Gen kodujący białko u gatunku Homo sapiens
LBR
Dostępne konstrukcje
WPB Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
, DHCR14B, LMN2R, PHA, TDRD18, lamin B receptor, PHASK, C14SR
Identyfikatory zewnętrzne
Wikidane
Receptor Lamin-B jest białkiem , a u ludzi jest kodowany przez gen LBR .
Funkcjonować
Białko kodowane przez ten gen należy do rodziny ERG4 / ERG24 . Lokalizuje się w wewnętrznej błonie otoczki jądrowej i zakotwicza blaszkę i heterochromatynę w błonie. Może pośredniczyć w interakcji między chromatyną a laminatem B. Mutacje tego genu są związane z autosomalną recesywną dysplazją szkieletową HEM/Greenberga. W tym locus występuje alternatywny splicing i zidentyfikowano dwa warianty transkryptu kodujące to samo białko.
Znaczenie kliniczne
Istnieją dowody wiążące to z dysplazją Greenberga i anomalią Pelger-Huet .
Interakcje
Wykazano, że receptor Lamin B oddziałuje z CBX3 i CBX5 . LBR oddziałuje również z długim niekodującym RNA XIST w komórkach myszy i potencjalnie wspomaga rozprzestrzenianie się XIST na chromosomie X w różnicowaniu żeńskich embrionalnych komórek macierzystych, ale może być zbędne dla prawidłowego XCI in vivo.
Dalsza lektura
Worman HJ, Yuan J, Blobel G, Georgatos SD (listopad 1988). „Receptor laminatu B w otoczce jądrowej” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 85 (22): 8531–4. Bibcode : 1988PNAS...85.8531W . doi : 10.1073/pnas.85.22.8531 PMC 282492 PMID 2847165 .
Soullam B, Worman HJ (marzec 1993). „Domena końca aminowego receptora laminatu B jest sygnałem kierującym na otoczkę jądrową” . Journal of Cell Biology . 120 (5): 1093–100. doi : 10.1083/jcb.120.5.1093 . PMC 2119726 PMID 7679672 .
Maruyama K, Sugano S (styczeń 1994). „Oligo-capping: prosta metoda zastąpienia struktury czapeczki eukariotycznych mRNA oligorybonukleotydami”. gen . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .
Ye Q, Worman HJ (kwiecień 1994). „Analiza struktury pierwotnej i wiązanie laminatu B i DNA ludzkiego LBR, integralnego białka błony wewnętrznej otoczki jądrowej” . Journal of Biological Chemistry . 269 (15): 11306–11. doi : 10.1016/S0021-9258(19)78126-5 PMID 8157662 .
Ye Q, Worman HJ (czerwiec 1996). „Interakcja między integralnym białkiem błony wewnętrznej otoczki jądrowej i ludzkimi białkami chromodomenowymi homologicznymi do Drosophila HP1” . Journal of Biological Chemistry . 271 (25): 14653-6. doi : 10.1074/jbc.271.25.14653 PMID 8663349 .
Wydner KL, McNeil JA, Lin F, Worman HJ, Lawrence JB (marzec 1996). „Przypisanie chromosomów ludzkich genów białek otoczki jądrowej LMNA, LMNB1 i LBR przez fluorescencyjną hybrydyzację in situ” . Genomika . 32 (3): 474–8. doi : 10.1006/geno.1996.0146 PMID 8838815 .
Pyrpasopoulou A, Meier J, Maison C, Simos G, Georgatos SD (grudzień 1996). „Receptor laminatu B (LBR) zapewnia istotne miejsca dokowania chromatyny w otoczce jądrowej” . Dziennik EMBO . 15 (24): 7108–19. doi : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb01102.x . PMC 452536 PMID 9003786 .
Ye Q, Callebaut I, Pezhman A, Courvalin JC, Worman HJ (czerwiec 1997). „Interakcje specyficzne dla domeny ludzkich białek chromodomen typu HP1 i białka wewnętrznej błony jądrowej LBR” . Journal of Biological Chemistry . 272 (23): 14983-9. doi : 10.1074/jbc.272.23.14983 PMID 9169472 .
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (październik 1997). „Konstrukcja i charakterystyka biblioteki cDNA wzbogaconej o pełnej długości i wzbogaconej o koniec 5'”. gen . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
Papoutsopoulou S, Nikolakaki E, Giannakouros T (luty 1999). „Kinazy białkowe SRPK1 i LBR wykazują identyczne specyficzności substratowe”. Komunikaty dotyczące badań biochemicznych i biofizycznych . 255 (3): 602–7. doi : 10.1006/bbrc.1999.0249 . PMID 10049757 .
Papoutsopoulou S, Nikolakaki E, Chalepakis G, Kruft V, Chevaillier P, Giannakouros T (lipiec 1999). „Swoista dla białka SR kinaza 1 ulega silnej ekspresji w jądrach i fosforyluje protaminę 1” . Badania kwasów nukleinowych . 27 (14): 2972–80. doi : 10.1093/nar/27.14.2972 . PMC 148514 PMID 10390541 .
Bedford MT, Sarbassova D, Xu J, Leder P, Yaffe MB (kwiecień 2000). „Nowy motyw pro-Arg rozpoznawany przez domeny WW” . Journal of Biological Chemistry . 275 (14): 10359–69. doi : 10.1074/jbc.275.14.10359 PMID 10744724 .
Duband-Goulet I, Courvalin JC (maj 2000). „Białko LBR wewnętrznej błony jądrowej preferencyjnie oddziałuje z drugorzędowymi strukturami DNA i łącznikiem nukleosomalnym”. Biochemia . 39 (21): 6483–8. doi : 10.1021/bi992908b . PMID 10828963 .
Martins SB, Eide T, Steen RL, Jahnsen T, Skålhegg BS, Collas P (listopad 2000). „HA95 to białko chromatyny i macierzy jądrowej regulujące dynamikę otoczki jądrowej” . Journal of Cell Science . 113 Pt 21 (21): 3703–13. doi : 10.1242/jcs.113.21.3703 PMID 11034899 .
Takano M, Takeuchi M, Ito H, Furukawa K, Sugimoto K, Omata S, Horigome T (luty 2002). „Wiązanie receptora laminy B z chromatyną jest regulowane przez fosforylację w regionie RS” . Europejski Dziennik Biochemii . 269 (3): 943–53. doi : 10.1046/j.0014-2956.2001.02730.x PMID 11846796 .
Hoffmann K, Dreger CK, Olins AL, Olins DE, Shultz LD, Lucke B, Karl H, Kaps R, Müller D, Vayá A, Aznar J, Ware RE, Sotelo Cruz N, Lindner TH, Herrmann H, Reis A, Sperling K (sierpień 2002). „Mutacje w genie kodującym receptor laminatu B powodują zmienioną morfologię jądra granulocytów (anomalia Pelgera-Huëta)”. Genetyka przyrody . 31 (4): 410–4. doi : 10.1038/ng925 . PMID 12118250 . S2CID 6020153 .
Wells L, Vosseller K, Cole RN, Cronshaw JM, Matunis MJ, Hart GW (październik 2002). „Mapowanie miejsc modyfikacji O-GlcNAc przy użyciu znaczników powinowactwa do modyfikacji potranslacyjnych seryny i treoniny” . Proteomika molekularna i komórkowa . 1 (10): 791–804. doi : 10.1074/mcp.M200048-MCP200 PMID 12438562 .
Linki zewnętrzne
Galeria PDB
2dig : Struktura rozwiązania domeny Todor ludzkiego receptora Lamin-B
