Gen kodujący białko u gatunku Homo sapiens
Identyfikatory PDIA2
, PDA2, PDI, PDIP, PDIR, rodzina izomerazy dwusiarczkowej białka Członek A 2
identyfikatory zewnętrzne
Wikidane
Rodzina izomerazy dwusiarczkowej białka Członek 2 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen PDIA2 .
Funkcjonować
Ten gen koduje członka rodziny izomerazy disiarczkowej (PDI) białek retikulum endoplazmatycznego (ER), które katalizują fałdowanie białek i reakcje wymiany tiol-disiarczek. Kodowane białko ma N-końcową sekwencję sygnałową ER, dwie katalitycznie aktywne domeny tioredoksyny (TRX), dwie domeny podobne do TRX i C-końcową sekwencję retencyjną ER. Białko odgrywa rolę w fałdowaniu powstających białek w retikulum endoplazmatycznym poprzez tworzenie wiązań dwusiarczkowych poprzez izomerazę tiolową, oksydazę i reduktazę działalność. Kodowane białko posiada również aktywność wiązania estradiolu i może modulować wewnątrzkomórkowe estradiolu . [dostarczone przez RefSeq, wrzesień 2017].
Dalsza lektura
VanderWaal RP, Spitz DR, Griffith CL, Higashikubo R, Roti Roti JL (2002). „Dowody na to, że białkowa izomeraza dwusiarczkowa (PDI) bierze udział w zakotwiczaniu DNA w macierzy jądrowej”. J. Komórka. Biochem . 85 (4): 689–702. doi : 10.1002/jcb.10169 . PMID 11968009 . S2CID 20675717 .
Ko HS, Uehara T, Nomura Y (2002). „Rola ubikwiliny związanej z izomerazą dwusiarczkową białka w retikulum endoplazmatycznym w apoptotycznej śmierci komórek wywołanej stresem” . J. Biol. chemia . 277 (38): 35386–92. doi : 10.1074/jbc.M203412200 PMID 12095988 .
Lumb RA, Bulleid NJ (2002). „Czy białkowa izomeraza dwusiarczkowa jest białkiem opiekuńczym zależnym od redoks?” . EMBO J. 21 (24): 6763–70. doi : 10.1093/emboj/cdf685 . PMC 139105 PMID 12485997 .
Clissold PM, Bicknell R (2003). „Fałd podobny do tioredoksyny: ukryte domeny w białkowych izomerazach dwusiarczkowych i innych białkach opiekuńczych”. BioEseje . 25 (6): 603–11. doi : 10.1002/bies.10287 . PMID 12766950 .
Pirneskoski A, Klappa P, Lobell M, Williamson RA, Byrne L, Alanen HI, Salo KE, Kivirikko KI, Freedman RB, Ruddock LW (2004). „Charakterystyka molekularna głównego miejsca wiązania substratu wszechobecnej izomerazy dwusiarczkowej białka katalitycznego fałdowania” . J. Biol. chemia . 279 (11): 10374–81. doi : 10.1074/jbc.M312193200 PMID 14684740 .
Spooner RA, Watson PD, Marsden CJ, Smith DC, Moore KA, Cook JP, Lord JM, Roberts LM (2004). „Izomeraza dwusiarczkowa białka redukuje rycynę do jej łańcuchów A i B w retikulum endoplazmatycznym” . Biochem. J. _ 383 (część 2): 285–93. doi : 10.1042/BJ20040742 . PMC 1134069 PMID 15225124 .
Li SJ, Hong XG, Shi YY, Li H, Wang CC (2006). „Układ pierścieniowy i wspólne działania czterech domen izomerazy dwusiarczkowo-białkowej: badanie rozpraszania promieniowania rentgenowskiego pod małym kątem w roztworze” . J. Biol. chemia . 281 (10): 6581–8. doi : 10.1074/jbc.M508422200 PMID 16407203 .
Otsu M, Bertoli G, Fagioli C, Guerini-Rocco E, Nerini-Molteni S, Ruffato E, Sitia R (2006). „Dynamiczne zatrzymywanie Ero1alpha i Ero1beta w retikulum endoplazmatycznym przez interakcje z PDI i ERp44”. przeciwutleniacz. Sygnał redoks . 8 (3–4): 274–82. doi : 10.1089/ars.2006.8.274 . PMID 16677073 .
Park B, Lee S, Kim E, Cho K, Riddell SR, Cho S, Ahn K (2006). „Regulacja redoks ułatwia optymalną selekcję peptydów przez MHC klasy I podczas przetwarzania antygenu” . komórka . 127 (2): 369–82. doi : 10.1016/j.cell.2006.08.041 PMID 17055437 . S2CID 2178004 .
Ten artykuł zawiera tekst z Narodowej Biblioteki Medycznej Stanów Zjednoczonych , która jest własnością publiczną .
