RBMX

RBMX
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologiczne: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, HNRNPG, HNRPG, RBMXP1, RBMXRT, RNMX, hnRNP-G, MRXS11, białko z motywem wiążącym RNA, połączone z X, białko z motywem wiążącym RNA połączone z X Identyfikatory
zewnętrzne
Lokalizacja genu ( Człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Ojej Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS nie dotyczy
Ontologia genów Funkcja molekularna Składnik komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
Ortolodzy Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) Wyszukiwanie PubMed
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Heterogenna jądrowa rybonukleoproteina G jest białkiem kodowanym u ludzi przez gen RBMX .

Funkcjonować

Gen ten należy do rodziny genów RBMY, która obejmuje geny kandydujące do spermatogenezy chromosomu Y. Gen ten, aktywny homolog chromosomu X genu RBMY chromosomu Y, ulega szerokiej ekspresji, podczas gdy gen RBMY wyewoluował specyficzną dla mężczyzn funkcję w spermatogenezie. Pseudogeny tego genu, znalezione na chromosomach 1, 4, 9, 11 i 6, prawdopodobnie powstały w wyniku retrotranspozycji pierwotnego genu. Zidentyfikowano alternatywnie warianty transkryptu poddanego splicingowi, kodujące różne izoformy, ale nie ustalono ich natury biologicznej.

Interakcje

Wykazano, że RBMX wchodzi w interakcję z SFRS10 i CDC5L .

Organizmy modelowe

Do badania funkcji RBMX wykorzystano organizmy modelowe . Linia myszy z warunkowym nokautem o nazwie Rbmx ^{tm2b(KOMP)Wtsi} została wygenerowana w Wellcome Trust Sanger Institute . Samce i samice zwierząt poddano standaryzowanemu badaniu fenotypowemu w celu określenia skutków delecji. Wykonane dodatkowe badania przesiewowe: - Dogłębne fenotypowanie immunologiczne

Fenotyp myszy z nokautem Rbmx

Charakterystyka	Fenotyp
Wszystkie dane dostępne pod adresem.
Leukocyty krwi obwodowej 6 tygodni	Normalna
Insulina	Normalna
Hematologia 6 tygodni	Normalna
Żywotność homozygotyczna w P14	Normalna
Płodność homozygotyczna	Normalna
Masy ciała	Nieprawidłowy
Ocena neurologiczna	Normalna
Siła uścisku	Normalna
Dysmorfologia	Normalna
Kalorymetria pośrednia	Normalna
Test tolerancji glukozy	Normalna
Reakcja słuchowa pnia mózgu	Normalna
DEXA	Normalna
Radiografia	Normalna
Morfologia oczu	Normalna
Chemia kliniczna	Normalna
Hematologia 16 tygodni	Normalna
Leukocyty krwi obwodowej 16 tygodni	Normalna
Masa serca	Normalna
Zakażenie Salmonellą	Normalna
Funkcja cytotoksycznych komórek T	Normalna
Immunofenotyp śledziony	Normalna
Immunofenotypowanie krezkowych węzłów chłonnych	Normalna
Immunofenotypowanie szpiku kostnego	Normalna
Skład odpornościowy naskórka	Normalna
Wyzwanie Trichurisa	Normalna

