RBX1

RBX1
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie Human UniProt: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, BA554C12.1, RNF75, ROC1, ring-box 1
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( Człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Ojej Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Składnik komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
Ortolodzy Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) Wyszukiwanie PubMed
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Białko RING-box 1 to białko kodowane u ludzi przez gen RBX1 .

Funkcjonować

Gen ten koduje ewolucyjnie konserwatywne białko, które oddziałuje z kullinami . Białko odgrywa wyjątkową rolę w reakcji ubikwitynacji poprzez heterodimeryzację z kulliną-1 w celu katalizowania polimeryzacji ubikwityny. Może również brać udział w regulacji obrotu białkami.

Interakcje

Wykazano, że RBX1 wchodzi w interakcję z:

• CAND1 ,
• CUL1 ,
• CUL2 ,
• CUL4A ,
• CUL5
• CUL7 ,
• DCUN1D1 i
• Kinaza P70-S6 1 .

Dalsza lektura

•   Skowyra D, Koepp DM, Kamura T, Conrad MN, Conaway RC, Conaway JW, Elledge SJ, Harper JW (kwiecień 1999). „Rekonstytucja ubikwitynacji cykliny G1 kompleksami zawierającymi SCFGrr1 i Rbx1”. Nauka . 284 (5414): 662–5. doi : 10.1126/science.284.5414.662 . PMID 10213692 .
•   Tan P, Fuchs SY, Chen A, Wu K, Gomez C, Ronai Z, Pan ZQ (kwiecień 1999). „Rekrutacja ligazy ubikwitynowej ROC1-CUL1 przez Skp1 i HOS do katalizowania ubikwitynacji I kappa B alfa” . Komórka Molekularna . 3 (4): 527–33. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80481-5 . PMID 10230406 .
•   Winston JT, Koepp DM, Zhu C, Elledge SJ, Harper JW (październik 1999). „Rodzina ssaczych białek F-box” . Aktualna biologia . 9 (20): 1180–2. doi : 10.1016/S0960-9822(00)80021-4 . PMID 10531037 .
•    Kamura T, Conrad MN, Yan Q, Conaway RC, Conaway JW (listopad 1999). „Podjednostka Rbx1 ligazy ubikwitynowej SCF i VHL E3 aktywuje modyfikację Rub1 kullin Cdc53 i Cul2” . Geny i rozwój . 13 (22): 2928–33. doi : 10.1101/gad.13.22.2928 . PMC 317157 . PMID 10579999 .
•   Dunham I, Shimizu N, Roe BA, Chissoe S, Hunt AR, Collins JE, Bruskiewich R, Beare DM, Clamp M, Smink LJ, Ainscough R, Almeida JP, Babbage A, Bagguley C, Bailey J, Barlow K, Bates KN , Beasley O, Bird CP, Blakey S, Bridgeman AM, Buck D, Burgess J, Burrill WD, O'Brien KP (grudzień 1999). „Sekwencja DNA ludzkiego chromosomu 22” . Natura . 402 (6761): 489–95. Bibcode : 1999Natur.402..489D . doi : 10.1038/990031 . PMID 10591208 .
•   Seddiqi N, Charbonnier F, Goudou D, Belkadi L, Rieger F, Alliel PM (grudzień 1999). „Organizacja genomowa i ekspresja białka Rbx1 / ROC1 / Hrt1 związanego z kompleksem ubikwityna-proteasom”. Biologia komórkowa i molekularna . 45 (8): 1131–7. PMID 10643962 .
•    Przeczytaj MA, Brownell JE, Gladysheva TB, Hottelet M, Parent LA, Coggins MB, Pierce JW, Podust VN, Luo RS, Chau V, Palombella VJ (kwiecień 2000). „Modyfikacja Nedd8 cul-1 aktywuje zależną od SCF (beta (TrCP)) ubikwitynację IkappaBalpha” . Biologia molekularna i komórkowa . 20 (7): 2326–33. doi : 10.1128/MCB.20.7.2326-2333.2000 . PMC 85397 . PMID 10713156 .
