Dehydrogenaza aminowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dehydrogenazy aminowej | |||||||||
| nr WE | 1.4.99.3 | ||||||||
| nr CAS | 60496-14-2 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
Dehydrogenaza aminowa ( EC 1.4.99.3 ), znana również jako dehydrogenaza metyloaminowa (MADH), jest enzymem zależnym od tryptofanu i tryptofilochinonu (zależnym od TTQ) , który katalizuje oksydacyjną deaminację aminy pierwszorzędowej do aldehydu i amoniaku . Reakcja zachodzi w następujący sposób:
RCH 2 NH 2 + H 2 O + akceptor → RCHO + NH 3 + zredukowany akceptor
Dehydrogenaza aminowa posiada strukturę α 2 β 2 z każdą mniejszą podjednostką β posiadającą kofaktor białka TTQ .
Dehydrogenaza aminowa, badana w Paracoccus denitrificans , przynajmniej przejściowo tworzy trójskładnikowy kompleks katalizujący zależną od metyloaminy redukcję cytochromu c-551i. W obrębie tego kompleksu elektrony są przenoszone z kofaktora TTQ MADH do miedziowego centrum amicyjaniny typu 1, a następnie do hemu cytochromu .
- Davidson VL (sierpień 2004). „Transfer elektronów w chinoproteinach”. Archiwa Biochemii i Biofizyki . 428 (1): 32–40. doi : 10.1016/j.abb.2004.03.022 . PMID 15234267 .
Linki zewnętrzne
- metyloamina + dehydrogenaza w US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