Dalsza lektura

•    Le Coniat M, Soulard M, Della Valle V, Larsen CJ, Berger R (marzec 1992). „Lokalizacja ludzkiego genu kodującego heterogenną rybonukleoproteinę jądrową RNA G (hnRNP-G) na chromosomie 6p12”. Genetyka człowieka . 88 (5): 593–5. doi : 10.1007/bf00219352 . PMID 1551662 . S2CID 23980780 .
•    Soulard M, Della Valle V, Siomi MC, Piñol-Roma S, Codogno P, Bauvy C, Bellini M, Lacroix JC, Monod G, Dreyfuss G (wrzesień 1993). „hnRNP G: sekwencja i charakterystyka glikozylowanego białka wiążącego RNA” . Badania kwasów nukleinowych . 21 (18): 4210–7. doi : 10.1093/nar/21.18.4210 . PMC 310052 . PMID 7692398 .
•   Hillier LD, Lennon G, Becker M, Bonaldo MF, Chiapelli B, Chissoe S, Dietrich N, DuBuque T, Favello A, Gish W, Hawkins M, Hultman M, Kucaba T, Lacy M, Le M, Le N, Mardis E , Moore B, Morris M, Parsons J, Prange C, Rifkin L, Rohlfing T, Schellenberg K, Bento Soares M, Tan F, Thierry-Meg J, Trevaskis E, Underwood K, Wohldman P, Waterston R, Wilson R, Marra M (wrzesień 1996). „Generowanie i analiza 280 000 znaczników sekwencji wyrażanych przez człowieka” . Badania genomu . 6 (9): 807–28. doi : 10.1101/gr.6.9.807 . PMID 8889549 .
•   Venables JP, Vernet C, Chew SL, Elliott DJ, Cowmeadow RB, Wu J, Cooke HJ, Artzt K, Eperon IC (czerwiec 1999). „T-STAR / ETOILE: nowy krewny SAM68, który oddziałuje z białkiem wiążącym RNA biorącym udział w spermatogenezie” . Genetyka molekularna człowieka . 8 (6): 959–69. doi : 10.1093/hmg/8.6.959 . PMID 10332027 .
•   Venables JP, Elliott DJ, Makarova OV, Makarov EM, Cooke HJ, Eperon IC (marzec 2000). „RBMY, prawdopodobny ludzki czynnik spermatogenezy i inne białka hnRNP G oddziałują z Tra2beta i wpływają na splicing” . Genetyka molekularna człowieka . 9 (5): 685–94. doi : 10.1093/hmg/9.5.685 . PMID 10749975 .
•    Ajuh P, Kuster B, Panov K, Zomerdijk JC, Mann M, Lamond AI (grudzień 2000). „Analiza funkcjonalna ludzkiego kompleksu CDC5L i identyfikacja jego składników metodą spektrometrii mas” . Dziennik EMBO . 19 (23): 6569–81. doi : 10.1093/emboj/19.23.6569 . PMC 305846 . PMID 11101529 .
•     Lingenfelter PA, Delbridge ML, Thomas S, Hoekstra HE, Mitchell MJ, Graves JA, Disteche CM (lipiec 2001). „Ekspresja i konserwacja przetworzonych kopii genu RBMX”. Genom ssaka . 12 (7): 538–45. CiteSeerX 10.1.1.721.2504 . doi : 10.1007/s00335001-0003-z . PMID 11420617 . S2CID 7201204 .
•    Jurica MS, Licklider LJ, Gygi SR, Grigorieff N, Moore MJ (kwiecień 2002). „Oczyszczanie i charakterystyka natywnych spliceosomów nadających się do trójwymiarowej analizy strukturalnej” . RNA . 8 (4): 426–39. doi : 10.1017/S1355838202021088 . PMC 1370266 . PMID 11991638 .
•   Hofmann Y, Wirth B (sierpień 2002). „hnRNP-G promuje włączenie eksonu 7 przeżycia neuronu ruchowego (SMN) poprzez bezpośrednią interakcję z Htra2-beta1” . Genetyka molekularna człowieka . 11 (17): 2037–49. doi : 10.1093/hmg/17.11.2037 . PMID 12165565 .
•    Angenstein F, Evans AM, Settlage RE, Moran ST, Ling SC, Klintsova AY, Shabanowitz J, Hunt DF, Greenough WT (październik 2002). „Receptor dla aktywowanej kinazy C jest częścią kompleksów rybonukleoproteinowych informacyjnych związanych z poliA-mRNA w neuronach” . Journal of Neuroscience . 22 (20): 8827–37. doi : 10.1523/JNEUROSCI.22-20-08827.2002 . PMC 6757688 . PMID 12388589 .
•    Li J, Hawkins IC, Harvey CD, Jennings JL, Link AJ, Patton JG (listopad 2003). „Regulacja alternatywnego splicingu przez SRrp86 i oddziałujące z nim białka” . Biologia molekularna i komórkowa . 23 (21): 7437–47. doi : 10.1128/MCB.23.21.7437-7447.2003 . PMC 207616 . PMID 14559993 .
•   Brill LM, Salomon AR, Ficarro SB, Mukherji M, Stettler-Gill M, Peters EC (maj 2004). „Solidne profilowanie fosfoproteomiczne miejsc fosforylacji tyrozyny z ludzkich komórek T przy użyciu chromatografii powinowactwa z unieruchomionym metalem i tandemowej spektrometrii mas” (PDF) . Chemia analityczna . 76 (10): 2763–72. doi : 10.1021/ac035352d . PMID 15144186 .
•    Beausoleil SA, Jedrychowski M, Schwartz D, Elias JE, Villén J, Li J, Cohn MA, Cantley LC, Gygi SP (sierpień 2004). „Charakterystyka na dużą skalę fosfoprotein jądrowych komórek HeLa” . Proceedings of National Academy of Sciences Stanów Zjednoczonych Ameryki . 101 (33): 12130–5. Kod Bib : 2004PNAS..10112130B . doi : 10.1073/pnas.0404720101 . PMC 514446 . PMID 15302935 .
•    Ong SE, Mittler G, Mann M (listopad 2004). „Identyfikacja i oznaczanie ilościowe miejsc metylacji in vivo za pomocą ciężkiego metylu SILAC”. Metody natury . 1 (2): 119–26. doi : 10.1038/nmeth715 . PMID 15782174 . S2CID 6654604 .