Rodopsyna sensoryczna II

Struktura krystaliczna dimeru kompleksu NpSRII-HtrII. SRII jest w kolorze niebieskim. Widok jest wzdłuż membrany, przestrzeń pozakomórkowa jest na górze. Rozdzielane są tylko transbłonowe helisy HtrII.

Rodopsyna sensoryczna II (SRII) , znana również jako pharaonis phoborhodopsin ( p pR) , jest białkiem błonowym archeonów , odpowiedzialnym za generowanie sygnału fototaksji . Sensoryczna rodopsyna II znajduje się w Halobacterium salinarum i Natronomonas pharaonis .

Struktura

Budowa sensorycznej rodopsyny II jest typowa dla rodopsyny drobnoustrojowej . Składa się z siedmiu transbłonowych a-helis z cząsteczką siatkówki połączoną przez zasadę Schiffa z K 205. Godną uwagi cechą czuciowej rodopsyny II jest obecność naładowanej reszty Y 199 na powierzchni regionu hydrofobowego . Ta reszta jest odpowiedzialna za wiązanie czuciowego białka przekaźnikowego rodopsyny II - HtrII. HtrII składa się z dwóch helis transbłonowych, dwóch domen HAMP i domeny sygnalizacyjnej akceptującej metyl. W przypadku Halobacterium salinarum HtrII zawiera również zewnątrzkomórkowy region chemosensorowy, który jest odpowiedzialny za wykrywanie seryny .

Funkcjonować

SRII w błonie plazmatycznej wiąże swój przetwornik poprzez szereg wiązań . Absorpcja fotonów indukuje zmiany strukturalne w SRII, które po doprowadzeniu do HtrII. HtrII z kolei reguluje poziom niezwiązanych kinaz w cytoplazmie . Kinazy regulują rotację wici poprzez fosforylację. W ten sposób sygnał fototaksji jest przetwarzany w ruchu bakterii.

Dalsza lektura

•    Klare, J.; Czyżow, I.; Engelhard, M. (2008). „Mikrobialne rodopsyny: rusztowania dla pomp jonowych, kanałów i czujników”. Bioenergetyka . Wyniki i problemy w różnicowaniu komórek. Tom. 45. s. 73–122. doi : 10.1007/400_2007_041 . ISBN 978-3-540-78621-4 . PMID 17898961 .
•   Sasaki, J.; Spudich, J. (2008). „Transfer sygnału w kompleksach czuciowych rodopsyna-przetwornik haloarchaeal”. Fotochemia i fotobiologia . 84 (4): 863–868. doi : 10.1111/j.1751-1097.2008.00314.x . PMID 18346091 .