Rodzina NhaA
Na + /H + antyporter 1 | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identyfikatory | |||||||||||
Symbol | Na_H_antyport_1 | ||||||||||
Pfam | PF06965 | ||||||||||
InterPro | IPR004670 | ||||||||||
TCDB | 2.A.36 | ||||||||||
Nadrodzina OPM | 106 | ||||||||||
Białko OPM | 1zcd | ||||||||||
|
Rodzina Na + /H + antyporter A (NhaA) ( TC# 2.A.33 ) zawiera pewną liczbę bakteryjnych białek antyportera sodowo-protonowego (SPAP). Są to integralne białka błonowe , które katalizują wymianę H + na Na + w sposób silnie zależny od pH. Homologi zostały zsekwencjonowane z wielu bakterii i archeonów. Prokarionty posiadają wiele paralogów. Reprezentatywną listę białek należących do rodziny NhaA można znaleźć w Transporter Classification Database .
Struktura
Białka z rodziny NhaA mają długość 300-700 reszt aminoacylowych. NhaA z E. coli jest homeodimerem, a każda podjednostka składa się z wiązki 12 nachylonych przezbłonowych helis α (TMS).
Symulacje dynamiki molekularnej NhaA umożliwiły zaproponowanie atomowo szczegółowego modelu funkcji antyportera. Trzy konserwatywne reszty asparaginianowe są kluczowe dla tego proponowanego mechanizmu: Asp 164 (D164) jest miejscem wiązania Na + , D163 kontroluje zmienną dostępność tego miejsca wiązania do cytoplazmy lub peryplazmy, a D133 ma kluczowe znaczenie dla regulacji pH.
Funkcjonować
Na + -H + są integralnymi białkami błonowymi, które wymieniają Na + na H + przez błonę cytoplazmatyczną i wiele błon wewnątrzkomórkowych. Są niezbędne dla Na + , pH i homeostazy objętościowej, które są procesami kluczowymi dla żywotności komórek. Białko E. coli prawdopodobnie działa w regulacji wewnętrznego pH, gdy zewnętrzne pH jest zasadowe, a białko skutecznie działa jako czujnik pH. Wykorzystuje również gradient H + do wydalania Na + z komórki. Jego aktywność jest silnie zależna od pH.
Uogólniona reakcja transportu katalizowana przez NhaA to:
Na + (wejście) + 2H + (wyjście) ⇌ Na + (wyjście) + 2H + (wejście).
Zobacz też
Dalsza lektura
- Appel M, Hizlan D, Vinothkumar KR, Ziegler C, Kühlbrandt W (luty 2009). „Konformacje NhaA, wymieniacza Na / H z Escherichia coli, w stanach aktywowanych pH i przemieszczających jony”. Dziennik biologii molekularnej . 386 (2): 351–65. doi : 10.1016/j.jmb.2008.12.042 . PMID 19135453 .
- Herz K, Rimon A, Olkhova E, Kozachkov L, Padan E (styczeń 2010). „Segment transbłonowy II antyportera NhaA Na + / H + wyznacza przejście kationu, a Asp65 ma kluczowe znaczenie dla aktywacji antyportera przez pH” . Journal of Biological Chemistry . 285 (3): 2211-20. doi : 10.1074/jbc.M109.047134 . PMC 2804377 . PMID 19923224 .
- Karpel R, Olami Y, Taglicht D, Schuldiner S, Padan E (lipiec 1988). „Sekwencjonowanie genu mrówki, który wpływa na aktywność antyportera Na+/H+ w Escherichia coli” . Journal of Biological Chemistry . 263 (21): 10408-14. doi : 10.1016/S0021-9258(19)81531-4 . PMID 2839489 .
- Padan E, Venturi M, Gerchman Y, Dover N (maj 2001). „Antyportery Na(+)/H(+)” . Biochimica et Biophysica Acta . 1505 (1): 144–57. doi : 10.1016/s0005-2728(00)00284-x . PMID 11248196 .
- Padan E, Danieli T, Keren Y, Alkoby D, Masrati G, Haliloglu T , Ben-Tal N, Rimon A (październik 2015). „Funkcje antyportera NhaA przy użyciu 10 helis, a dodatkowe 2 przyczyniają się do składania / stabilności” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 112 (41): E5575-82. Bibcode : 2015PNAS..112E5575P . doi : 10.1073/pnas.1510964112 . PMC 4611637 . PMID 26417087 .
- Schushan M, Rimon A, Haliloglu T, Forrest LR, Padan E, Ben-Tal N (maj 2012). „Modelowa struktura stanu antyportera NhaA skierowanego w stronę peryplazmy sugeruje molekularne podstawy zmian konformacyjnych wywołanych przez pH” . Journal of Biological Chemistry . 287 (22): 18249–61. doi : 10.1074/jbc.M111.336446 . PMC 3365733 . PMID 22431724 .
Od tej edycji w tym artykule wykorzystano treść z „2.A.33 The NhaA Na+:H+Antiporter (NhaA) Family” , która jest licencjonowana w sposób umożliwiający ponowne wykorzystanie w ramach licencji Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License , ale nie w ramach GFDL . Należy przestrzegać wszystkich odpowiednich warunków.