Członkowie rodziny regulatorów sygnalizacji białek G (RGS) to cząsteczki regulatorowe, które działają jako białka aktywujące GTPazę (GAP) dla podjednostek G alfa heterotrimerycznych białek G. Białka RGS są zdolne do dezaktywacji podjednostek białka G podtypów Gi alfa, Go alfa i Gq alfa. Wprowadzają białka G do ich nieaktywnych form związanych z PKB. Do tej rodziny należy regulator sygnalizacji białka G 10. Wszystkie białka RGS mają wspólną konserwatywną sekwencję 120 aminokwasów zwaną domeną RGS. Białko to wiąże się specyficznie z aktywowanymi formami dwóch pokrewnych podjednostek białka G, G-alphai3 i G-alphaz, ale nie oddziałuje z strukturalnie i funkcjonalnie odrębnymi podjednostkami G-alfa. Regulator białka sygnalizacyjnego białka G jest zlokalizowany w jądrze. Znaleziono dwa warianty transkrypcji kodujące różne izoformy tego genu.
Tu Y, Wang J, Ross EM (listopad 1997). „Hamowanie Gz GAP mózgu i innych białek RGS przez palmitoilację podjednostek alfa białka G”. Nauka . 278 (5340): 1132–5. doi : 10.1126/science.278.5340.1132 . PMID 9353196 .
Gagnon AW, Murray DL, Leadley RJ (lipiec 2002). „Klonowanie i charakterystyka nowego regulatora sygnalizacji białka G w ludzkich płytkach krwi”. Sygnalizacja komórkowa . 14 (7): 595–606. doi : 10.1016/S0898-6568(02)00012-8 . PMID 11955952 .
Castro-Fernández C, Conn PM (czerwiec 2002). „Regulacja receptora hormonu uwalniającego gonadotropiny (GnRHR) przez białka RGS: rola końca karboksylowego GnRHR”. Endokrynologia molekularna i komórkowa . 191 (2): 149–56. doi : 10.1016/S0303-7207(02)00082-5 . PMID 12062898 . S2CID 36812170 .
Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (październik 2005). „W stronę mapy sieci interakcji białko-białko w skali proteomu”. Natura . 437 (7062): 1173–8. Kod Biblijny : 2005Natur.437.1173R . doi : 10.1038/natura04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026 .
Oh JH, Yang JO, Hahn Y, Kim MR, Byun SS, Jeon YJ, Kim JM, Song KS, Noh SM, Kim S, Yoo HS, Kim YS, Kim NS (grudzień 2005). „Analiza transkryptomu ludzkiego raka żołądka”. Genom ssaka . 16 (12): 942–54. doi : 10.1007/s00335-005-0075-2 . PMID 16341674 . S2CID 69278 .
Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, McBroom-Cerajewski L, Robinson MD, O'Connor L, Li M, Taylor R, Dharsee M, Ho Y, Heilbut A, Moore L, Zhang S, Ornatsky O, Bukhman YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams SL, Moran MF, Morin GB, Topaloglou T, Figeys D (2007). „Mapowanie na dużą skalę interakcji białko-białko ludzkie metodą spektrometrii mas” . Biologia układów molekularnych . 3 (1): 89. doi : 10.1038/msb4100134 . PMC 1847948 . PMID 17353931 .
Galeria PB
2dlr : Struktura rozwiązania domeny RGS ludzkiego regulatora sygnalizacji białka G 10
2i59 : Struktura rozwiązania RGS10
2ihb : Struktura krystaliczna heterodimerycznego kompleksu ludzkiego RGS10 i aktywowanego Gi alfa 3
