GLUD2

Identyfikatory
GLUD2
	, GDH2, GLUDP1, dehydrogenaza glutaminianowa 2
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS nie dotyczy
Ontologia genów Funkcje molekularne Składnik komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj Człowiek

Dehydrogenaza glutaminianowa 2, mitochondrialna , znana również jako GDH 2 , jest enzymem kodowanym u ludzi przez gen GLUD2 . Ta dehydrogenaza należy do rodziny dehydrogenaz glutaminianowych , które są wszechobecne w życiu .

Funkcjonować

Dehydrogenaza glutaminianowa 2 jest zlokalizowana w mitochondrium i działa jak homoheksamer do recyklingu glutaminianu podczas neuroprzekaźnictwa . Zakodowany enzym katalizuje odwracalną oksydacyjną deaminację glutaminianu do alfa-ketoglutaranu .

Dalsza lektura

•    Ross MT, Grafham DV, Coffey AJ i in. (2005). „Sekwencja DNA ludzkiego chromosomu X” . Natura . 434 (7031): 325–37. Bibcode : 2005Natur.434..325R . doi : 10.1038/natura03440 . PMC 2665286 . PMID 15772651 .
•    Potrzebujesz AC, Keefe RS, Ge D i in. (2009). „Farmakogenetyka odpowiedzi przeciwpsychotycznej w badaniu CATIE: analiza genów kandydatów” . Eur. J. Hum. Genet . 17 (7): 946–57. doi : 10.1038/ejhg.2008.264 . PMC 2986499 . PMID 19156168 .
•    Stelzl U, Worm U, Lalowski M i in. (2005). „Sieć interakcji ludzkiego białka z białkiem: zasób do opisywania proteomu”. komórka . 122 (6): 957–68. doi : 10.1016/j.cell.2005.08.029 . hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID 16169070 . S2CID 8235923 .
•   Burki F, Kaessmann H (2004). „Narodziny i ewolucja adaptacyjna genu hominoida, który obsługuje wysoki przepływ neuroprzekaźników” . Nat. Genet . 36 (10): 1061–3. doi : 10.1038/ng1431 . PMID 15378063 .
•    Plaitakis A, Latsoudis H, Kanavoras K i in. (2010). „Wariant wzmocnienia funkcji w dehydrogenazie glutaminianowej GLUD2 modyfikuje początek choroby Parkinsona” . Eur. J. Hum. Genet . 18 (3): 336–41. doi : 10.1038/ejhg.2009.179 . PMC 2987208 . PMID 19826450 .
•   Yang SJ, Cho EH, Choi MM i in. (2005). „Krytyczna rola reszty cysteiny 323 w aktywności katalitycznej izoenzymów ludzkiej dehydrogenazy glutaminianowej”. Mol. Komórki . 19 (1): 97–103. PMID 15750346 .
•   Yang SJ, Huh JW, Hong HN i in. (2004). „Ważna rola Ser443 w różnej stabilności termicznej izoenzymów ludzkiej dehydrogenazy glutaminianowej” . FEBS Lett . 562 (1–3): 59–64. doi : 10.1016/S0014-5793(04)00183-8 . PMID 15044002 .
•   Kanavoras K, Borompokas N, Latsoudis H, et al. (2009). „Mutacje w ludzkiej dehydrogenazie glutaminianowej GLUD2 wpływające na podstawową aktywność i regulację” . J. Neurochem . 109 Suppl 1: 167–73. doi : 10.1111/j.1471-4159.2009.05914.x . PMID 19393024 .
•    Mastorodemos V, Zaganas I, Spanaki C i in. (2005). „Molekularne podstawy regulacji ludzkiej dehydrogenazy glutaminianowej przy zmieniającym się zapotrzebowaniu na energię”. J. Neurosci. Rez . 79 (1–2): 65–73. doi : 10.1002/jnr.20353 . PMID 15578726 . S2CID 24840962 .
•   Smith TJ, Schmidt T, Fang J i in. (2002). „Struktura ludzkiej dehydrogenazy glutaminianowej apo szczegółowo opisuje komunikację podjednostek i allosterię”. J. Mol. Biol . 318 (3): 765–77. doi : 10.1016/S0022-2836(02)00161-4 . PMID 12054821 .
•    Plaitakis A, Spanaki C, Mastorododemos V, Zaganas I (2003). „Badanie zależności struktura-funkcja w ludzkich dehydrogenazach glutaminianowych ujawnia nowe mechanizmy molekularne regulacji izoenzymu specyficznego dla tkanki nerwowej (GLUD2)” . Neurochem. Int . 43 (4–5): 401–10. doi : 10.1016/S0197-0186(03)00028-7 . PMID 12742085 . S2CID 21332852 .
•   Mastorodemos V, Kotzamani D, Zaganas I i in. (2009). „Ludzkie dehydrogenazy glutaminianowe GLUD1 i GLUD2 lokalizują się w mitochondriach i retikulum endoplazmatycznym” . Biochem. Biol komórkowy . 87 (3): 505–16. doi : 10.1139/o09-008 . PMID 19448744 .
•    Spanaki C, Zaganas I, Kleopa KA, Plaitakis A (2010). „Ludzka dehydrogenaza glutaminianowa GLUD2 ulega ekspresji w komórkach podtrzymujących neurony i jądra” . J. Biol. chemia . 285 (22): 16748–56. doi : 10.1074/jbc.M109.092999 . PMC 2878061 . PMID 20194501 .
•   Ahmed M, Forsberg J, Bergsten P (2005). „Profilowanie białek ludzkich wysepek trzustkowych za pomocą dwuwymiarowej elektroforezy żelowej i spektrometrii mas”. J. Proteome Res . 4 (3): 931–40. doi : 10.1021/pr050024a . PMID 15952740 .
•    Rosso L, Marques AC, Reichert AS, Kaessmann H (2008). „Adaptacja ukierunkowana na mitochondria dehydrogenazy glutaminianowej specyficznej dla hominoidów, napędzana pozytywną selekcją darwinowską” . PLOS Genet . 4 (8): e1000150. doi : 10.1371/journal.pgen.1000150 . PMC 2478720 . PMID 18688271 .
•    Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA i in. (2004). „Stan, jakość i ekspansja projektu cDNA pełnej długości NIH: Kolekcja genów ssaków (MGC)” . Genom Res . 14 (10B): 2121–7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
•    Zaganas I, Kanavouras K, Mastorodemos V i in. (2009). „Ludzka dehydrogenaza glutaminianowa GLUD2: lokalizacja i aspekty funkcjonalne”. Neurochem. Int . 55 (1–3): 52–63. doi : 10.1016/j.neuint.2009.03.001 . PMID 19428807 . S2CID 40181114 .
•    Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2002). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
•   Kanavoras K, Mastorodemos V, Borompokas N i in. (2007). „Właściwości i ewolucja molekularna ludzkiej dehydrogenazy glutaminianowej GLUD2 (specyficznej dla tkanki nerwowej i jąder)” . J. Neurosci. Rez . 85 (15): 3398–406. doi : 10.1002/jnr.21576 . PMID 17924438 .