Enzym występujący u ludzi
Identyfikatory
PPP2CB
, PP2Abeta, PP2CB, podjednostka katalityczna fosfatazy białkowej 2 beta
Identyfikatory zewnętrzne
Wikidane
Serynowo/treoninowo-białkowa fosfataza 2A katalityczna izoforma podjednostki beta jest enzymem , który u ludzi jest kodowany przez gen PPP2CB .
Funkcjonować
Ten gen koduje podjednostkę katalityczną fosfatazy 2A. Fosfataza białkowa 2A jest jedną z czterech głównych fosfataz Ser/Thr i bierze udział w negatywnej kontroli wzrostu i podziału komórek. Składa się ze wspólnego heteromerycznego enzymu rdzeniowego, który składa się z podjednostki katalitycznej i stałej podjednostki regulatorowej, która wiąże się z różnymi podjednostkami regulatorowymi. Ten gen koduje izoformę beta podjednostki katalitycznej. Dla tego genu zidentyfikowano dwa warianty transkryptu kodujące to samo białko.
Interakcje
Wykazano, że PPP2CB oddziałuje z TLX1 , PPP2R1B i PPP2R1A .
Zobacz też
Dalsza lektura
Zolnierowicz S (październik 2000). „Fosfataza białkowa typu 2A, złożony regulator wielu szlaków sygnałowych”. Farmakologia biochemiczna . 60 (8): 1225–35. doi : 10.1016/S0006-2952(00)00424-X . PMID 11007961 .
Goedert M, Cohen ES, Jakes R, Cohen P (listopad 1992). „Miejsca fosforylacji kinazy p42 MAP w białku tau związanym z mikrotubulami są defosforylowane przez fosfatazę białkową 2A1. Implikacje dla choroby Alzheimera [poprawione]” . Listy FEBS . 312 (1): 95-9. doi : 10.1016/0014-5793(92)81418-L . PMID 1330687 . S2CID 34940651 .
Khew-Goodall Y, Mayer RE, Maurer F, Stone SR, Hemmings BA (styczeń 1991). „Struktura i regulacja transkrypcji genów podjednostek katalitycznych fosfatazy białkowej 2A”. Biochemia . 30 (1): 89–97. doi : 10.1021/bi00215a014 . PMID 1846293 .
Pallas DC, Shahrik LK, Martin BL, Jaspers S, Miller TB, Brautigan DL, Roberts TM (styczeń 1990). „Małe i średnie antygeny T polioma i mały antygen t SV40 tworzą stabilne kompleksy z fosfatazą białkową 2A”. komórka . 60 (1): 167–76. doi : 10.1016/0092-8674(90)90726-U . PMID 2153055 . S2CID 2007706 .
Virshup DM, Kauffman MG, Kelly TJ (grudzień 1989). „Aktywacja replikacji DNA SV40 in vitro przez komórkową fosfatazę białkową 2A” . Dziennik EMBO . 8 (12): 3891–8. doi : 10.1002/j.1460-2075.1989.tb08568.x . PMC402079 . _ PMID 2555176 .
Arino J, Woon CW, Brautigan DL, Miller TB, Johnson GL (czerwiec 1988). „Ludzka fosfataza wątrobowa 2A: cDNA i sekwencja aminokwasowa dwóch izotypów podjednostek katalitycznych” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 85 (12): 4252–6. doi : 10.1073/pnas.85.12.4252 . PMC 280405 . PMID 2837763 .
Hemmings BA, Wernet W, Mayer R, Maurer F, Hofsteenge J, Stone SR (grudzień 1988). „Sekwencja nukleotydowa cDNA kodującego podjednostkę beta katalitycznej fosfatazy 2A ludzkiego białka płuc” . Badania kwasów nukleinowych . 16 (23): 11366. doi : 10.1093/nar/16.23.11366 . PMC 339017 . PMID 2849765 .
Favre B, Zolnierowicz S, Turowski P, Hemmings BA (czerwiec 1994). „Podjednostka katalityczna fosfatazy białkowej 2A jest karboksymetylowana in vivo” . Journal of Biological Chemistry . 269 (23): 16311-7. doi : 10.1016/S0021-9258(17)34009-7 . PMID 8206937 .
