B zawiera dwa wewnątrzcząsteczkowe wiązania dwusiarczkowe i jest połączony z łańcuchem A przez dwa międzycząsteczkowe mostki dwusiarczkowe.

Mabinlina-2 jest białkiem o słodkim smaku i najwyższej znanej termostabilności , co wynika z obecności czterech mostków dwusiarczkowych. Sugerowano również, że różnica w stabilności cieplnej różnych homologów mabinliny jest spowodowana obecnością reszty argininy (homolog termostabilny) lub glutaminy (homolog niestabilny termicznie) w pozycji 47 łańcucha B.

Sekwencje klastra Mabilins z Napins ( InterPro : IPR000617 ).

Właściwości słodkości

Oszacowano, że słodkość mabinlin jest około 100-400 razy większa niż sacharozy w przeliczeniu molowym, 10 razy sacharozy w przeliczeniu na masę, co czyni je mniej słodkimi niż taumatyna (3000 razy), ale wywołują podobny profil słodkości.

Słodycz mabinliny-2 pozostaje niezmieniona po 48 godzinach inkubacji w temperaturze 80°C.

Słodycz mabinliny-3 i -4 pozostała niezmieniona po 1 godzinie w temperaturze 80°C, podczas gdy mabinlina-1 traci słodkość po 1 godzinie w tych samych warunkach.

Jako słodzik

Mabinliny, jako białka, są łatwo rozpuszczalne w wodzie i okazały się bardzo słodkie; jednak mabinlin-2 ze swoją wysoką stabilnością termiczną ma największe szanse na zastosowanie jako słodzik .

W ciągu ostatniej dekady podejmowano próby produkcji mabinliny-2 na skalę przemysłową. Białko o słodkim smaku zostało pomyślnie zsyntetyzowane metodą stopniowej fazy stałej w 1998 roku, jednak syntetyczne białko miało smak cierpko-słodki.

Ekspresję Mabinliny-2 stwierdzono w transgenicznych bulwach ziemniaka , ale nie zgłoszono jeszcze żadnych jednoznacznych wyników. Wydano jednak patenty chroniące produkcję rekombinowanej mabinliny przez klonowanie i sekwencjonowanie DNA.

Zobacz też

Linki zewnętrzne

Pobrano z „ https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Mabinlin&oldid=1097827302 ”