Oksydaza D-asparaginianowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| oksydazy D-asparaginianowej | |||||||||
| nr WE | 1.4.3.1 | ||||||||
| nr CAS | 9029-20-3 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii oksydaza D-asparaginianowa ( EC 1.4.3.1 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- D-asparaginian + H 2 O + O 2 szczawiooctan + NH 3 + H 2 O 2
Trzema substratami tego enzymu H2O2 są D , - asparaginian H2O i trzema produktami O2 , , NH3 podczas gdy jego są szczawiooctan i .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz zależnych od FAD , szczególnie tych działających na grupę donorów CH-NH2 z tlenem jako akceptorem . Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to D-asparaginian: oksydoreduktaza tlenowa (deaminująca) . Inne powszechnie używane nazwy to oksydaza asparaginowa i oksydaza D-asparaginowa . Enzym ten bierze udział w metabolizmie alaniny i asparaginianu. Zatrudnia jednego kofaktora , FAD .
Enzym jest kodowany przez gen DDO .
Zobacz też
- Dixon M, Kenworthy P (1967). „Oksydaza D-asparaginianowa nerek”. Biochim. Biofiza. Akta . 146 (1): 54–76. doi : 10.1016/0005-2744(67)90073-3 . PMID 6060479 .
- Wciąż JL, Buell MV, Knox WE, zielony DE (1949). „Badania nad systemem cykloforazy. VII. Oksydaza D-asparaginowa”. J. Biol. chemia . 179 : 831–837.
- Nadal JL; Sperling E. (1950). „O grupie prostetycznej oksydazy D-asparaginowej”. J. Biol. chemia . 182 : 585–589.