•    Furukawa M, Zhang Y, McCarville J, Ohta T, Xiong Y (listopad 2000). „Sekwencja C-końcowa CUL1 i ROC1 są wymagane do wydajnej akumulacji jądrowej, modyfikacji NEDD8 i aktywności ligazy ubikwitynowej CUL1” . Biologia molekularna i komórkowa . 20 (21): 8185–97. doi : 10.1128/MCB.20.21.8185-8197.2000 . PMC 86428 . PMID 11027288 .
•   Maeda I, Ohta T, Koizumi H, Fukuda M (kwiecień 2001). „Ubikwitynacja in vitro cykliny D1 przez ROC1-CUL1 i ROC1-CUL3” . Listy FEBS . 494 (3): 181–5. doi : 10.1016/S0014-5793(01)02343-2 . PMID 11311237 .
•    Lyapina S, Cope G, Shevchenko A, Serino G, Tsuge T, Zhou C, Wolf DA, Wei N, Shevchenko A, Deshaies RJ (maj 2001). „Promowanie rozszczepienia koniugatu NEDD-CUL1 przez sygnałosom COP9”. Nauka . 292 (5520): 1382–5. doi : 10.1126/science.1059780 . PMID 11337588 . S2CID 14224920 .
•    Fukuchi M, Imamura T, Chiba T, Ebisawa T, Kawabata M, Tanaka K, Miyazono K (maj 2001). „Zależna od liganda degradacja Smad3 przez kompleks ligazy ubikwitynowej ROC1 i powiązanych białek” . Biologia molekularna komórki . 12 (5): 1431–43. doi : 10.1091/mbc.12.5.1431 . PMC 34595 . PMID 11359933 .
•   Kamura T, Burian D, Yan Q, Schmidt SL, Lane WS, Querido E, Branton PE, Shilatifard A, Conaway RC, Conaway JW (sierpień 2001). „Muf1, nowe białko powtórzeniowe oddziałujące z Elonginem BC, bogate w leucynę, które może łączyć się z Cul5 i Rbx1 w celu odtworzenia ligazy ubikwityny” . Journal of Biological Chemistry . 276 (32): 29748–53. doi : 10.1074/jbc.M103093200 . PMID 11384984 .
•   Wu K, Chen A, Tan P, Pan ZQ (styczeń 2002). „Ligaza ubikwitynowa z rdzeniem ROC1-CUL1 skoniugowana z Nedd8 wykorzystuje naładowane reszty powierzchniowe Nedd8 do wydajnego składania łańcucha poliubikwityny katalizowanego przez Cdc34” . Journal of Biological Chemistry . 277 (1): 516–27. doi : 10.1074/jbc.M108008200 . PMID 11675391 .
•    Gomes MD, Lecker SH, Jagoe RT, Navon A, Goldberg AL (grudzień 2001). „Atrogin-1, specyficzne dla mięśni białko F-box o wysokiej ekspresji podczas atrofii mięśni” . Proceedings of National Academy of Sciences Stanów Zjednoczonych Ameryki . 98 (25): 14440–5. doi : 10.1073/pnas.251541198 . PMC 64700 . PMID 11717410 .
•   Kim J, Kim JH, Lee SH, Kim DH, Kang HY, Bae SH, Pan ZQ, Seo YS (lipiec 2002). „Nowa ludzka helikaza DNA hFBH1 to białko F-box” . Journal of Biological Chemistry . 277 (27): 24530–7. doi : 10.1074/jbc.M201612200 . PMID 11956208 .
•    Zheng N, Schulman BA, Song L, Miller JJ, Jeffrey PD, Wang P, Chu C, Koepp DM, Elledge SJ, Pagano M, Conaway RC, Conaway JW, Harper JW, Pavletich NP (kwiecień 2002). „Struktura kompleksu ligazy ubikwitynowej Cul1-Rbx1-Skp1-F boxSkp2 SCF”. Natura . 416 (6882): 703–9. doi : 10.1038/416703a . PMID 11961546 . S2CID 4423882 .
•    Yoshida Y, Chiba T, Tokunaga F, Kawasaki H, Iwai K, Suzuki T, Ito Y, Matsuoka K, Yoshida M, Tanaka K, Tai T (lipiec 2002). „Ligaza ubikwitynowa E3, która rozpoznaje łańcuchy cukrowe”. Natura . 418 (6896): 438–42. doi : 10.1038/natura00890 . PMID 12140560 . S2CID 4424996 .
•    Brower CS, Sato S, Tomomori-Sato C, Kamura T, Pause A, Stearman R, Klausner RD, Malik S, Lane WS, Sorokina I, Roeder RG, Conaway JW, Conaway RC (sierpień 2002). „Podjednostka mediatora ssaków mMED8 to białko oddziałujące z elonginą BC, które może łączyć się z Cul2 i Rbx1 w celu odtworzenia ligazy ubikwitynowej” . Proceedings of National Academy of Sciences Stanów Zjednoczonych Ameryki . 99 (16): 10353–8. doi : 10.1073/pnas.162424199 . PMC 124918 . PMID 12149480 .