Rodzina oksydoreduktaz zależnych od FAD
| oksydoreduktazy zależnej od FAD | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 oksydazy d-aminokwasowej w kompleksie z dwiema cząsteczkami antranylanu
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | DAO | ||||||||
| Pfam | PF01266 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0063 | ||||||||
| InterPro | IPR006076 | ||||||||
| PROZYTA | PDOC00753 | ||||||||
| SCOP2 | 1kif / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| Błona | 249 | ||||||||
| |||||||||
W biologii molekularnej rodzina białek oksydoreduktaz zależnych od FAD jest rodziną oksydoreduktaz zależnych od FAD . Członkowie tej rodziny obejmują dehydrogenazę glicerolo-3-fosforanową EC 1.1.99.5 , podjednostkę beta oksydazy sarkozyny EC 1.5.3.1 , dehydrogenazę D-aminokwasu EC 1.4.99.1 , oksydazę D-asparaginianową EC 1.4.3.1 .
Oksydaza D-aminokwasowa EC 1.4.3.3 (DAMOX lub DAO ) jest flawoenzymem FAD, który katalizuje utlenianie obojętnych i zasadowych D- aminokwasów do odpowiadających im ketokwasów. DAO scharakteryzowano i zsekwencjonowano u grzybów i kręgowców , gdzie wiadomo, że znajdują się w peroksysomach .
Oksydaza D-asparaginianowa EC 1.4.3.1 (DASOX) jest enzymem strukturalnie pokrewnym DAO, który katalizuje tę samą reakcję, ale jest aktywny tylko wobec D-aminokwasów dikarboksylowych. W DAO wykazano, że konserwowana histydyna jest ważna dla aktywności katalitycznej enzymu .
Zobacz też
- DAO
- Dehydrogenaza D-aminokwasów
- Oksydaza D-aminokwasowa
- Oksydaza D-asparaginianowa
- Dehydrogenaza glicerolo-3-fosforanowa
- Oksydaza sarkozyny