Keranen LM, Dutil EM, Newton AC (grudzień 1995). „Kinaza białkowa C jest regulowana in vivo przez trzy funkcjonalnie odrębne fosforylacje” . Bieżąca biologia . 5 (12): 1394–1403. doi : 10.1016/S0960-9822(95)00277-6 . PMID 8749392 . S2CID 15610228 .
Tung HY, De Rocquigny H, Zhao LJ, Cayla X, Roques BP, Ozon R (styczeń 1997). „Bezpośrednia aktywacja fosfatazy białkowej-2A0 przez kodowany przez HIV-1 kompleks białkowy NCp7: vpr” . Listy FEBS . 401 (2–3): 197–201. doi : 10.1016/S0014-5793(96)01470-6 . PMID 9013886 . S2CID 23293768 .
Nagase T, Murakami T, Nozaki H, Inoue R, Nishito Y, Tanabe O, Usui H, Takeda M (lipiec 1997). „Rozkład tkankowy i subkomórkowy oraz charakterystyka fosfatazy białkowej 2A mózgu szczura zawierającej podjednostkę delta / B” o masie 72 kDa. Journal of Biochemistry . 122 (1): 178–87. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021726 . PMID 9276686 .
Ruediger R, Brewis N, Ohst K, Walter G (listopad 1997). „Zwiększenie stosunku enzymu rdzeniowego PP2A do holoenzymu hamuje transkrypcję i produkcję wirusa HIV-1 stymulowaną przez Tat” . Wirusologia . 238 (2): 432–43. doi : 10.1006/viro.1997.8873 . PMID 9400615 .
Hsu W, Zeng L, Costantini F (luty 1999). „Identyfikacja domeny aksyny, która wiąże się z fosfatazą białkową serynowo-treoninową 2A i domeną samowiążącą” . Journal of Biological Chemistry . 274 (6): 3439–45. doi : 10.1074/jbc.274.6.3439 . PMID 9920888 .
Ogris E, Du X, Nelson KC, Mak EK, Yu XX, Lane WS, Pallas DC (maj 1999). „Metylesteraza fosfatazy białkowej (PME-1) jest jednym z kilku nowych białek stabilnie wiążących się z dwoma nieaktywnymi mutantami fosfatazy białkowej 2A” . Journal of Biological Chemistry . 274 (20): 14382–91. doi : 10.1074/jbc.274.20.14382 . PMC 3503312 . PMID 10318862 .
De Baere I, Derua R, Janssens V, Van Hoof C, Waelkens E, Merlevede W, Goris J (grudzień 1999). „Oczyszczanie fosfatazy białkowej mózgu świni 2A metylotransferazy karboksylowej leucyny i klonowanie ludzkiego homologu”. Biochemia . 38 (50): 16539–47. doi : 10.1021/bi991646a . PMID 10600115 .
Götz J, Probst A, Mistl C, Nitsch RM, Ehler E (maj 2000). „Wyraźna rola podjednostki fosfatazy białkowej 2A Calpha w regulacji E-kadheryny i beta-kateniny podczas rozwoju” . Mechanizmy rozwoju . 93 (1–2): 83–93. doi : 10.1016/S0925-4773(00)00267-7 . PMID 10781942 . S2CID 496289 .
Lüss H, Klein-Wiele O, Bokník P, Herzig S, Knapp J, Linck B, Müller FU, Scheld HH, Schmid C, Schmitz W, Neumann J (grudzień 2000). „Regionalna ekspresja izoform podjednostki katalitycznej fosfatazy białkowej typu 1 i 2A w ludzkim sercu”. Dziennik kardiologii molekularnej i komórkowej . 32 (12): 2349–59. doi : 10.1006/jmcc.2000.1265 . PMID 11113010 .
Galeria WP
2iae : Struktura krystaliczna holoenzymu fosfatazy białkowej 2A (PP2A).
2ie3 : Struktura enzymu rdzeniowego fosfatazy białkowej 2A związanego z toksynami wywołującymi nowotwory
2ie4 : Struktura enzymu rdzeniowego fosfatazy białkowej 2A związanego z kwasem okadaikowym
2npp : Struktura holoenzymu fosfatazy białkowej 2A
2nyl : Struktura krystaliczna holoenzymu fosfatazy białkowej 2A (PP2A) z skróconą podjednostką katalityczną podjednostki karboksylowej
2nym : Struktura krystaliczna fosfatazy białkowej 2A (PP2A) ze skróconą podjednostką katalityczną na C-końcu